上传者：河南农业大学@神州华胄

蛋白质的生理功能有哪些?

1、是构成组织细胞的重要成分。

2、 参与组织细胞的更新与修补。

3、 参与物质代谢和及生理功能的调控。

4、 氧化功能

5、 其他功能：如转运、凝血、免疫、记忆。识别等。

蛋白质的理化性质？

1、 蛋白质的两性解离及等电点

2、 电泳

3、 蛋白质的胶体性质

4、 蛋白质的沉淀

5、 呈色反应

6、 蛋白质的紫外吸收

举例说明蛋白质的结构与功能

一级结构决定性质的典型事例：镰刀形红细胞贫血症

正常红细胞血红蛋白的β亚基N末端第六位氨基酸残基为谷氨酸。正常红细胞为双凹圆盘形。不正常红细胞血红蛋白的β亚基N末端第六位氨基酸残基由谷氨酸变为缬氨酸。

蛋白质变性因素

蛋白质的变性：天然蛋白质在某些物理或化学因素的作用时，有序的空间结构被破坏，致使生物活性丧失，并伴随一些理化性质的异常变化，但一级结构未破坏。

物理因素：加热、高压、紫外线、X射线、超声波、搅拌等。

化学因素：强酸、强碱、尿素、乙醇、表面活性剂、生物碱试剂、重金属离子等等

变性后特征：活性丧失、易发生沉淀、易被蛋白酶水解、扩散常数降低 组成蛋白质的基本单位是什么？结构有何特点？

氨基酸是组成蛋白质的基本单位。

结构特点：①组成蛋白质的氨基酸仅有20种,且均为α-氨基酸

②除甘氨酸外,其Cα均为不对称碳原子

③组成蛋白质的氨基酸都是L-?-氨基酸

简述蛋白质的理化性质。

①两性解离-酸碱性质 ②高分子性质 ③胶体性质 ④紫外吸收性质⑤呈色反应

蛋白质中的氨基酸根据侧链基团结构及其在水溶液中的性质可分为哪几类？各举2-3例。

①非极性疏水性氨基酸7种：蛋氨酸，脯氨酸，缬氨酸

②极性中性氨基酸8种：丝氨酸，酪氨酸，色氨酸

③酸性氨基酸2种：天冬氨酸，谷氨酸

④碱性氨基酸3种：赖氨酸，精氨酸，组氨酸

简述核苷酸类物质的生理功能

主要有：1、作为合成核酸的原料

2、作为能量的储存和供应形式。

3、参与代谢或生理活动的调节

4、参与构成酶的辅酶或辅基

5、作为代谢中间物的载体

简述DNA双螺旋（二级）结构要点：

两股链是反向平行的互补双链，呈右手双螺旋结构，两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕；碱基位于结构的内侧，而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧通过磷酸二酯键相连，形成核酸骨架；碱基平面与轴垂直，糖环平面则与环平行。右手螺旋，双螺旋直径为2nm，碱基堆砌距离为0.34nm，两核酸之间夹角为36度，每对螺旋由10对碱基组成。碱基按A与T、G与C互补配对，彼此以氢键相连。维持DNA稳定力量主要是碱基堆砌力。DNA双螺旋的互补双链预示DNA 的复制是半保留复制。

tRNA三叶草结构的特点是什么？

①氨基酸臂：由7对碱基组成双螺旋区，其3′端为CCA，可结合氨基酸。

②二氢尿嘧啶环：由8-12个核苷酸组成，有两个二氢尿嘧啶。由3-4对碱基组成双螺旋区。

③反密码环：由7个核苷酸组成，环中部有3个核苷酸组成反密码子，能与mRNA的密码子互补结合。由5对碱基组成的双螺旋区。

④额外环/附加叉：由3-18核苷酸组成，不同tRNA具有不同大小的额外环，是tRNA分类的重要指标。

⑤胸苷假尿苷胞苷环/TΨC环：由7个核苷酸组成，通过5对碱基组成双螺旋区。 简述酶与一般催化剂的共性、特点

共性：都具有催化作用

特性：高效性（10*8~10*20倍），特异性（一种酶只对一种或一系列反应器作用），调节性（高温，低温可是酶失去活性）

简述米式常数的意义

1、物理意义：Km值等于酶反应速度为最大速度一半时的底物浓度

2、 Km值越大，酶与底物的亲和力越小；反

之??。酶与底物的亲和力大，表示不需要很高的底物浓度，便能达到最大的反应速度。

3、 Km是酶的特征性常数，只与酶的性质、酶所

催化的底物和酶促反应条件有关，与酶的浓度无关。

影响酶促反应速度的因素：

底物浓度、酶的浓度、温度、PH、抑制剂和激活剂

1、简述酶促反应的特点。

①高效性：酶的催化作用可以比普通化学催化剂高许多倍

②高度专一性：只能催化特定的一类或一种反应

③高度不稳定性：酶是蛋白质，活性对环境因素敏感

④组织特异性：酶活性存在组织特异的区域化分部特征

⑤可调节性：酶活性受到多种因素的调节

何谓酶原激活？酶原激活的实质和生理意义是什么？

概念：酶原在一定条件下，可转化成有活性的酶，此过程称酶原的激活。 实质：酶的活性中心形成或暴露的过程。

生理意义：

①酶原形式是物种进化过程中出现的自我保护现象

②酶原相当于酶的储存形式，可在需要时快速启动发挥作用

简述酶快速调节的方式。

①酶原及酶原激活机制 ②别构调节 ③共价修饰调节

竞争性抑制与非竞争性抑制的比较

竞争性抑制是指有些抑制剂可与底物竞争酶的活性中心，从而降低底物与酶的结合率，抑制酶的活性，可通过增加底物的浓度来降低或消除抑制剂对酶的抑制作用。由抑制曲线可知它并不影响酶促反应的最大速率；非竞争性抑制作用是指有些抑制剂可与酶活性中心以外的必需基团结合，但不影响酶与底物的结合，形成的酶一底物一抑制剂复合物，不能进一步释放产物致使酶活性丧失，其主要是影响酶分子的构象来降低酶的活性，由非竞争曲线可知，它并不影响底物与酶的亲和力，而是使最大速率变小

简述人体血糖的来源和去路。

来源：①食物糖的消化吸收 ②（肝）糖原分解 ③非糖物质糖异生

去路：①氧化供能 ②合成糖原 ③转变为脂肪或氨基酸 ④转变为其他糖 ⑤形成糖尿

何谓糖异生的“三个能量障碍”？克服这三个能障需要哪些酶？

①由丙酮酸生成磷酸烯醇式丙酮酸，需要丙酮酸羧化酶与磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶

②由1，6-二磷酸果糖生成6-磷酸果糖，需要果糖二磷酸酶

③由6-磷酸果糖生成6-磷酸葡萄糖，需要葡萄糖-6-磷酸酶

为什么肝脏能直接调节血糖而肌肉不能？

肝脏中有而肌肉中缺乏葡萄糖-6-磷酸酶，因此肌糖原不能直接分解为葡萄糖。 磷酸戊糖通路分哪几个阶段？有什么特点及生理意义？

①氧化反应，生成磷酸戊糖、NADPH及CO2 。此阶段反应不可逆，是体内产生NADPH+H+的主要代谢途径，NADPH+H+参与多种代谢反应。

②非氧化反应，包括一系列基团转移 。此阶段反应均可逆，是体内生成5-磷酸核糖的唯一代谢途径，5-磷酸核糖参与核酸的生物合成。

三羧酸循环的反应步骤

乙酰辅酶A与草酰乙酸作用生成柠檬酸进入三羧酸循环，柠檬酸在柠檬酸脱氢酶作用之下生成异柠檬酸，异柠檬酸在异柠檬酸脱氢酶作用下变成α酮戊二酸，α酮戊二酸在变α酮戊二酸脱氢酶系作用下成琥珀酰辅酶A，琥珀酰辅酶A在琥珀酰辅酶A合成酶作用下生成琥珀酸，琥珀酸在琥珀酸脱氢酶作用下生成延胡索酸，延胡索酸在延胡索酸酶作用下加水生成苹果酸，苹果酸在苹果酸脱氢酶作用下生成草酰乙酸，草酰乙酸又不断生成柠檬酸重复三羧酸循环。

简述三羧酸循环的特点

1）在此循环中，最初草酰乙酸因参加反应而消耗，但经过循环又重新生成。所以每循环一次，净结果为1个乙酰基通过两次脱羧而被消耗。循环中有机酸脱羧产生的二氧化碳，是机体中二氧化碳的主要来源。（2）在三羧酸循环中，共有4次脱氢反应，脱下的氢原子以NADH+H+和FADH2的形式进入呼吸链，最后传递给氧生成水，在此过程中释放的能量可以合成ATP。（3）乙酰辅酶A不仅来自糖的分解，也可由脂肪酸和氨基酸的分解代谢中产生，都进入三羧酸循环彻底氧化。并且，凡是能转变成三羧酸循环中任何一种中间代谢物的物质都能通过三羧酸循环而被氧化。所以三羧酸循环实际是糖、脂、蛋白质等有机物在生物体内末端氧化的共同途径。（4）三羧酸循环既是分解代谢途径，但又为一些物

质的生物合成提供了前体分子。如草酰乙酸是合成天冬氨酸的前体，α-酮戊二酸是合成谷氨酸的前体。一些氨基酸还可通过此途径转化成糖。

简述三羧酸循环的生理意义

1、是三大营养物质的最终代谢通路及产能最多的阶段

2、为氧化磷酸化提供还原当量

3、为其他合成代谢提供小分子前体

4是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽

说明在糖、脂代谢中乙酰CoA的来源和去路。

糖代谢：葡萄糖→丙酮酸→乙酰CoA→进入TAC氧化供能

脂代谢：脂肪酸β-氧化→乙酰CoA→合成脂肪酸、酮体、胆固醇

简述乙酰CoA在糖脂代谢中的联系。

①糖分解代谢产生的乙酰CoA可以作为脂类合成的原料

②脂肪酸的β-氧化生成的乙酰CoA及酮体在没作用下转化的乙酰CoA可进入三羧酸循环彻底氧化为CO2和H2O

简述脂肪酸的β-氧化过程，并计算一分子二十碳饱和脂肪酸彻底氧化分解净生成的ATP

分子数。

过程：①脱氢 ②加水 ③再脱氢 ④硫解

计算：

①脂肪酸活化为乙酰CoA消耗2分子ATP

②1分子20C饱和脂肪酸β-氧化需经9次循环，产生10分子乙酰CoA，9分子FADH2和9分子NADH+H+

③10分子乙酰CoA进入TAC生成10×12=120分子ATP

④9分子FADH2进入琥珀酸氧化呼吸链生成9×2=18分子ATP

⑤9分子NADH+H+进入NADH氧化呼吸链生成9×3=27分子ATP

⑥净生成120+18+27-2=165分子ATP

什么叫酮体？简述合成酮体的原料、部位、合成过程的限速酶以及酮体生成的生理意义。

酮体是乙酰乙酸、β-羟基丁酸、丙酮的总称。

合成原料：乙酰CoA

合成部位：肝细胞线粒体

限速酶：羟甲戊二酸单酰CoA合酶（HMG-CoA合酶）

生理意义：

①正常情况下，酮体是肝脏输出能源的一种形式

②在饥饿或糖供给不足情况下，为心、脑等重要器官提供必要的能源

③酮体利用的增加可减少糖的利用，有利于维持血糖水平恒定，节省蛋白质的消耗

胆固醇在体内可转化成那些重要物质？

①胆汁酸 ②类固醇激素 ③维生素D3

简述血浆脂蛋白按密度法分为几类？简述各类物质组分的特点和主要生理功能。

①CM主要物质：甘油三酯约90% 功能：运输外源性甘油三酯和胆固醇酯 ②VLDL主要物质：甘油三酯约60% 功能：运输内源性甘油三酯

③LDL主要物质：胆固醇酯50% 功能：转运内源性胆固醇至肝外

④HDL主要物质：磷脂、游离胆固醇、apoA、C、E 功能：将肝外组织胆固醇转运到肝脏代谢

简述血浆脂蛋白中载脂蛋白的重要功能。

①结合和转运脂质，稳定脂蛋白的结构

②参与脂蛋白受体的识别

③调节脂蛋白代谢限速酶的活性

鸟氨酸循环是体内氨的主要去路, 解氨毒的重要途径。

一碳单位有什么重要的生理意义？

①合成嘌呤和嘧啶的原料

②氨基酸与核苷酸代谢的枢纽

③参与S-腺苷蛋氨酸（SAM）生物合成

④生物体各种化合物甲基化的甲基来源

简述体内血氨的来源也去路。

来源：①氨基酸及胺的分解 ②肠道吸收 ③肾重吸收

去路：①肝合成尿素排出体外 ②合成谷氨酰胺等非必需氨基酸 ③合成非蛋白含氮化合物 ④肾形成铵盐排出体外

简要说明嘌呤核苷酸合成的器官、部位、原料和合成过程的三个主要阶段。 器官：肝脏（主），小肠、胸腺（次）

部位：胞液

原料：5-磷酸核糖、氨基酸、CO2和一碳单位

合成过程：

①R-5-P（5-磷酸核糖）和ATP作用生成PRPP（5-磷酸核糖-1-焦磷酸） ②合成IMP（次黄嘌呤核苷酸）

③IMP转变为AMP和GMP

简要说明嘧啶核苷酸合成的器官、部位、原料和合成过程的基本步骤。 器官：肝脏

部位：胞液

原料：Asp（天冬氨酸）、Gln（谷氨酰胺）、CO2

合成过程：

①UMP（尿嘧啶核苷酸）的生成

②CTP（三磷酸胞苷）的合成

③dTMP（脱氧胸苷酸）的生成

简要说明DNA复制的过程。

①复制时，亲代DNA 双链解开成两条单链，各自作为模板指导子代合成新的互补链。

②子代细胞的DNA双链，其中一股单链是从亲代完整地接受过来的，另一股单链完全重新合成。

③由于碱基互补，两个子代细胞的DNA双链和亲代DNA碱基序列一致。 简述转录的过程。

DNA模板被转录方向是从3′端向5′端，RNA链的合成方向是从5′端向3′端。RNA的转录过程合成一般分两步，第一步合成原始转录产物（过程包括转录的启动、延伸和终止）；第二步转录产物的后加工，使无生物活性的原始转录产物转变成有生物功能的成熟RNA。但原核生物mRNA的原始转录产物一般不需后加工就能直接作为翻译蛋白质的模板。

已知某一基因的DNA单链：5′-ATGGGCTACTCG-3′

（1）写出DNA复制时另一条单链的核苷酸顺序

5′-TACCCGATGAGC-3′

（2）写出以该链为模板转录成RNA序列

5′-UACCCGAUGAGC-3′

（3）写出合成的多肽序列

酪氨酸-脯氨酸-蛋氨酸-丝氨酸

参考密码子：UAC酪氨酸 CCG脯氨酸 CGA精氨酸 CAU组氨酸 AUG蛋氨酸 AGC丝氨酸 GCC丙氨酸

简述蛋白质生物合成的过程。

蛋白质生物合成可分为五个阶段，氨基酸的活化、多肽链合成的起始、肽链的延长、肽链的终止和释放、蛋白质合成后的加工修饰。

从蛋白质的合成来分析镰刀状细胞性贫血病产生的原因。

血红蛋白β-亚基N端的第六个氨基酸残基是缬氨酸，而不是下正常的谷氨酸残基，从而使得血红蛋白质分子空间结构改变影响其正常功能。

简述核蛋白体（即核糖体）在蛋白质生物合成过程中的作用。

氨基酸是在核糖体中形成肽链，转运到内质网上进行初加工，然后转运到高尔基体，高尔基体进行深加工，最后转运到细胞膜外，所以核糖体是合成蛋白质的场所，这些蛋白质属于分泌蛋白，是运送到细胞外起作用的，是附着在内质网上的核糖体合成的；还有一种核糖体是游离在细胞质基质中的，它合成的是胞内蛋白，在细胞内起作用。

简述乳糖操纵子的结构和调控机制。

结构：结构基因、Ⅰ基因、操纵序列、CAP结合位点、启动子

调控机制：（1）阻遏蛋白的负调控

①没有乳糖：操纵子处于阻遏状态，抑制物（Ⅰ）基因表达阻遏因子，并与操纵基因（O）相互作用，阻止RNAP与启动序列结合，阻止转录启动。

②有乳糖：少量乳糖分子被催化生成异半乳糖，与Lac阻遏因子结合并诱导该因子变构，促使阻遏因子与操纵基因（O）解离，发生转录。

（2）CAP正性调控：cAMP结合CAP形成cAMP-CAP复合物，复合物与CAP特异位点结合，促DNA双螺旋稳定性降低，刺激转录活性

以乳糖操纵子为例说明酶诱导合成的调节过程

乳糖（lac）操纵子由调节基因，启动基因、操纵基因和三个结构基因lacZ、lacY、lacA组成。

调节基因lacI组成型表达，编码阻遏蛋白，既有与操纵基因lacO结合的位点，也有与诱导物结合的位点。当诱导物与阻遏蛋白结合时，可改变阻遏蛋白的构象，使其无法与lacO结合。阻遏蛋白具有阻止转录和识别小分子诱导物的双重性，因此它的活性状态直接决定启动基因是开启或关闭。

当缺乏乳糖时，阻遏蛋白以活性状态结合在lacO上，这就影响了RNA聚合酶与lacP的结合，并阻碍RNA聚合酶通过lacO，这样结构基因就无法转录；当乳糖存在时，因作为诱导物的乳糖与阻遏蛋白结合，改变了它的构象，成为失活构象而脱离lacO，于是RNA聚合酶就可以与启动基因结合并开始转录。

在培养基中仅提供乳糖作为唯一碳源，在下列情况下，E.Coli.的命运如何？试分析原因。

（1）操纵子基因突变

死亡。不能与RNA聚合酶结合，关闭转录，不能运用乳糖，所以将死亡。

（2）结构基因突变

大量增殖。O不能与阻遏因子结合，将持续表达，因此大量增殖。

（3）CAP位点基因突变

存活，增殖减弱。不能形成cAMP-CAP复合物，不能促进转录，但正常转录不受影响。

简述基因表达调控的顺式作用元件。

①顺式元件是存在于基因旁侧调节(激活或阻遏）基因转录的DNA序列。 ②若能促进基因转录的则称为正调控元件，反之则称负调控元件。

③主要包括启动子、增强子、沉默子、终止子、隔离子。

④启动子是与RNA聚合酶识别、结合并启动转录的DNA序列。决定了基因转录方向和效率。

⑤增强子是能加强上游或下游基因转录的DNA序列，又称远端增强子元件。可增强转录效率。

⑥沉默子是能抑制上游或下游基因转录的DNA序列，属负调控元件。作用与增强子相反。

⑦终止子是位于编码区下游能促使RNAP识别并终止RNA合成的DNA序列。 ⑧隔离子真核基因组内能限定独立转录活性结构域的DNA元件。有抗增强子、抗沉默子，分别限定增强子、沉默子与适宜的靶启动子联络。

简述基因工程的基本程序。

①目的基因的分离 ②目的基因和载体连结 ③重组DNA分子导入受体细胞 ④DNA重组体的筛选

第二篇：生物化学问答题(附答案)

生物化学解答题

(一档在手 万考不愁)

整理:机密下载

有淀粉酶制剂1g，用水溶解成1000ml酶液，测定其蛋白质含量和粉酶活力。结果表明，该酶液的蛋白质浓度为0.1mg/ml；其1ml的酶液每5min分解0.25g淀粉，计算该酶制剂所含的淀粉酶总活力单位数和比酶活（淀粉酶活力单位规定为：在最适条件下，每小时分解1克淀粉的酶量为一个活力单位）。答案要点：①1ml的酶液的活力单位是60/5×0.25/1=3（2分） 酶总活力单位数是3×1000=3000U（1分）②总蛋白是0.1×1000=100 mg（1分）,比活力是3000/100=30（1分）。

请列举细胞内乙酰CoA的代谢去向。（5分）答案要点：三羧酸循环；乙醛酸循环；从头合成脂肪酸；酮体代谢；合成胆固醇等。（各1分）

酿酒业是我国传统轻工业的重要产业之一，其生化机制是在酿酒酵母等微生物的作用下从葡萄糖代谢为乙醇的过程。请写出在细胞内葡萄糖转化为乙醇的代谢途径。答案要点：在某些酵母和某些微生物中，丙酮酸可以由丙酮酸脱羧酶催化脱羧变成乙醛，该酶需要硫胺素焦磷酸为辅酶。乙醛继而在乙醇脱氢酶的催化下被NADH还原形成乙醇。葡萄糖+2Pi+2ADP+2H+ 生成2乙醇+2CO2+2ATP+2H2O（6分）脱氢反应的酶： 3-磷酸甘油醛脱氢酶（NAD＋），醇脱氢酶（NADH+H+）（2分）底物水平磷酸化反应的酶：磷酸甘油酸激酶，丙酮酸激酶（Mg2+或K+）（2分）

试述mRNA、tRNA和rRNA在蛋白质合成中的作用。答案要点：①mRNA是遗传信息的传递者，是蛋白质生物合成过程中直接指令氨基酸掺入的模板。（3分）②.tRNA在蛋白质合成中不但为每个三联体密码子译成氨基酸提供接合体，还为准确无误地将所需氨基酸运送到核糖体上提供运送载体。(4分) ③. rRNA与蛋白质结合组成的核糖体是蛋白质生物合成的场所（3分）。

物合成过程中直接指令氨基酸掺入的模板。（3分）②.tRNA在蛋白质合成中不但为每个三联体密码子译成氨基酸提供接合体，还为准确无误地将所需氨基酸运送到核糖体上提供运送载体。(4分) ③. rRNA与蛋白质结合组成的核糖体是蛋白质生物合成的场所（3分）。

为什么说三羧酸循环是糖、脂、蛋白质三大物质代谢的共同通路？哪些化合物可以被认为是联系糖、脂、蛋白质和核酸代谢的重要环节？为什么？答案要点：①三羧酸循环是糖、脂、蛋白质三大物质代谢的共同氧化分解途径（2分）；三羧酸循环为糖、脂、蛋白质三大物质合成代谢提供原料（1分），要举例（2分）。②列举出糖、脂、蛋白质、核酸代谢相互转化的一些化合物（3分），糖、脂、蛋白质、核酸代谢相互转化相互转化途径（2分）

写出天冬氨酸在体内彻底氧化成CO2和H20的反应历程，注明其中催化脱氢反应的酶及其辅助因子，并计算1mol天冬氨酸彻底氧化分解所净生成的ATP的摩尔数。答案及要点：天冬氨酸+α酮戊二酸--→（谷草转氨酶） 草酰乙酸+谷氨酸 谷氨酸+NAD+H2O→(L谷氨酸脱氢酶） α酮戊二酸+NH3+NADH 草酰乙酸+GTP→(Mg、PEP羧激酶）PEP+GDP+CO2

PEP+ADP→(丙酮酸激酶）丙酮酸+ATP 丙酮酸+NAD+COASH→(丙酮酸脱氢酶系）乙酰COA+NADH+H+CO2 乙酰COA+3NAD+FAD+GDP+Pi+2H2O→(TCA循环）2CO2+COASH+3NADH+3H+FADH2+GTP ①耗1ATP 生2ATP 5NADH+1FADH2+1GTP=1ATP净生成1+2+2.5×5+1.5×1=15ATP②耗1ATP生成2ATP+3NADH+1FADH+1NADPH净生成1+2+2.5×4+1?5×1=12.5ATP 脱氢反应的酶：L-谷氨酸脱氢酶（NAD+），丙酮酸脱氢酶系（CoA，TPP，硫辛酸，FAD，Mg2+），异柠檬酸脱氢酶（NAD+，Mg2+），a-酮戊二酸脱氢酶系（CoA，TPP，硫辛酸，NAD+，Mg2+），琥珀酸脱氢酶（FAD，Fe3+），苹果酸脱氢酶（NAD+）。（3分）共消耗1ATP，生成2ATP、5NADH和1FADH，则净生成：-1+2+3×5+2×1＝18ATP

DNA双螺旋结构有什么基本特点？这些特点能解释哪些最重要的生命现象？ 答案要点：a. 两条反向平行的多聚核苷酸链沿一个假设的中心轴右旋相互盘绕而形成，螺旋表面有一条大沟和一条小沟。（2分）b. 磷酸和脱氧核糖单位作为不变的骨架组成位于外侧，作为可变成分的碱基位于内侧，链间碱基按A-T配对，之间形成2个氢键，G-C配对，之间形成3个氢键（碱基配对原则，Chargaff定律）（。2分）c. 螺旋直径2nm，相邻碱基平面垂直距离0.34nm,螺旋结构每隔10个碱基对重复一次，间隔为3.4nm。（2分）该模型揭示了DNA作为遗传物质的稳定性特征，最有价值的是确认了碱基配对原则，这是DNA复制、转录和反转录的分子基础，亦是遗传信息传递和表达的分子基础。该模型的提出是本世纪生命科学的重大突破之一，它奠定了生物化学和分子生物学乃至整个生命科学飞速发展的基石。

为什么说三羧酸循环是糖、脂、蛋白质三大物质代谢的共同通路？哪些化合物可以被认为是联系糖、脂、蛋白质和核酸代谢的重要环节？为什么？答案要点：①三羧酸循环是糖、脂、蛋白质三大物质代谢的共同氧化分解途径（2分）；三羧酸循环为糖、脂、蛋白质三大物质合成代谢提供原料（1分），要举例（2分）。②列举出糖、脂、蛋白质、核酸代谢相互转化的一些化合物（3分），糖、脂、蛋白质、核酸代谢相互转化相互转化途径（2分）。

乙酰CoA可进入哪些代谢途径？请列出。（5分）糖的有氧氧化】葡萄糖→丙酮酸→乙酰辅酶A→CO2+H2O。 【糖的无氧氧化】葡萄糖→丙酮酸→乳酸。【糖的磷酸戊糖途径】葡萄糖→5-磷酸核糖、NADPH。【糖原合成】葡萄糖→肝糖原、肌糖原。【糖转化为脂肪】葡萄糖→乙酰辅酶A→脂肪酸→脂肪。

DNA复制的高度准确性是通过什么来实现的？答：a.严格遵守碱基的配对规律。B.在复制时对碱基的正确选择。c.对复制过程中出现的错误及时校正

分别写出谷氨酸在体内 ①氧化分解生成CO2和H2O ②生成糖 ③生成甘油三酯的主要历程，?注明催化反应的酶，并计算分解时所产生的ATP数目。6.写出丙氨酸在体内彻底氧化分解成CO2和H2O 的反应历程，注明其中催化脱氢反应的酶及其辅助因子。丙氨酸在体内经过联合脱氨基作用变成丙酮酸和谷氨酸，谷氨酸经过谷氨酸脱氢酶作用生成1molNADH。丙酮酸被丙酮酸脱氢酶复合物作用生成乙酰辅酶A，产生1molNADH，乙酰辅酶A进入三羧酸循环，产生3molNADH，1molFADH2和1molATP

每molNADH可转化生成2.5molATP，每molFADH2可转化生成1.5molATP。因此共产生15molATP。

什么是蛋白质的空间结构？试举一例阐述蛋白质的空间结构与其生物学功能的关系。答：RNASE是 一种水解RNA的酶，由124个氨基酸残基组成的单肽链蛋白质，其中含有4个链内二硫键。整个分子折叠成球形的天然构象。高浓度脲会破坏肽链中的次级键。巯基乙醇可还原二硫键。因此用脲和巯基乙醇处理RNaSe；蛋白质三维构象破坏，肽链去折叠成松散肽链，活性丧失。淡一级结构并未变化。除去脲和巯基乙醇，并经氧化形成二硫键。RNaSe重新折叠，活性逐渐恢复。由此看来，在一级结构未改变的状况下，其生物功能仍旧发生变化，说明是蛋白质的高级结构决定了蛋白质的功能。

从分子水平说明生物遗传信息储存的主要方式，又是如何准确的向后代传递遗传信息的。答：生物遗传信息主要通过DNA的方式储存。DNA的双螺旋结构及复制时的碱基互补配对原则，使用RNA作为引物，3’-5’外切酶活性，沿3’-5’方向识别和切除。错配的碱基，通过DNA的修复系统校正。

为什么说蛋白质是生命活动最重要的物质基础？蛋白质元素组成有何特点？构成50%细胞和生物体的重要物质催化，运输，血红蛋白；调节，胰岛素；免疫。蛋白质是细胞中重要的有机化合物，一切生命活动都离不开蛋白质。各种蛋白质含氮量很接近，平均16%

试比较较Gly、Pro与其它常见氨基酸结构的异同，它们对多肽链二级结构的形成有何影响？都含一个氨基羧基H与侧链基团，PRO侧链基团与a氨基酸形成环化结构，亚氨基酸，Gly不含手性碳原子

蛋白质水溶液为什么是一种稳定的亲水胶体？蛋白质的分子量很大，容易在水中形成胶体颗粒，具有胶体性质。在水溶液中，蛋白质形成亲水胶体，就是在胶体颗粒之外包含有一层水膜。水膜可以把各个颗粒相互隔开，所以颗粒不会凝聚成块而下沉。

为什么说蛋白质天然构象的信息存在于氨基酸顺序中。蛋白质的结构与生物功能之间有什么关系？以细胞色素C为例简述蛋白质的一级结构与其生物进化的关系。蛋白质的高级结构的形成是依靠氨基酸分子的侧链集团之间的非共价键维持而成.如氢键,范德华力等,此外半胱氨酸中的硫可形成共价键维持空间结构,此外二级结构的A螺与B折叠都是临近氨基酸侧链之间亲合或者静电维持的,所以说,一级结构决定了蛋白的高级结构.

1）一级结构的变异与分子病

蛋白质中的氨基酸序列与生物功能密切相关，一级结构的变化往往导致蛋白质生物功能的变化。如镰刀型细胞贫血症，其病因是血红蛋白基因中的一个核苷酸的突变导致该蛋白分子中β-链第6位谷氨酸被缬氨酸取代。这个一级结构上的细微差别使患者的血红蛋白分子容易发生凝聚，导致红细胞变成镰刀状，容易破裂引起贫血，即血红蛋白的功能发生了变化。（2）一级结构与生物进化同源蛋白质中有许多位置的氨基酸是相同的，而其它氨基酸差异较大。如比较不同生物的细胞色素C的一级结构，发现与人类亲缘关系接近，其氨基酸组成的差异越小，亲缘关系越远差异越大。

DNA和RNA的结构和功能在化学组成、分子结构、细胞内分布和生理功能上的主要区别是什么？化学组成：含有D-2脱氧核酶，含ATGC ；含D-核糖 含AUGC 分子结构：a-双螺旋 大多数为单链 生理功能：DNA核苷酸序列决定生物体遗传特征；在DNA复制转录翻译一定中调控作用，与细胞内或细胞间的一些物质运输核定为有关。

比较tRNA、rRNA和mRNA的结构和功能。结构，t二级结构三叶草形，三级结构倒L形 R复杂的多环多臂结构 M分子的长度差异很大 功能：将氨基酸运转到MRNA复合物的相应位置，用于蛋白质的合成。与其他蛋白质组成核糖体，完成蛋白质合成。进入细胞质指导蛋白质的合成

真核mRNA和原核mRNA各有什么特点?原核生物中，mRNA的转录和翻译发生在同一个细胞空间，这两个过程几乎是同步进行。 真核细胞中，真核细胞mRNA的合成和功能表达在不同的空间和时间范畴内。原核生物mRNA的特征 半衰期短，许多原核生物MRNA以多顺反子的形式存在。原核生物mRNA的5端无帽子结构，3端没有或只有较短的多聚A结构。真核生物MRNA的特征，单顺反子形式存在，5’端存在帽子结构，绝大数具有多聚A尾巴。

影响酶促反应的因素有哪些？用曲线表示并说明它们各有什么影响？pH、温度、紫外线、重金属盐、抑制剂、激活剂等通过影响酶的活性来影响酶促反应的速率，紫外线、重金属盐、抑制剂都会降低酶的活性，使酶促反应的速度降低，激活剂会促进酶活性来加快反应速度，pH和温度的变化情况不同，既可以降低酶的活性，也可以提高，所以它们既可以加快酶促反应的速度，也可以减慢；酶的浓度、底物的浓度等不会影响酶活性，但可以影响酶促反应的速率。酶的浓度、底物的浓度越大，酶促反应的速度也快。

试比较酶的竞争性抑制作用与非竞争性抑制作用的异同。共同点：抑制剂与酶通过非共价方式结合。不同点：（1）竞争性抑制 抑制剂结构与底物类似，与酶形成可逆的EI复合物但不能分解成产物P。抑制剂与底物竞争活性中心，从而阻止底物与酶的结合。可通过提高底物浓度减弱这种抑制。竞争性抑制剂使Km增大，Km'=Km×（1+I/Ki），Vm不变。（2）非竞争性抑制 酶可以同时与底物和抑制剂结合，两者没有竞争。但形成的中间物ESI不能分解成产物，因此酶活降低。非竞争抑制剂与酶活性中心以外的基团结合，大部分与巯基结合，破坏酶的构象，如一些含金属离子（铜、汞、银等）的化合物。非竞争性抑制使Km不变，Vm变小。

什么是米氏方程，米氏常数Km的意义是什么？试求酶促反应速度达到最大反应速度的99％时，所需求的底物浓度（用Km表示）⑴ 当反应速度为最大速度一半时，米氏方程可以变换如下：1/2Vmax=Vmax[S]／（Km+[S]）→ Km=[S]可知，Km值等于酶反应速度为最大速度一半时的底物浓度。 ⑵ Km值是酶的特征性常数，只与酶的性质，酶所催化的底物和酶促反应条件(如温度、pH、有无抑制剂等)有关，与酶的浓度无关。⑶ 1/Km可以近似表示酶对底物亲和力的大小⑷ 利用米氏方程，我们可以计算在某一底物浓度下的反应速度或者在某一速度条件下的底物浓度。

什么是同工酶？为什么可以用电泳法对同工酶进行分离？同工酶在科学研究和实践中有何应用？

同工酶是来源不同种属或同一种属，甚至同一个体的不同组织或同一组织，同一细胞中分离出具有不同分子形式，但却催化相同反应的酶。电泳的原理是在同一PH的缓冲液中，由于蛋白质分子量和表面所带电荷不同，其等电点也不同，故在电场中移动的速率不同而使蛋白质分离。由于同工酶理化性质、免疫学活性都不同，因此可以用电泳法分离。可以作为遗传

标记用于一处啊分析

和非酶催化剂相比，酶在结构上和催化机理上有什么特点？酶催化剂具有高效和专一的特点 酶和一般催化剂都是通过降低反应活化能的机制来加快化学反应速度的。但显然酶的催化能力远远大于非酶催化剂.

一种酶催化一种反应,酶的3维空间结构决定它只能与特定的底物结合催化底物转化成产物

试述维生素与辅酶、辅基的关系，维生素缺乏症的机理是什么？很多维生素是在体内转变成辅酶或辅基，参与物质的代谢调节所有 B 族维生素都是以辅酶或辅基的形式发生作用的，但是辅酶或辅基则不一定都是由维生素组成的如细胞色素氧化酶的辅基为铁卟啉，辅酶 Q 不是维生素等。①摄入量不足。可因维生素供给量不足，食物储存不当，膳食烹调不合理，偏食等而造成； ②吸收障碍。长期慢性腹泻或肝胆疾病患者，常伴有维生素吸收不良；③需要量增加。儿童、孕妇、乳母、重体力劳动者及慢性消耗性疾病患者，未予足够补充； ④长期服用抗菌素，一些肠道细菌合成的维生素，如维生素 K 、维生素 PP 、维生素 B 6 、 生物素、叶酸等发生缺乏。

何谓三羧酸循环？它有何特点和生物学意义？特点。1。乙酰CoA进入三羧酸循环后，是六碳三羧酸反应2。在整个循环中消耗2分子水，1分子用于合成柠檬酸，一份子用于延胡索酸的水和作用。3在此循环中，最初草酰乙酸因参加反应而消耗，但经过循环又重新生成。所以每循环一次，净结果为1个乙酰基通过两次脱羧而被消耗。循环中有机酸脱羧产生的二氧化碳，是机体中二氧化碳的主要来源。4在三羧酸循环中，共有4次脱氢反应，脱下的氢原子以NADH+H+和FADH2的形式进入呼吸链，最后传递给氧生成水，在此过程中释放的能量可以合成ATP。5三羧酸循环严格需要氧气6。琥珀CoA生成琥珀酸伴随着底物磷酸化水平生成一分子GTP，能量来自琥珀酰CoA的高能硫酯键意义。1三羧酸循环是机体将糖或者其他物质氧化而获得能量的最有效方式2，三羧酸循环是糖，脂和蛋白质3大类物质代谢和转化的枢纽。

磷酸戊糖途径有何特点？其生物学意义何在？特点：无ATP生成，不是机体产能的方式。1）为核酸的生物合成提供5-磷酸核糖，肌组织内缺乏6-磷酸葡萄糖脱氢酶，磷酸核糖可经酵解途径的中间产物3- 磷酸甘油醛和6-磷酸果糖经基团转移反应生成。 2）提供NADPH a.NADPH是供氢体，参加各种生物合成反应，如从乙酰辅酶A合成脂酸、胆固醇；α-酮戊二酸与NADPH及氨生成谷氨酸，谷氨酸可与其他α-酮酸进行转氨基反应而生成相应的氨基酸。 b.NADPH是谷胱甘肽还原酶的辅酶，对维持细胞中还原型谷胱甘肽的正常含量进而保护巯基酶的活性及维持红细胞膜完整性很重要，并可保持血红蛋白铁于二价。 c.NADPH参与体内羟化反应，有些羟化反应与生物合成有关，如从胆固醇合成胆汁酸、类固醇激素等；有些羟化反应则与生物转化有关。物学意义1，产生大量的NADPH，为细胞的各种合成反应提供还原力2，1 产生NADPH(注意：不是NADH！NADPH不参与呼吸链)2 生成磷酸核糖，为核酸代谢做物质准备 3 分解戊糖 意义：1 补充糖酵解2 氧化阶段产生NADPH，促进脂肪酸和固醇合成。 3 非氧化阶段产生大量中间产物为其它代谢提供原料

糖酵解和发酵有何异同？糖酵解过程需要那些维生素或维生素衍生物参与？1. 相同点：(1)都要进行以下三个阶段：葡萄糖——>1,6-二磷酸果糖；1,6-二磷酸果糖——>3-磷酸甘油醛；3-磷酸甘油醛——>丙酮酸。(2)都在细胞质中进行。不同点：通常所说的糖酵解就是葡萄糖——>丙酮酸阶段。根据氢受体的不同可以把发酵分为两类：(1)丙酮酸接受来自3-磷酸甘油

醛脱下的一对氢生成乳酸的过程称为乳酸发酵。（有时也将动物体内的这一过程称为酵解。）

(2)丙酮酸脱羧后的产物乙醛接受来自3-磷酸甘油醛脱下的一对氢生成乙醇的过程称为酒精发酵。糖酵解过程需要的维生素或维生素衍生物有：NAD+。

什么是乙醛酸循环？有何意义？在异柠檬酸裂解酶的催化下，异柠檬酸被直接分解为乙醛酸，乙醛酸又在乙酰辅酶A参与下，由苹果酸合成酶催化生成苹果酸，苹果酸再氧化脱氢生成草酰乙酸的过程。乙醛酸循环和三羧酸循环中存在着某些相同的酶类和中间产物。但是，它们是两条不同的代谢途径。乙醛酸循环是在乙醛酸体中进行的，是与脂肪转化为糖密切相关的反应过程。而三羧酸循环是在线粒体中完成的，是与糖的彻底氧化脱羧密切相关的反应过程。

油料植物种子发芽时把脂肪转化为碳水化合物是通过乙醛酸循环来实现的。这个过程依赖于线粒体、乙醛酸体及细胞质的协同作用。

为什么糖酵解途径中产生的NADH必须被氧化成NAD+才能被循环利用？因为当3-磷酸甘油醛氧化为1,3-三磷酸甘油酸的时候反应中脱下的H必须为NAD+所接受才能生成NADPH和氢离子。

试说明丙氨酸的成糖过程。（1）丙氨酸经GPT催化生成丙酮酸；（2）丙酮酸在线粒体内经丙酮酸羧化酶催化生成草酰乙酸，后者经苹果酸脱氢酶催化生成苹果酸出线粒体，在胞液中经苹果酸脱氢酶催化生成草酰乙酸，后者在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用下生成磷酸烯醇式丙酮酸；（3）磷酸烯醇式丙酮酸循糖酵解途径至1,6-双磷酸果糖；（4）1,6-双磷酸果糖经果糖双磷酸酶-1催化生成6-磷酸果糖，在异构为6-磷酸葡萄糖；（5）6-磷酸葡萄糖在葡萄糖-6-磷酸酶作用下生成葡萄糖

试述无氧酵解、有氧氧化及磷酸戊糖旁路三条糖代谢途径之间的关系。1.在缺氧情况下进行的糖酵解。2.在氧供应充足时进行的有氧氧化。3.生成磷酸戊糖中间代谢物的磷酸戊糖途径。

为什么说三羧酸循环是糖、脂、蛋白质三大物质代谢的共同通路？哪些化合物可以被认为是联系糖、脂、蛋白质和核酸代谢的重要环节？为什么？答案要点：①三羧酸循环是糖、脂、蛋白质三大物质代谢的共同氧化分解途径（2分）；三羧酸循环为糖、脂、蛋白质三大物质合成代谢提供原料（1分），要举例（2分）。②列举出糖、脂、蛋白质、核酸代谢相互转化的一些化合物（3分），糖、脂、蛋白质、核酸代谢相互转化相互转化途径（2分）。

糖异生途径中有哪些酶可以克服糖酵解的哪“三步能障”？答案要点：丙酮酸羧化酶 磷酸已糖异构酶 葡萄糖6-磷酸酶

2、什么是ATP，？简述其生物学功能？中文名称为腺嘌呤核苷三磷酸，又叫三磷酸腺苷(腺苷三磷酸)，简称为ATP，其中A表示腺苷，T表示其数量为三个，P表示磷酸基团，即一个腺苷上连接三个磷酸基团。ATP是生命活动能量的直接来源动物细胞再通过呼吸作用将贮藏在有机物中的能量释放出来，除了一部分转化为热能外，其余的贮存在ATP中。 一类是无氧供能， 即在无氧或氧供应相对不足的情况下，主要靠ATP、CP分解供能和糖元无氧酵解供能

试述油料作物种子萌发时脂肪转化成糖的机理。油料植物种子发芽时把脂肪转化为碳水化合

物是通过乙醛酸循环来实现的。这个过程依赖于线粒体、乙醛酸体及细胞质的协同作用。

在人的膳食中严重缺乏糖时（如进行禁食减肥的人群），为什么易发生酸中毒？酸中毒对人体有那些为害？怎样急救酸中毒病人？在病理情况下，当体内[BHCO3]减少或[H2CO3]增多时，均可使[BHCO3]/[H2CO3]比值减少，引起血液的pH值降低，称为酸中毒。体内血液和组织中酸性物质的堆积，其特点是血液中氢离子浓度上升、PH值下降。

什么是限制性内切酶？有何特点？它的发现有何特殊意义生物体内能识别并切割特异的双链DNA序列的一种内切核酸酶。它可以将外来的DNA切断的酶，即能够限制异源DNA的侵入并使之失去活力，但对自己的DNA却无损害作用，这样可以保护细胞原有的遗传信息。由于这种切割作用是在DNA分子内部进行的，故名限制性内切酶限制酶是基因工程中所用的重要切割工具。科学家已从原核生物中分离出了许多种限制酶，并且已经商品化，在基因工程中广泛使用。

试述遗传中心法则的主要内容，该法则对生命科学有什么理论意义和指导作用？由此可见，遗传信息并不一定是从DNA单向地流向RNA，RNA携带的遗传信息同样也可以流向DNA。反转录酶的发现，使中心法则对关于遗传信息从DNA单向流入RNA做了修改，遗传信息是可以在DNA与RNA之间相互流动的。在生命科学迅猛发展的今天，中心法则面临什么样的挑战？可是，病原体朊粒(Prion)的行为曾对中心法则提出了严重的挑战。2、 为什么说DNA的复制是半保留半不连续复制？其最重要的实验依据是什么？ 半不连续复制是指DNA复制时，前导链上DNA的合成是连续的，后随链上是不连续的，故称为半不连续复制。

试述糖代谢、脂类代谢及蛋白质代谢三者之间的相互关系?

糖代谢和脂类代谢：糖酵解产物还原成甘油，丙酮酸氧化脱羧形成乙酰辅酶A是脂肪酸合成原料，甘油和脂肪酸合成脂肪。脂肪又可分解成甘油和脂肪酸，沿不同途径转变成糖。糖代谢与蛋白质代谢：糖代谢分解产生的能量用于蛋白质合成。蛋白质降解产生的氨基酸经脱氨后生成产物可氧化放能，经糖异生生成糖。蛋白质代谢与脂类代谢：脂肪分解成甘油经进一步反应能产生谷氨酸族和天冬氨酸族氨基酸。在蛋白质氨基酸中，生糖氨基酸通过丙酮酸变甘油，也可氧化脱所成乙酰辅酶A，用于脂肪酸合成。生酮氨基酸可生成乙酰乙酸，所合成脂肪酸。丝氨酸脱羧后形成胆氨，甲基化后变成胆碱，是合成磷脂的组成成分

解释盐析法沉淀蛋白质的基本原理？答：蛋白质在水溶液中的溶解度是由蛋白质周围亲水基团与水形成水化膜的程度，以及蛋白质分子带有电荷的情况决定的。而当蛋白质在等电点处时，蛋白质不带电，溶解度小，当用中性盐加入蛋白质溶液，中性盐对水分子的亲和力大于蛋白质，于是蛋白质分子周围的水化膜层减弱乃至消失。同时，中性盐加入蛋白质溶液后，由于离子强度发生改变，蛋白质表面电荷大量被中和，更加导致蛋白溶解度降低，使蛋白质分子之间聚集而沉淀。