1、如何用化学方法鉴别葡萄糖、核糖、果糖、蔗糖和淀粉？
答：葡萄糖（6C醛糖，有还原性），核糖（5C醛糖，有还原性），果糖（6C酮糖，有还原性），蔗糖（二糖，无还原性），淀粉（多糖）
加入碘液，淀粉变蓝；向其他溶液加入浓盐酸和间苯二酚，葡萄糖和果糖变浅红或红色，核糖变蓝绿色,蔗糖不变色；其他两种变红色的溶液中加入溴水，不褪色为果糖，褪色为葡萄糖。
2、血红蛋白由两个α亚基和两个β亚基组成四聚体，其α亚基和β亚基结构类似于肌红蛋白的结构。但肌红蛋白许多亲水残基在血红蛋白中被疏水残基取代。解释该现象如何与疏水残基折叠到分子内部的原则相一致？在维持血红蛋白四级结构作用力方面，能得出什么结论？ 答： ①疏水侧链在血红蛋白亚基表面的某些区域形成疏水面，这样α亚基和β亚基能相互紧密的结合在一起形成一定的空间结构。它们的疏水侧链虽然分布在血红蛋白亚基的表面，但就整个血红蛋白分子来看，依然是在血红蛋白分子的内部。（4分） ②疏水作用是维持血红蛋白四级结构的主要作用力。（1分）
3、分析镰刀状细胞贫血症的发病机理。
答：镰刀型细胞贫血症是DNA中碱基CTT突变为CAT，即其中一个碱基T变成A，结果转录出的信使RNA不同，致使血红蛋白β链中N端第6个氨基酸由谷氨酸（Glu）转变为缬氨酸(Val)，所以血红蛋白在进行空间折叠时，血红蛋白由正常球形变为棒状，以致产生病变。
4、猪油的皂化值是193-203，碘价是54-70；椰子油的皂化值是246-265，碘价是8-10.依据这些数值说明猪油和椰子油的分子结构有什么差别？
答：皂化值与脂肪相对分子质量成反比，而碘价是表示脂肪的不饱和度。猪油的皂化值小于椰子油说明猪油相对分子质量比椰子油大，及说明猪油的脂肪酸有较长的碳链；猪油的碘价大于椰子油，说明猪油碳链的不饱和程度大于椰子油，即猪油的脂肪酸具有较多的不饱和键。 5、用热水洗涤羊毛衣服和真丝衣服会发生什么现象？为什么？
答：① 羊毛衫等羊毛制品经热水洗后干燥，则收缩。但丝制品进行同样处理，却不收缩。 ②羊毛纤维多肽链主要结构单位是连续的α-螺旋圈，其螺距为5.4A。当处于热水（或蒸汽）环境下，使纤维伸展为具有β-折叠构象的多肽链。在β-折叠构象中相邻R基团之间的距离是7.0A。当干燥后，多肽链重新由β折叠转化为α螺旋构象，所以羊毛收缩了。而丝制品中的主要成分是丝心蛋白，它主要是由呈现β折叠构象的多肽链组成的，丝中的β-折叠含有一些小的、包装紧密的氨基酸侧链，所以比羊毛中的α-螺旋更稳定，水洗和干燥其构象基本不变。
7、酶溶液加热时，活性逐渐丧失。已糖激酶在45°C加热12min后，活性丧失50%；如果己糖激酶溶液中有大量底物时，同样的处理，活性丧失3%，解释该现象。
答：酶底物复合物比单纯的酶更稳定。
8、用实际事例解释蛋白质一级结构是空间结构的基础，空间结构是发挥生物学功能的基础。 答：（1）一级结构决定论二级结构；一级结构决定了三级结构：牛胰核糖核酸酶；一级结构决定了四级结构：血红蛋白；所以一级结构是空间结构的基础。
（2）肌红蛋白（Mb）和血红蛋白（Hb）是典型的例子。肌红蛋白（Mb）和血红蛋白（Hb）都能与氧进行可逆的结合，氧结合在血红素辅基上。然而Hb是四聚体分子，可以转运氧；Mb是单体，可以储存氧，并且可以使氧在肌肉内很容易地扩散。
9、比较酶促反应的序列机制和乒乓机制的差异。
答：序列：底物的结合和产物的释放有一定的顺序，产物不能在底物完全结合前释放。 乒乓：酶同a的反应产物在和第二个底物b结合前释放出来。
10、蛋白质主要二级结构的特点是什么？影响该结构形成的因素有哪些？
答：①特点：二级结构主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角。常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的，氢键是稳定二级结构的主要作用力。
②因素：氢键。α螺旋和β折叠的主链氢键排布上有很大的差别，在疏水聚集上也有影响。另外，一些氨基酸的结构也对二级结构的形成有一定的影响，有时候二级结构的形成还需要三级结构的支持。
11、写出下列简写符号的脂肪酸结构式：（1） 16：0 （2）14：3（7，10，13）
（1）CH3（CH2）14COOH （2）CH2＝CHCH2CH＝CHCH2CH＝CH（CH2）5COOH 13、为什么某些含油食品采用真空或充氮包装或使用低透气性材料包装？有何作用？
答：一般来说，油脂与空气接触的表面积与油脂氧化速率成正比，使用这些包装方法可以防止含油食品的氧化变质。
14、有一个A肽：1）酸水解得到：Ala、Arg、Ser、Glu、 Phe、Met；2）当A肽与FDNB试剂反应后得：DNP-Ala；3）当A肽用CNBr降解时得到：游离的Ser和一种肽 ；4）当A肽用胰蛋白酶降解时得到两种肽：一种含Ala、Arg， 另一种含其它氨基酸；5）当A肽用糜蛋白酶降解时得到两种肽：一种含Met、Ser， 另一种含其它氨基酸；问A肽的氨基酸排列顺序如何？ 答：Ala－Arg－Glu－phe－Met－Ser
15、根据酶促反应S→P测得如下数据：
[S]/mol/L v/ nmol/(L·min)
6.25×10-6 15.0
7.50×10-5 56.25
1 .00×10-4 60.0
1.00×10-3 74.9
1.00×10-2 75.0
计算Vmax与Km，并计算[S]=5. 0×10-5mol/L时的酶促反应速率？
解：V=[S]·Vmax/（Km+[S]）有15=6.25x10-6Vmax/(Km+6.25x10-6)①
60=1.00x10-4Vmax/(Km+1.00x10-4)②
由①②得Km=2.5x10-5，Vmax=75nmol/(L·min)
把 [S]=5.0x10-5mol/L 代入米氏方程得：V=50nmol/(L·min）
16、叙述DNA的双螺旋结构特点。
答：①两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心相互缠绕；两条链均为右手螺旋。②嘌呤和嘧啶碱位于双螺旋内侧，磷酸与核糖在外侧，彼此通过3’,5’-磷酸二酯键相连接，形成DNA分子的骨架。③双螺旋的平均直径为2nm，两个相邻的碱基对之间的高度，即碱基堆积距离为0.34nm，两个核苷酸之间夹角为36?，因此，沿中心轴没旋转一周有10个核苷酸，每一转的高度(即螺距)为3.4nm。④两条核苷酸链依靠彼此碱基之间形成的氢键联系结合在一起。⑤碱基在一条链上的排列顺序不受任何限制，由于A和T靠二条氢键相连，G和C靠三条氢键相连和碱基之间的堆积力（stacking force），因此，DNA双螺旋结构比较稳定。 17、分析比较竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制对酶促反应的影响。
答：①加入竞争性抑制剂，Vmax不变，Km增大。 ②加入非竞争性抑制剂，Vmax降低，Km不变。 ③加入反竞争性抑制剂，Vmax降低，Km降低。
18、试述凝胶过滤层析分离蛋白质的原理。
答：原理是固定相是多孔凝胶，各组份的分子大小不同，因而在凝胶上受阻滞的程度不同；也就是蛋白质的大小不一，凝胶上有大小不一的孔；大的蛋白质在凝胶中不进入孔内直接下来，速度最快，中等大小的进入大孔中，下来速度较慢；小的蛋白质则进入大小孔中，下来
速度最慢。
19、一个纯酶对水透析后，活性丧失，原因可能是（1）透析除去了必要的辅助因子（2）在低离子强度溶液中酶去折叠。试通过实验证明是哪种原因引起的酶活性丧失？
答：向透析后的酶加入辅助因子，观察酶活是否可以恢复。用以EDTA螯合金属离子的酶做为对照。第二可以加入非辅助因子的离子来增加离子强度，观察酶活是否恢复。
20、油脂氢化和自动氧化都会引起碘值下降，原因是否一致？为什么？
答：油脂中含有碳碳双键，碘值就是测定的双键含量，原理是碘单质与碳碳双键加成反应。 氢化是用氢气与双键加成反应使双键转化为单键，因而碘值下降；自动氧化是氧气把双键氧化，双键断裂成碳氧双键，碳氧双键不能和碘单质加成，进而碘值也降低。总之是碳碳双键减少引起的碘值下降。
22、结合肌红蛋白和血红蛋白的氧合曲线，分析动物体内的氧从肺中转运到肌肉的过程。肺泡中氧的分压为100 torr，肌肉毛细管中氧的分压为20 torr，血红蛋白的P50=26torr，肌红蛋白的P50=2torr。血红蛋白在肺泡中的Y值是0.97，在肌肉毛细管中Y值是0.25。 释放的O2是两个Y值之差，即为0.72，这个差值越大，运输的O2的效率就越高。 答：当pO2为2.8 torr（1 torr＝133.3 pascal; 1大气压＝760 torr）时，肌红蛋白处于半饱和状
态。所以在同样的条件下，肌红蛋白的pO2比血红蛋白的pO2（26 torr）低得多，反映了肌
红蛋白对氧的高亲和性。肌红蛋白和血红蛋白的生理作用直接与它们在低氧压下对氧的相对亲和性有关。当在高pO2情况下，如在肺部（大约100 torr）时，肌红蛋白和血红蛋白对氧
的亲和性都很高，两者几乎都被饱和了。然而当处于低于大约50 torr以下的pO2时，肌红蛋
白对氧的亲和性明显要比血红蛋白对氧的亲和性高得多。在肌肉等组织的毛细管内，由于pO2低（20－40 torr），血红蛋白对氧的亲和性低，所以红细胞中血红蛋白载有的很多氧被释放出来，释放出来的氧都可被肌肉中的肌红蛋白结合。肌红蛋白和血红蛋白对氧亲和性的差异形成了一个有效的将氧从肺转运到肌肉的氧转运系统。
23、经氨基酸分析测知1mg某蛋白中含有45ug的亮氨酸（MW131．2），23.2?g的酪氨酸(MW204.2)，问该蛋白质的最低分子量是多少？
答：①根据亮氨酸(Leu)含量计算的最低分子量为=1.0x10－3g / 45x10－6g＝2915.6 ②根据酪氨酸(Tyr)含量计算的最低分子量为=1.0x10－3g / 23.2x10－6g=8801.7
根据氨基酸残基计算最低分子量的原理，一般是假定在一个蛋白质分子中只有一个该氨基酸残基存在。亮氨酸和酪氨酸的摩尔数比率是：(45/131.2) / (23.2/204.2) = 0.343 / 0.114 = 3，因此，该蛋白质的最小分子量应是每分子中含有3个亮氨酸残基，l个酪氨酸残基时的分子量。即：2 915．6 x 3=8 746.8或 8 801．7 x1
24、α－螺旋的稳定性不仅取决于肽链内部的氢键，还与氨基酸侧链的性质有关。室温下，在下列溶液中那些能形成α－螺旋？哪些形成无规则结构？结合氨基酸的酸碱性质，说明理由。（1）多聚亮氨酸pH=7 （2）多聚苏氨酸pH=7 （3）多聚精氨酸pH=7（4）多聚精氨酸pH=13
答：（1）多聚亮氨酸的R基团不带电荷，适合于形成α-螺旋。（2）苏氨酸R基团上有分支，所以不能形成α-螺旋。（3）在pH7.0时，所有精氨酸的R基团带正电荷，由于静电斥力，使氢键不能形成，所以形成无规则结构。（4）在pH13.0时，精氨酸的R基团不带电荷，并且 -碳位上没有分支，所以能形成α-螺旋。
25、叙述蛋白质α－螺旋的特点以及影响螺旋形成的因素。
答：主要特征:①肽链以螺旋状盘卷前进，每圈螺旋由3.6个氨基酸构成，螺圈间距（螺距）为5.44埃；②螺旋结构被规则排布的氢键所稳定，氢键排布的方式是：每个氨基酸残基的N—H与其氨基侧相间三个氨基酸残基的C=O形成氢键。这样构成的由一个氢键闭合的环，
包含13个原子。因此，α-螺旋常被准确地表示为3.613螺旋。螺旋的盘绕方式一般有右手旋转和左手旋转，在蛋白质分子中实际存在的是右手螺旋。
形成的因素:①侧链基团的电荷性质和大小都有影响，甘氨酸由于侧链太小，构象不稳定，是α螺旋的破坏者；② 连续存在带相同电荷的氨基酸残基；③ 存在脯氨酸残基，脯氨酸由于其亚氨基少一个氢原子，无法形成氢键，而且Cα－N键不能旋转，所以是α螺旋的破坏者，肽链中出现脯氨酸就中断α螺旋，形成一个“结节”。
27、研究发现，多聚一L－Lys在pH7.0呈随机螺旋结构，但在pH10为α螺旋构象，为什么？预测多聚一L－Glu在什么pH条件下为随机螺旋，在什么pH下为α螺旋构象？为什么？
答：在 pH7.0 时赖氨酸侧链上的氨基带正电荷，它们之间的静电排斤作用阻止了α螺旋的形成。在 pH10 时，由于接近赖氨酸的等电点，侧链是非质子化的状态，允许α螺旋的形成。对多聚 -L-Glu 来说，在 pH7.0 时，由于侧链羧基都带负电荷，它们之间的静电排斥，将干扰α螺旋的形成，应呈随机螺旋状态，在接近谷氨酸侧链的 pK 值为 4.25 ～ 4.0 时，因谷氨酸的侧链羟基是非质子化的，应呈α螺旋构象。
29、血红蛋白和肌红蛋白都具有氧合功能，但它们的氧合曲线不同，为什么？
血红蛋白有两条α链和两条β链组成。血红蛋白的α链和β链与肌红蛋白的构象十分相似，尤其是β链。它们所含的氨基酸种类、数目、氨基酸的排列顺序都有较大的差异，但它们的三级结构十分相似。使它们都具有基本的氧合功能。但血红蛋白是一个四聚体，它的分子结构要比肌红蛋白复杂得多；因此除了运输氧以外，还有肌红蛋白所没有的功能。如运输质子和二氧化碳。
血红蛋白的氧合曲线为S形，而肌红蛋白的氧合曲线为双曲线，S形曲线说明血红蛋白与氧的结合具有协同性。
脱氧血红蛋白分子中，它的四条多肽链的C端都参与了盐桥的形成。由于多个盐桥的存在，使它处于受约束的强制状态。当一个氧分子冲破了某种阻力和血红蛋白的一个亚基结合后，这些盐桥被打断，使得亚基的构象发生改变，从而引起邻近亚基的构象也发生改变，这种构象的变化就更易于和氧的结合；并继续影响第三个、第四个亚基与氧的结合，故表现出S型的氧合曲线。
30、一次突变，某蛋白质分子内的一个丙氨酸转变为缬氨酸导致该蛋白质生物活性的丢失；然而在另一次突变时，由于一个异亮氨酸转变为甘氨酸而使该蛋白质的活性恢复了，请分析可能的原因是什么？
答：第一次突变时丙氨酸转变成了缬氨酸，因后者的侧链较大，使蛋白质的构象改变；另一次突变后由于异亮氨酸转变为甘氨酸，甘氨酸的侧链较小（和丙氨酸相似），补偿了第一次突变造成的影响。
31、已知丙氨酸是某酶的底物结合部位上的一个氨基酸；一次突变丙氨酸转变为甘氨酸，但酶活性没有受到影响。在另一次突变时，丙氨酸变成了谷氨酸，使该酶的活性明显丧失，请分析原因。
答：丙氨酸（Ala）和甘氨酸（Gly）都属于中性氨基酸，所以Ala变成Gly后，酶的活性部位的性质基本不变。然而谷氨酸（Glu）属于酸性氨基酸，Ala变成Glu后，活性部位在生理条件下易于释放质子H+，带上负电荷，从而导致该酶活性部位的性质发生较大的改变，降低了与底物结合的能力，导致催化活性显著下降。
32、从一级结构看，胰蛋白酶含有13个赖氨酸和2个精氨酸，为什么胰蛋白酶不能水解自身？
答：因为胰蛋白酶分子构象是高度折叠的，赖和精氨酸被埋于分子内，且远离酶的活性部位。 33、新掰下的玉米的甜味是由于玉米粒中的糖浓度高。可是掰下的玉米贮存几天后就不那
么甜了，因为50％糖已经转化为淀粉了。如果将新鲜玉米去掉外皮后浸入沸水几分钟，然后于冷水中冷却，储存在冰箱中可保持其甜味。这是什么道理？
答：采下的玉米在沸水中浸泡数分钟，可以使其中将糖转化成淀粉的酶基本失活，而后将玉米存放在冰箱中，可以使残存的酶处于一种低活性状态，从而保持了玉米的甜度。 34、氨基酸的定量分析表明牛血清白蛋白含有0.58％的色氨酸（色氨酸的分子量为204）。（a）试计算牛血清白蛋白的最小分子量（假设每个蛋白分子只含有一个色氨酸残基）。 （b）凝胶过滤测得的牛血清白蛋白的分子量为70，000，试问血清白蛋白分子含有几个色氨酸残基？
答：（204-18）÷0.58%=32000g/mol (b)70000÷35200≈2
35、根据蛋白质一级氨基酸序列可以预测蛋白质的空间结构。假设有下列氨基酸序列（如图）： 1 5 10
Ile-Ala-His-Thr-Tyr-Gly-Pro-Glu-Ala-Ala-Met-Cys-Lys-Try-
15 20 25
Glu-Ala-Gln- Pro-Asp-Gly-Met-Glu-Cys-Ala-Phe-His-Arg
（1）预测在该序列的哪一部位可能会出弯或β-转角。
（2）何处可能形成链内二硫键？
（3）假设该序列只是大的球蛋白的一部分，下面氨基酸残基中哪些可能分布在蛋白的外表面，哪些分布在内部？天冬氨酸；异亮氨酸；苏氨酸；缬氨酸；谷氨酰胺；赖氨酸。 答：（1）可能在7位和19位打弯，因为脯氨酸常出现在打弯处。 （2）13位和24位的半胱氨酸可形成二硫键。 （3）分布在外表面的为极性和带电荷的残基：Asp、Gln和Lys；分布在内部的是非极性的氨基酸残基：Try、Leu和Val；Thr尽管有极性，但疏水性也很强，因此，它出现在外表面和内部的可能性都有
36、试述凝胶色谱法分离蛋白质的原理。
答：大分子物质由于直径较大，不易进入凝胶颗粒的微孔，而只能分布颗粒之间，所以在洗脱时向下移动的速度较快。小分子物质除了可在凝胶颗粒间隙中扩散外，还可以进入凝胶颗粒的微孔中，即进入凝胶相内，在向下移动的过程中，从一个凝胶内扩散到颗粒间隙后再进入另一凝胶颗粒，如此不断地进入和扩散，小分子物质的下移速度落后于大分子物质，从而使样品中分子大的先流出色谱柱，中等分子的后流出，分子最小的最后流出
37、DNA热变性有何特点？Tm值表示什么？
答：DNA变性可由某些理化因素（温度、PH、离子强度等）引起，特点是双链DNA解离为单链。DNA变性只改变其二级结构，不改变它的核苷酸序列。
Tm是指融解温度。其定义是：在解链过程中，紫外吸光度的变化△A260达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度。
38、试述酶活性部位微环境对酶催化作用的影响。
答：酶的活性部位位于酶分子表面的疏水环境裂缝中，当底物分子与酶的活性部位相结合时，就被埋在疏水环境中，这里底物分子与催化基团之间的作用力将比活性部位极性环境的作用力强得多，疏水环境大大有利于酶的催化作用。其本质原因是：在极性环境中的介电常数较在水介质中的介电常数低，因此在非极性环境中的两个带点基团之间的静电作用较在极性环境中显著增高。