一、名词解释
1、 旋光异构现象:由于不对称分子中原子或者原子团在空间的不同排布,对平面偏振光的偏振面产生不同影响，
所引起的异构现象，称为旋光异构现象 ，由此产生的异构体称为旋光异构体。
2、 半缩醛反应：由于单糖分子中的醛基与其它碳原子上的羟基发生成环反应，称为半缩醛反应。
3、 皂化：油脂在酸、碱或者脂肪酶的作用下，可以发生水解，产物为甘油和各种高级脂肪酸。
4、 皂化值：指1g油脂被完全皂化所需要的氢氧化钾的质量（mg）（公式）
5、 卤化作用：不饱和脂肪酸的双键在一定条件和催化剂下与卤素发生加成反应，生产饱和脂肪酸。
6、 碘值：油脂在卤化作用中，100g油脂与碘作用所需要的碘的质量（g），称为碘值。（公式）
7、 乳化作用:油脂在乳化剂的作用下,被分散成细小的颗粒,可以均匀地分布在水中,形成均一稳定的乳状液,这个
过程就叫做乳化作用。
8、 双缩脲反应:在碱性条件下,蛋白质与硫酸铜发生反应,生产紫红色或者红色产物的反应称为双缩脲反应,凡是
具有两个以上肽键的蛋白质都能发生此反应。生成的颜色深浅与蛋白质的浓度成正比。在540—560nm下测吸光度值。
9、 凯氏定氮法：由于氮在蛋白质中的含量恒定，所以测出氮的含量后，可以进一步求得蛋白质的含量。方法是
将样品中的含量通过消化吸收转化为无机氮，再通过化学分析的手段，测出氮的含量，从而得到蛋白质的含量。
10、功蛋白质：指不同种属来源，却执行同种生物学功能的蛋白质。它们在分子组成上基本相同，但有差异。通功能蛋白在氨基酸组成上可分为两部分，一部分是不变的氨基酸序列，决定蛋白质的空间结构和功能，另一部分是可变的氨基酸序列，这是同功蛋白质种属差异的体现。
11、 酶源激活：
切去部分片段是酶源激活的共性。有些酶源激活的过程是通过切掉分子中的部分肽段，引起酶分子空间结构的变化，从而形成或者暴露出活性中心。
12、活性中心
通常把酶分子上（必需基团比较集中）并（构成一定空间构象）、（与酶活性直接相关）的结构区域成为酶活性中心。分为两部分：与底物结合的部分成为结合中心，促进底物发生化学变化的部分称为催化中心，前者决定酶的专一性，后者决定酶所催化反应的性质，有些酶的结合中心和催化中心是同一部位。
13、同工酶：指的是能催化相同的反应，但酶蛋白本身的分子结构组成不同的一组酶。
同工酶的结构主要表现在非活性中心部分不同（或所含亚基组合情况不同）
14、比活力 指每毫克酶蛋白 所含的酶活力数 （有时也用每克的酶制剂或者每毫升的酶制剂含多少活力单位来表示），用以表示酶制剂的纯度。
比活力=活力单位数/毫克酶蛋白（氮)
15、酶工程：
指工业上有目的地设计一定的反应器和反应条件，利用酶的催化功能，在常温常压下催化化学反应，生产人类需要的产品，或者服务于其他目的的一门应用技术。也就是把酶或者细胞直接应用于化学工业的技术系统。 主要包括：酶的基因定点突变、酶功能基因的化学修饰、酶和细胞的固定化技术、反应器、反应的检测和控制等。
16、呼吸链：
由供氢体、传递体、受氢体（O2）以及相应的酶系统 组成的生物氧化还原链称为呼吸链。是呼吸作用中的电子传递链。
17、氧化磷酸化：
是指代谢物在脱氢（氧化）时 所释放的能量 用于ATP的生成。
脱氢氧化酶催化作用下，代谢物脱下的氢 进入呼吸链，经过递氢体和递电子体的传递，再与氧结合生成水。这一过程有大量的自由能产生。产生的能量用于ADP和无机磷酸合成
18、P/O:
是指用某一代谢物作呼吸底物，消耗1mol氧时，有多少摩尔无机磷转化为有机磷。
19 底物水平磷酸化：
代谢产物脱氢（氧化）时，分子内部发生能量重新分配而形成高能磷酸键并用于ATP的生产。
20、半保留复制：DNA的两条链都作为模版，合成两条新链。
具体机制是：DNA复制时，两条互补链分开，然后在每条链上按碱基配对规律形成互补的新链以组成新的DNA分子。每个DNA分子的两条链都可以作为模版。复制结果是，形成了与亲代完全相同的DNA分子完全相同的两个子代的DNA分子，且每个子代的DNA分子中的一条链来自亲代DNA，另一条是新合成的。这种复制方式称为半保留复制。
21、单链结合蛋白：
是一种能与单链DNA结合的特异性蛋白，当它与解开形成单股的DNA链结合后，两条DNA链就不能再形成双螺旋，保证了单链区的稳定，让单链能够作为DNA合成的模版。
22、分子病：
基因是DNA分子中特定的区段，它的改变导致蛋白质结构和功能发生改变，表现出相关的病理现象，这种疾病称为分子病或遗传病。
23、解释乳糖操纵子模型：
可诱导操纵子---分解代谢基因表达的调节
乳糖操纵子：有3个结构基因，ｚ基因决定β-半乳糖苷酶的结构，它将乳糖分解成半乳糖和葡萄糖。Y基因决定半乳糖苷透性酶的结构，它促进乳糖透过大肠杆菌的质膜；a基因决定半乳糖苷乙酰基转移酶的结构，它的功能还不清楚。
通常情况下，乳糖操纵子处于阻遏状态，操纵基因同阻遏蛋白结合着，由于操纵基因与启动子部分重叠，当阻遏蛋白同操纵基因结合时，RNA聚合酶不能与启动子结合，3个结构基因不能表达，培养基中加入乳糖，乳糖作为诱导物与阻遏蛋白结合，引起阻遏蛋白构象变化，结合力下降，从DNA上脱离下来，结构基因得以表达，但真正起作用的是别乳糖（由乳糖转化而来），另外，cAMP和CAP（环腺苷酸受体蛋白）也可促进RNA聚合酶的结合，加速转录过程。
24、合作反馈抑制：任何一个终产物单独过量时，仅部分抑制共同反应步骤的第一个酶的活性，当几个终产物同时过量时，其抑制程度可超过各产物单独存在时抑制作用的总和，即各终产物均过量具有增效作用。
25、前馈---代谢底物浓度的调节作用
前馈：参与代谢的底物浓度的变化影响代谢途径中某步酶的活性，从而对整个代谢速度产生影响，这种调节方式称为前馈。
正前馈：如果底物浓度增高，使酶激活或酶活提高，从而使代谢速度加快，称为正前馈。
负前馈：如果底物浓度增高，酶活下降，使代谢速度减慢，称为负前馈。
26、蛋白质工程的概念：
就是以蛋白质的结构及其与生物功能的关系为基础，通过分子设计和基因修饰或基因合成，对已知蛋白质加以定向改造，或从头设计新型蛋白质，为构建并最终生产出其性能比天然蛋白质更加优越，更符合人们要求的新蛋白质产品提供科学依据和技术途径。
27、基因工程：
又称基因操作、DNA重组技术、基因克隆、分子克隆，是指在分子水平上进行遗传物质的转移，以改变生物机能或创造新的生物机能。
28、生物信息学的涵义：
生物信息学是生物学与数学、物理、计算机科学、信息科学等相互渗透而产生的一门交叉学科，它以互联网为媒介，数据库为载体，以计算机为工具对实验生物学中产生的大量生物学数据进行储存、检索、处理及分析，并用生物学知识对结果进行解释，从而最终阐明生命本质及其变化规律。
29、蛋白质组学的涵义：
蛋白质组学：是在整体水平上研究细胞内蛋白质组成、数量及其在不同生理条件下变化规律的科学，它主要研究细胞内所有蛋白质在生命活动中的时空表达、蛋白质分子间的相互作用、翻译后的各种修饰等。
30、基因组：
是指一个生物体的一套完整的遗传物质，即全套基因的总称，包括决定蛋白质和核酸结构的编码区，以及并非直接决定蛋白质和核酸结构的非编码区。
二、填空
1、糖的生物学功能 （能源物质、结构物质、其它功能，如信息传递、机体免疫、细胞识别）
2、生物膜的特性及其功能
特性（流动性、不对称性、选择渗透作用 ）
功能（物质转运、信息传递、能量转换、免疫功能）
3、脂类物质的生物学功能
（结构物质、储存能源、溶剂、润滑和防寒、其他功能如参与机体代谢调节）
4、蛋白质的生物学功能
（结构功能、运输功能、运动功能、免疫功能、调节功能、催化功能、储藏功能、生物膜功能）
5、、遗传密码子的特点有哪些？
密码的性质---各种生物共用一套密码
（1）通用性（2）兼并性
（3）不重叠性
每个三联体密码独立地代表一种氨基酸，不会出现4个5个核苷酸代表两个氨基酸的情形。（4）无间隔性 密码子之间是连续的，无其他的核苷酸隔开。
（5）方向性
在翻译时，密码子的阅读方向也是从mRNA的5—3
（6）起始密码子的兼职性
AUG和GUG既是起始密码子，又分别是甲硫氨酸或缬氨酸的密码子。
3个终止密码子（UAA、UGA、UAG），它们不编码任何氨基酸，是肽链合成的终止信号。
6、按化学性质分，激素有几类？
按化学本质分为以下3类：
（1）含氮激素 包括氨基酸衍生物激素（如甲状腺激素、肾上腺素等）肽类激素（如加压素、催产素等）和蛋白
质激素（如生长素、胰岛素等）。
（2）类固醇激素 如肾上腺皮质激素、性激素等
（3）脂肪酸衍生物激素 如前列腺素等
7、DNA重组技术的几个步骤是什么？
DNA重组技术，包括以下几个步骤：
（1）带有目的基因的DNA片段的获得
（2）DNA片段与载体DNA体外重组
（3）重组体转入受体细胞
（4）从受体细胞中筛选和鉴定接受了重组DNA的细胞
（5）外源基因在受体细胞内表达
三、简答
1、液态镶嵌：该模型强调：
①具有极性头部和非极性尾部的磷脂分子在水相中具有自发形成封闭的膜系统的性质。
② 蛋白质分子以不同的方式镶嵌在膜中。
③生物膜可看成是蛋白质在双层脂分子中的二维结构，但膜蛋白与膜脂之间、膜蛋白与膜蛋白之间以及其与膜两侧其他生物大分子间的复杂相互作用，在不同程度上限制了膜蛋白和膜脂的流动性。
2、凝胶过滤进行蛋白质分离、纯化的原理和过程怎样？
凝胶过滤又称分子筛色谱，是一种柱色谱，是根据分子大小来分离蛋白质混合物的最有效的方法之一。当不同大小的蛋白质混合液通过装有高度水化的惰性多聚体的色谱柱时，比凝胶“网眼”大的蛋白质不能进入“网眼”而被排阻在凝胶颗粒之外，比“网眼”小的分子则进入凝胶颗粒内部。这样由于不同大小的分子所经历的路程不同而得已分离，大分子先洗脱下来，小分子后洗脱下来。
3、紫外吸收法测定蛋白质含量的原理？
由于蛋白质分子中的酪氨酸和色氨酸在各种蛋白质中的含量恒定，且在280nm左右有最大光吸收，所以在280nm处的吸光度值与浓度成正相关，可以用此测得蛋白质的含量。
4、聚合酶链反应（PCR）技术的原理和操作步骤？
其原理是利用（与待扩增的目的DNA片段两侧互补的）引物，在DNA聚合酶的作用下，引发目的DNA片段的多次复制，从而使目的DNA的片段拷贝数迅速增加。
基本过程和步骤是：待扩增目的DNA分子由A与B两条单链组成。①首先合成与A和B两端互补的寡聚核苷酸引物，约20个核苷酸。②然后将起始反应液中的模版DAN加热变性使其解链。③在降温复性时，引物与A链B链两端的互补序列配对结合。④最后，在DNA聚合酶的催化下，分别以A链和B链为模版进行聚合反应（复制）。 第一轮反应后，目的DNA的分子数目增加了一倍，新合成的目的DNA通过加热解链后，又能作为下一轮反应的模版。如此反复进行，目的DNA分子的数目可以2的指数的量增加。
5、从tRNA的结构上，如何理解它在蛋白质翻译过程中的作用？
①tRNA 对氨基酸的识别、结合和活化
tRNA 在(氨基酰-tRNA合成酶)的作用下，能识别相应的氨基酸，并通过tRNA氨基酸臂3‘-羟基与氨基酸的羧基形成活化酯-----氨基酰-tRNA
②氨酰-tRNA在mRNA模板指导下组装成蛋白质
氨基酰-tRNA通过(反密码子臂上的三联体)反密码子识别mRNA上相应的遗传密码，并将所携带的氨基酸按mRNA遗传密码的顺序安置在特定的位置上，最后在核糖体中合成肽链。
6、核酸的含量与纯度测定的方法和原理如何？
（1）、定磷法、定糖法—测定核酸含量
核酸中磷元素恒定——磷酸基消化成无机磷酸——定磷试剂中的钼酸铵——磷钼酸铵——钼蓝复合物——650-660nm下比色测定，总磷含量-无机磷量（核酸磷的含量）*10.5为核酸含量。10-100ug核酸
（2）定糖法
①RNA （浓盐酸or浓硫酸）——受热分解，生成核糖——进而脱水，转化成糠醛——糠醛与苔黑酚反应，生成绿色物质，670-680nm下比色测定。20-250ug RNA
②DNA——受热酸解，生成脱氧核糖——（浓硫酸or冰醋酸）存在下，与二苯胺反应，生成蓝色物质，595—620nm下进行比色测定。40-400ug DNA
7、紫外吸收法测定核酸的原理是什么？P(89)
紫外吸收—由碱基的共轭体系决定
由于嘌呤碱和嘧啶碱、核苷、核苷酸、核酸都在240-290nm范围内有特征吸收。
定量测定—核酸和核苷酸测定的基本方法
定量测定的几个数据判断：最大吸收波长、最小吸收波长、在两个吸收波长下吸光度比值。
定量测定公式：核苷酸%=[(Mr×A260)/(ξ260×C)]×100
Mr为核苷酸相对分子质量； ξ260为在260nm处的吸收系数，C为样品浓度，mg/mL，A260为样品在260nm波长下的吸光度值。
对于大分子核酸的测定，常用比吸收系数法或摩尔磷原子吸收系数法。
比吸收系数ε是指一定浓度（mg/mL或ug/mL）的核酸溶液在260nm处的吸光度值。
摩尔磷原子吸收系数ε（P）是指含磷浓度为1mol/L时的核酸水溶液在260nm处的吸光度值。
8、诱导契合学说
酶和底物接触以前并不是完全契合的，只有在底物和酶的结合部位结合以后，产生了相互诱导，使酶的构象发生了微妙的变化，催化基因转入了有效的作用位置，酶和底物才完全契合，酶开始高速地催化反应。
诱导契合学说认为：①酶分子具有一定的柔顺性
②酶的作用专一性不仅取决于酶和底物的结合，也取决于酶的催化基团有正确的取位。
9、抑制作用的类型及其作用方式是？
（1）不可逆抑制：
通常指抑制剂与酶活性中心的必需基团以共价键结合，引起酶活性丧失。
（2）可逆抑制 ：
这类抑制作用是指抑制剂与酶蛋白以非共价健结合，具有可逆性，可用透析、超滤、凝胶过滤等方法将抑制剂除去。分为竞争性抑制和非竞争性抑制。
竞争性抑制：当抑制剂与活性中心结合后，底物就不能再与活性中心结合，反之，如果酶活性中心已被底物占据，则抑制剂也不能同酶结合。这种抑制作用取决于抑制剂和底物的浓度的比例。可用增大底物的浓度的方法消除。
非竞争性抑制：酶可以同时和底物以及抑制剂结合，两者没有竞争作用。不能用增大底物浓度的方法来消除抑制作用。抑制剂与酶的非活性中心部位结合，这种结构引起酶分子构象变化，致使活性中心的催化作用降低。这种抑制作用的强弱取决于抑制剂的绝对浓度。