第十章
一、血浆脂蛋白的功能
1、CM的生理功能CM
运输外源性TG及胆固醇酯
2、VLDL的生理功能：
运输内源性TG
3、LDL的生理功能
转运肝合成的内源性胆固醇到肝外（血管）
4、HDL的生理功能
转运肝外（血管）的胆固醇到肝内代谢、清除
二、名词 解释
1、脂肪动员的定义 ：
储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为FFA及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。
2、?-氧化的概念
脂酰CoA进入线粒体后逐步氧化分解，经过 脱氢、加水、再脱氢、硫解 生成少两个碳原子的脂酰CoA和一分子乙酰CoA的过程，由于此氧化过程主要发生在脂酰基的? -碳原子上，故称? -氧化。
3、乙酰乙酸(acetoacetate) 、β-羟丁酸(β-hydroxybutyrate)、丙酮(acetone)三者总称为酮体。
三、简答题
1、 酮体生成的生理意义
（1）酮体是肝脏输出能源的一种形式。
（2）酮体可通过血脑屏障，是脑组织的重要能源。
（3）酮体利用的增加可减少糖的利用，有利于维持血糖水平恒定，节省蛋白质的消耗
四、* 胆固醇的生理功能
1、 是生物膜的重要成分，对控制生物膜的流动性有重要作用；
2、是合成胆汁酸、类固醇激素及维生素D等生理活性物质的前体。
五、胆固醇的转化
1、转变为胆汁酸，主要转化途径（肝脏）
2、转化为类固醇激素
（肾上腺皮质激素、性激素等）
3、转化为7 - 脱氢胆固醇，经紫外线照射转化为维生素D3（皮肤）
第六章
一、酶促反应的特点
1）绝大多数酶的成分是蛋白质；
2）酶促反应具有极高的效率；
3）酶促反应的可调节性；
4）酶的不稳定性；
5） 酶促反应具有高度的特异性或专一性；
二、根据酶对其底物结构选择的严格程度不同，酶的专一性可大致分为以下3种类型：
1. 绝对专一性：只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物 。
2. 相对特异性(relative specificity)：
作用于一类化合物或一种化学键。
3. 立体异构特异性(stereo specificity)：
一种酶只能作用于某个化合物立体异构体的一种，
称为立体异构特异性
三、 名词解释
1、酶的活性中心：指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。
四、酶原激活的生理意义
避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。
有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。
五、影响酶促反应速率因素包括有：
酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。
六Km与Vmax的意义
1、Km值
① Km等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
② 意义：
a) Km是酶的特征性常数之一；
b) 1/Km可近似表示酶对底物的亲和力；
c) 同一酶对于不同底物有不同的km值
2、Vmax
① Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。
②意义：Vmax=K3 [E]
如果酶的总浓度已知，可从Vmax计算 酶的转换数，即动力学常数K3。
七、可逆性抑制作用
1、 概念
抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。
2、类型
竞争性抑制
非竞争性抑制
反竞争性抑制
八、 竞争性抑制作用
1、定义
抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。
九、名词解释
同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质甚至免疫学性质不同的一组酶
十、生理及临床意义
1、在代谢调节上起着重要的作用；
2、用于解释发育过程中阶段特有的代谢特征；
3、同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断；
4、同工酶可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。
第九章
一、糖的生理功能
1.
2.
3.
二、名词解释
1、糖的无氧氧化：葡萄糖或糖原在无氧或缺氧情况下，在胞浆中分解成乳酸和并生成少量ATP的过程。
2、磷酸戊糖途径是指由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH+H+，前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程。
3、糖异生(gluconeogenesis)是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。
三、糖酵解反应特点
⑴ 反应部位：胞液中
⑵ 糖酵解是一个不需氧的产能过程
⑶ 反应全过程中有三步不可逆的反应
四、糖酵解的生理意义
1. 是机体在缺氧情况下迅速获取能量的有效方 式。
2. 是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。
五、糖的有氧氧化
1、葡萄糖或糖原在有氧情况下，彻底氧化成 水 和 CO2 的过程。
2
六、TAC反应要点：小结
① 三羧酸循环的概念：指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含三个羧基的柠檬酸，反复的进行脱氢脱羧，又生成草酰乙酸，再重复循环反应的过程。
② TAC过程的反应部位是线粒体。
③ 三羧酸循环的要点
经过一次三羧酸循环，
? 消耗一分子乙酰CoA，
? 经四次脱氢，二次脱羧，一次底物水平磷酸化。
? 生成1分子FADH2，3分子NADH+H+，2分子CO2， 1分子GTP。一次循环
共产生12ATP。
? 关键酶有：柠檬酸合酶
α-酮戊二酸脱氢酶复合体
异柠檬酸脱氢酶
4 整个循环反应为不可逆反应 ○
七、 三羧酸循环的生理意义
1、 是三大营养物质氧化分解的共同途径；
2、 是三大营养物质代谢联系的枢纽；
3、 为其它物质代谢提供小分子前体；
4、 为呼吸链提供H+ + e。
八、有氧氧化的生理意义
糖的有氧氧化是机体产能最主要的途径。它不仅产能效率高，而且由于产生的能量
逐步分次释放，相当一部分形成ATP，所以能量的利用率也高。
九、有氧氧化的调节用的关键酶
① 酵解途径：己糖激酶、丙酮酸激酶、6-磷酸果糖激酶-1
② 丙酮酸的氧化脱羧：丙酮酸脱氢酶复合体
③ 三羧酸循环：柠檬酸合酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体、异柠檬酸脱氢酶
十、磷酸戊糖途径的生理意义
12、提供作为供氢体参与多种代谢反应
十一、血糖及血糖水平的概念
1、血糖，指血液中的葡萄糖。
2、 血糖水平，即血糖浓度。
正常血糖浓度 ：3.89~6.11mmol/L （空腹）
第三章
一、名词解释
1、维生素（vitamin）是维持机体正常生理功能所必需，但在体内不能合成或合成量不足，必须由食物提供的一类低分子有机化合物。
二、维生素（所有维生素）
1、维生素A（抗干眼病维生素）又称：视黄醇、抗干眼病维生素
2、维生素E
1化学本质：又叫生育酚、抗不育症维生素 ○
2. 生化作用 ：抗氧化作用、维持生殖机能、促进血红素合成。 ○
3维生素K（凝血维生素 ○
第八章
一、名词解释
1、呼吸链：代谢物脱下的成对氢原子（2H）通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水，这一系列酶和辅酶称为电子传递链,因为与细胞摄取氧的呼吸过程有关，又称呼吸链。
2、氧化磷酸：代谢物脱下的氢，经呼吸链氧化为水时释放的能量，在ATP合酶的催化下，使ADP磷酸化成ATP的过程，由于代谢物的氧化反应与ADP的磷酸化反应偶联进行，故称为氧化磷酸化
3、P/O比值：是指每消耗1摩尔氧原子所消耗无机磷的摩尔数。
二、ATP的生成方式有两种：
1、底物水平磷酸化：是底物分子内部能量重新分布，生成高能键，使ADP磷酸化直接生成ATP的过程，与呼吸链的电子传递无关。
2、氧化磷酸化： 指在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化，生成ATP的过程，又称为偶联磷酸化，为ATP主要生产方式。
第二篇：生物化学总结
生物化学总结：
? 人体必需的八种氨基酸：亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸、缬氨酸、苏氨酸、
色氨酸、苯丙氨酸。
? 儿童半必需氨基酸：精氨酸、组氨酸。
? 氨基酸的等电点(isoelect point)：溶液在某一PH时，氨基酸的氨基和羧基的解离度
完全相等，氨基酸分子的所带的正负电荷相等，此时溶液的PH值就是氨基酸的等电点。
? 蛋白质的一级结构（primary structure）：即多肽链内氨基酸残基从N-末端到C-末端
的排列顺序，或称氨基酸序列。
蛋白质的化学结构则包括肽链数目、端基组成、氨基酸序列和二硫键的位置。有共价结构。
? 构象（conformation）:是指分子内各原子或基团之间相互立体关系。
蛋白质的构象就是蛋白质分子中各原子的空间排列。
? 构型（configuration）:是指在立体异构体取代原子或基团在空间的取向。
? 蛋白质的二级结构（secondary structure）:是指多肽链的主链骨架中若干肽单位，各
自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键位主要次级键二形成有规则的构象。
? 蛋白质的三级结构（tertiary structure）：是指由二级结构元件（α-螺旋，β-折叠、β-
转角和无规卷曲等）构建成的总三维结构包括一级结构中相距远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此的相互关系。
? 蛋白质的四结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚
合说呈现的三维结构。
? 同功能蛋白质或同源蛋白质：有些蛋白质存在于不同的生物体内，但具有相同的生
物学功能，这些蛋白质被称为同功能蛋白质或同源蛋白质。
? 蛋白质的变构现象（allosteric effect）:一些蛋白质由于某些因素的影响，其一级结构
不变而空间构象发生一定的变化，导致其生物学功能的改变，称为蛋白质的变构现象或别构现象。
? 蛋白质的等电点：蛋白质分子中所带的正电荷数目与负电荷数相等，即静电荷为零，
在电场中不移动，此时溶液的PH即该种蛋白质的等电点。
? 等离子点（isoionic point）:在不含任何盐的纯水中进行蛋白质等电点的测定时，所
得到的值称为等离子点。
? 蛋白质的变性作用（denaturation）:蛋白质因受某些物理或化学因素的影响，分子
的空间构象破坏，从而导致其理化性质、生物学活性改变的现象称为蛋白质的变性作用。
? 蛋白质的复性（renaturation）:某些蛋白质变性后可以在一定的实验条件下恢复原来
的空间构象，使生物学活性恢复，这个过程称为蛋白质的复性。
? 盐溶作用（salting in）:低盐浓度可使大多数蛋白质溶解度增加。
? 盐析作用（salting out）:高盐浓度时，因破坏蛋白质的水化层并中和其电荷，促使蛋
白质颗粒相互聚集而沉淀，这称为盐析作用。
? 基因是DNA结构和功能的最小单位。基因有三个基本属性：一是可通过复制，将遗
传信息由亲代传递给子代；二是经转录对表型有一定的效应；三是可突变形成各种等位基因。
? RNA有5类功能：①控制蛋白质合成②参与RNA转录后的加工与修饰（核酶）③
基因表达与细胞功能的调节；④生物催化功能⑤遗传信息的加工，其核心作用是基因表达的信息加工和调节。
? 碱基：嘧啶：胞嘧啶C、尿嘧啶U、胸腺嘧啶T。
嘌呤：腺嘌呤A、鸟嘌呤G。
? DNA的一级结构：是指脱氧核糖核苷酸的组成及排列顺序，即碱基序列。 ? DNA二级结构：双螺旋结构。
? DNA双螺旋的特征：①两条方向平行的多核苷酸链围绕同一中心相互缠绕；两条链
均为右手螺旋。②嘌呤与嘧啶碱位于双螺旋的内侧，碱基平面与纵轴垂直。磷酸与核糖在外侧，彼此通过3^，5^-磷酸二酯键连接。形成DNA分子的骨架，糖环的平面与纵轴平行。多核苷酸链的方向取决于核苷酸间磷酸二酯键的走向。③双螺旋的平均直径为2nm，两个相邻的碱基对之间堆积距离为0.34nm，两个核苷酸之间的夹角为30度，因此中心轴每旋转一周有10个核苷酸，每转一周的高度（即螺距为3.4nm）④两条核苷酸链依靠彼此碱基之间形成的氢键相互联系而结合在一起。⑤根据碱基配对原则，当一条多核苷酸链的序列被确定后，即可决定另一条补链的序列。 ? DNA的三级结构：是指DNA双螺旋分子通过扭曲和折叠所形成的特定构象包括不同
二级结构单元间的相互作用、单链与二级结构单元间的相互作用以及DNA的超螺旋。 ? tRNA二级结构三叶草形，三叶草结构由氨基酸臂、二氢尿嘧啶环、反密码环、额外
环和T C环组成。三级结构倒L形。
? 增色效应（hyperchromic effect）:当核酸变性或降解时，其紫外吸收显著增强，这就
是增色效应。
? 减色效应（hypochromic effect）:当变性的核酸在一定条件下恢复其原有的性质时，
其紫外吸收的强度又可恢复到原有的水平，这种现象称为减色效应。
? 核酸变性(denaturation):指核酸双螺旋区的氢键断裂，变成单链，并不涉及共价键的
断裂。
? Tm：通常把加热变性使DNA双螺旋结构失去一半时的温度称为该DNA的熔点或熔
解温度。
? 复性（renaturation）:变性DNA在适当条件下，又可使两条彼此分开的链重新缔合
为双螺旋结构，这个过程称为复性。
? 杂交（hybridization）:不同来源的变性DNA，若彼此之间有部分互补的核苷酸顺序
当它们在同一溶液中进行热变性后退火处理时，分子间部分配对成双链，这个过程称为杂交。
? 全酶（holoenzyme）：全酶=酶蛋白+辅助因子
? 同工酶（isoenzyme）:同工酶是指结构。性质不同，但却能催化相同的反应的两种
或者两种以上的酶群或酶型，其一级结构上的差异是由遗传决定的。
? 六大类酶：氧化还原酶类（oxido-reductases）、转移酶类（Transferases）、水解酶类
（hydrolases）、裂合酶类（lyases）、异构酶类（isomerases）、合成酶类（ligases）。 ? 酶原（zymogen）:某些酶在细胞内合成或出分泌时没有活力，这些无活力的酶的前
身称为酶原。
? 酶原激活（zymogen-activation）:使酶原转变为有活力酶的作用称为酶原激活。 ? Km：反应速度达到最大反应速度一半时所对应的底物浓度。
? 失活作用（inactivition）:酶是蛋白质，凡可使酶蛋白变性而引起酶活力丧失的作用
称为失活作用。
? 抑制作用（inhibition）：凡使酶活力下降，但并不引起酶蛋白变性的作用称为抑制作
用。
? 固定化酶（immobilized enzyme）:固定化酶是指被结合到特定的支持物上并能发挥
作用的一类酶，其通过吸附、偶联、交联和包埋等物理或化学方法把酶做成仍具有
酶催化活性的水不溶酶，装入适当容器中形成反应物。