第一章 蛋白质的结构与功能

1．为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质相对量？实验中又是如何依此原理计算蛋白质含量的？

各种蛋白质的含氮量颇为接近，平均为16％，因此测定蛋白质的含氮量就可推算出蛋白质含量。常用的公式为：蛋白质含量（克％）=每克样品含氮克数 X 6．25 X 100。

2．何谓肽键和肽链及蛋白质的一级结构？

一个氨基酸的a-羧基和另一个氨基酸的a-氨基，进行脱水缩合反应，生成的酰胺键称为肽键。肽键具有双键性质。由许多氨基酸通过肽键相连而形成长链，称为肽链。肽链有二端，游离a-氨基的一端称为N-末端，游离a-羧基的一端称为C-末端。蛋白质一级结构是指多肽链中氨基酸排列顺序，它的主要化学键为肽键。

3．什么是蛋白质的二级结构？它主要有哪几种？各有何结构特征？

蛋白质二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。它主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲四种。在α-螺旋结构中，多肽链主链围绕中心轴以右手螺旋方式旋转上升，每隔3．6个氨基酸残基上升一圈。氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基羰基上的氧形成氢键，以维持α-螺旋稳定。在β-折叠结构中，多肽键的肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链交错位于锯齿状结构的上下方。两条以上肽键或一条肽键内的若干肽段平行排列，通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键，维持β-折叠构象稳定。在

0球状蛋白质分子中，肽链主链常出现180回折，回折部分称为β-转角。β-转角通常有4个氨基酸残基组成，第二

个残基常为脯氨酸。无规卷曲是指肽链中没有确定规律的结构。

4．举例说明蛋白质的四级结构。

蛋白质四级结构是指蛋白质分子中具有完整三级结构的各亚基在空间排布的相对位置。例如血红蛋白，它是由1个α亚基和1个β-亚基组成一个单体，二个单体呈对角排列，形成特定的空间位置关系。四个亚基间共有8个非共价键，维系其四级结构的稳定性。

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生物化学简答题

1. 产生ATP的途径有哪些？试举例说明。

答：产生ATP的途径主要有氧化磷酸化和底物水平磷酸化两条途径。

氧化磷酸化是需氧生物ATP生成的主要途径，是指与氢和电子沿呼吸链传递相偶联的ADP磷酸化过程。例如三羧酸循环第4步，α-酮戊二酸在α-酮戊二酸脱氢酶系的催化下氧化脱羧生成琥珀酰CoA的反应，脱下来的氢给了NAD+而生成NADH+H+，1分子NADH+H+进入呼吸链，经过呼吸链递氢和递电子，可有2.5个ADP磷酸化生成ATP的偶联部位，这就是通过氧化磷酸化产生了ATP。

底物水平磷酸化是指直接与代谢底物高能键水解相偶联使ADP磷酸化的过程。例如葡萄糖无氧氧化第7步，1,3-二磷酸-甘油酸在磷酸甘油酸激酶的催化下生成3-磷酸甘油酸，在该反应中由于底物1,3-二磷酸-甘油酸分子中的高能磷酸键水解断裂能释放出大量能量，可偶联推动 ADP磷酸化生成ATP，这就是通过底物水平磷酸化产生了ATP。

2． 简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其特性。

（1） 共性：用量少而催化效率高；仅能改变化学放映速度，不能改变化学

反应的平衡点，酶本身在化学反应前后也不改变；可降低化学反应的活化能。

（2） 特性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度专一性，

容易失活，活力受条件的调节控制，活力与辅助因子有关。

3． 什么是乙醛酸循环，有何生物学意义？

乙醛酸循环是一个有机酸代谢环，它存在于植物和微生物中，在动物组织中尚未发现。乙醛酸循环反应分为五步（略）。总反应说明，循环每转1圈需要消耗两分子乙酰辅酶A，同时产生一份子琥珀酸。琥珀酸产生后，可进入三羧酸循环代谢，或者变为葡萄糖

乙醛酸循环的意义分为以下几点：（1）乙酰辅酶A经乙醛酸循环可生成琥珀酸等有机酸，这些有机酸可作为三羧酸循环中的基质。（2）乙醛酸循环是微生物利用乙酸作为碳源建造自身机体的途径之一。（3）乙醛酸循环是油料植物将脂肪酸转变为糖的途径。

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2．简述三羧酸循环的生理意义是什么？它有哪些限速步骤？

生理意义：三羧酸循环是机体获取能量的主要方式；为生物合成提供原料；影响果实品质

糖；脂肪和蛋白质代谢的枢纽

限速步骤：

1)  在柠檬酸合酶的作用下，由草酰乙酸和乙酰-CoA合成柠檬酸

2)  在异柠檬酸脱氢酶催化下，异柠檬酸脱氢形成草酰琥珀酸。

3)  在α-酮戊二酸脱氢酶系作用下，α-酮戊二酸氧化、脱羧，生成琥珀酰-CoA、     NADH＋H⁺和CO₂。

4．什么是转氨作用？简述转氨作用的两步反应过程？为什么它在氨基酸代谢中有重要作用？

概念：

转氨作用是指在转氨酶催化下将α-氨基酸的氨基转给另一个α－酮酸，生成相应的α-酮酸和一种新的α-氨基酸的过程。磷酸吡哆醛是转氨酶的辅酶，起到携带NH2基的作用。

这一过程分为两步反应：

  

 转氨作用的生理意义：

a)   通过转氨作用可以调节体内非必需氨基酸的种类和数量，以满足体内蛋白质合成时对非必需氨基酸的需求。  

b)   转氨作用可使由糖代谢产生的丙酮酸、α-酮戊二酸、草酰乙酸变为氨基酸，因此，对糖和蛋白质代谢产物的相互转变有其重要性。

c)   由于生物组织中普遍存在有转氨酶，而且转氨酶的活性又较强，故转氨作用是氨基酸脱氨的重要方式。

d)   转氨作用的另一重要性是因肝炎病人血清的转氨酶活性有显著增加，测定病人血清的转氨酶含量大有助于肝炎病情的诊断。

转氨基作用还是联合脱氨基作用的重要组成部分，从而加速了体内氨的转变和运输，勾通了机体的糖代谢、脂代谢和氨基酸代谢的互相联系。

5．简述磷酸戊糖途径概念及生理意义

   概念：以6-磷酸葡萄糖开始，在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化作用下形成6-磷酸葡萄糖酸，进而代谢生成磷酸戊糖作为中间代谢产物，故将此过程称为磷酸戊糖途径。

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生物化学简答题

1. 产生ATP的途径有哪些？试举例说明。

答：产生ATP的途径主要有氧化磷酸化和底物水平磷酸化两条途径。

氧化磷酸化是需氧生物ATP生成的主要途径，是指与氢和电子沿呼吸链传递相偶联的ADP磷酸化过程。例如三羧酸循环第4步，α-酮戊二酸在α-酮戊二酸脱氢酶系的催化下氧化脱羧生成琥珀酰CoA的反应，脱下来的氢给了NAD+而生成NADH+H+，1分子NADH+H+进入呼吸链，经过呼吸链递氢和递电子，可有2.5个ADP磷酸化生成ATP的偶联部位，这就是通过氧化磷酸化产生了ATP。

底物水平磷酸化是指直接与代谢底物高能键水解相偶联使ADP磷酸化的过程。例如葡萄糖无氧氧化第7步，1,3-二磷酸-甘油酸在磷酸甘油酸激酶的催化下生成3-磷酸甘油酸，在该反应中由于底物1,3-二磷酸-甘油酸分子中的高能磷酸键水解断裂能释放出大量能量，可偶联推动 ADP磷酸化生成ATP，这就是通过底物水平磷酸化产生了ATP。

2． 简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其特性。

（1） 共性：用量少而催化效率高；仅能改变化学反应速度，不能改变化学

反应的平衡点，酶本身在化学反应前后也不改变；可降低化学反应的活化能。

（2） 特性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度专一性，

容易失活，活力受条件的调节控制，活力与辅助因子有关。

3． 什么是乙醛酸循环，有何生物学意义？

乙醛酸循环是一个有机酸代谢环，它存在于植物和微生物中，在动物组织中尚未发现。乙醛酸循环反应分为五步（略）。总反应说明，循环每转1圈需要消耗两分子乙酰辅酶A，同时产生一分子琥珀酸。琥珀酸产生后，可进入三羧酸循环代谢，或者转变为葡萄糖。

乙醛酸循环的意义分为以下几点：（1）乙酰辅酶A经乙醛酸循环可生成琥珀酸等有机酸，这些有机酸可作为三羧酸循环中的基质。（2）乙醛酸循环是微生物利用乙酸作为碳源建造自身机体的途径之一。（3）乙醛酸循环是油料植物将脂肪酸转变为糖的途径。

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1、简述血氨的来源和去路。

(1)血氨来源：

①氨基酸脱氨基作用，是血氨的主要来源；

②肠道产氨，由腐败作用产生的氨或肠道尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨； ③肾脏产氨，主要来自谷氨酰胺的水解；

④胺类、嘌呤、嘧啶等含氮物质的分解产生氨。

(2)血氨去路

①在肝脏经鸟氨酸循环合成尿素，随尿液排出体外；②合成谷氨酰胺

③参与合成非必需氨基酸；④合成其它含氮物质

2、磷酸戊糖途径分哪两个阶段，此代谢途径的生理意义是什么?

磷酸戊糖途径分为氧化反应和非氧化反应两个阶段

(1)是机体生成NADPH的主要代谢途径：NADPH在体内可用于：，参与体内代谢：如参与合成脂肪酸、胆固醇等。②参与羟化反应：作为加单氧酶的辅酶，参与对代谢物的羟化。③维持谷胱甘肽的还原状态，还原型谷胱甘肽可保护含-SH的蛋白质或酶免遭氧化，维持红细胞膜的完整性，由于6-磷酸葡萄糖脱氢酶遗传性缺陷可导致蚕豆病，表现为溶血性贫血。

(2)是体内生成5-磷酸核糖的主要途径：体内合成核苷酸和核酸所需的核糖或脱氧核糖均以5-磷酸葡萄糖的形式提供，其生成方式可以由G-6-P脱氢脱羧生成，也可以由3-磷酸甘油醛和F-6-P经基团转移的逆反应生成。

3、试述成熟红细胞糖代谢特点及其生理意义。

成熟红细胞不仅无细胞核，而且也无线粒体、核蛋白体等细胞器，不能进行核酸和蛋白质的生物合成，也不能进行有氧氧化，不能利用脂肪酸。血糖是其唯一的能源。红细胞摄取葡萄糖属于易化扩散，不依赖胰岛素。成熟红细胞保留的代谢通路主要是葡萄糖的酵解和磷酸戊糖通路以及2.3一二磷酸甘油酸支路。通过这些代谢提供能量和还原力(NADH，NADPH)以及一些重要的代谢物，对维持成熟红细胞在循环中约120的生命过程及正常生理功能均有重要作用。

4、血糖正常值是多少，机体是如何进行调节的。

3.89～6.11mmol/L

7、在糖代谢过程中生成的丙酮酸可进入哪些代谢途径？

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1.糖酵解途径：糖酵解分为两个阶段共10个反应，每个分子葡萄糖经第一阶段共5个反应，消耗2个分子ATP为耗能过程，第二阶段5个反应生成4个分子ATP为释能过程。

1.第一阶段

(1)葡萄糖的磷酸化(2)6-磷酸葡萄糖的异构反应(3)6-磷酸果糖的磷酸化(4)1.6 二磷酸果糖裂解反应(5)磷酸二羟丙酮的异构反应

2.第二阶段：

(6)3-磷酸甘油醛氧化反应(oxidation of (7)1.3－二磷酸甘油酸的高能磷酸键转移反应(8)3-磷酸甘油酸的变位反应(9)2-磷酸甘油酸的脱水反应(10)磷酸烯醇式丙酮酸的磷酸转移

2.三羧酸循环和磷酸戊糖途径的生理意义？

1.三大营养物质氧化分解的共同途径。2.是三大营养物质代谢联系的枢纽。 3.为其他物质代谢提供小分子前体。4 .为呼吸链提供H+Fe。

3.糖在体内代谢的途径及其生理意义？

1.生成磷酸核糖提供核酸合成原料。

2.生成NADPH提供代谢合成所需还原当量、维持红细胞功能、提供生物转化所需还原当量、维持谷胱甘肽及巯基酶的还原状态。

3.糖酵解途径（EMP），是有机体获得化学能最原始的途径，一切生物有机体都普遍存在的葡萄糖降解途径。三羧酸循环（TCA循环），在动植物、微生物细胞中普遍存在，这个途径产生的能量最多，不仅是糖代谢的主要途径。也是脂肪、蛋白质代谢的最终途径。磷酸戊糖途径（PPP途径），产生大量的NADPH，为细胞中很多合成反应提供还原力，其中间产物为很多合成反应提供原料。糖醛酸途径，产生的葡萄糖醛酸是重要的粘多糖，是肝素、透明质酸的组成成分。

4.什么叫糖酵解，他与糖异生途径有何差异?它与无氧氧化有何关系？

（生物细胞在无氧条件下，将葡萄糖或糖原经过一系列反应转变为乳酸，并产生少量ATP的过程。糖酵解与糖异生的差别在于糖酵解的三个关键酶被糖异生的四个关键酶代替催化反应，作用部位：糖异生在细胞液和线粒体，糖酵解则全部在细胞液中进行。）糖酵解在有氧无氧都可进行。

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什么是蛋白质的二级结构，他主要有哪几种？

蛋白质的二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。它主要有α-螺旋，β-折叠，β-转角和无规则卷曲四种。

简述α-螺旋结构特征：1、在α-螺旋结构中，多肽链主要围绕中心轴以右手螺旋方式螺旋上升，每隔3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距为0.54nm2、氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。

3、每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基羟基上的氧形成氢键，以维持α-螺旋稳定。

简述常用蛋白质分离、纯化方法：盐析、透析、超速离心、电泳、离子交换层析、分子筛层析。

简述谷胱甘肽的结构和功能：组成：谷胱甘肽由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸构成的活性三肽，功能基团：半胱氨酸残基中的巯基。功能：1、作为还原剂清除体内H2O2，使含巯基的酶或蛋白质免遭氧化，维持细胞膜的完整性。2.具有嗜核特性，与亲电子的毒物或药物结合，保护核酸和蛋白质免遭损害。

哪些原因影响蛋白质α-螺旋结构的形成或稳定？1、一条多肽链中，带有相同电荷的氨基酸彼此相邻，相互排斥，妨碍α-螺旋的形成。2、含有大侧链的氨基酸残基，彼此相邻，空间位阻较大也会影响α-螺旋的形成。3、脯氨酸为亚氨基酸，亚氨基酸形成肽键后，没有了游离的氢，不能形成氢键，因此不能形成α-螺旋。

酶的化学修饰的特点是什么：①在化学修饰过程中，酶发生无活性和有活性两种形式的互变②该修饰时共价键的变化，最常见的是磷酸化和去磷酸化修饰③常受激素的调控④是酶促反应⑤有放大效应

酶的变构调节特点是什么：细胞内一些中间代谢产物能与某些酶分子活性中心以外的某一部位以非共价键可逆结合，使酶构象发生改变并影响其催化活性，进而调节代谢反应速率，这种现象为变构反应，其特点是①变构酶常由多个亚基构成②变构效应剂常结合在活性中心以外的调节部位，引起酶空间构象的改变，从而改变酶的活性③变构效应剂与调节部位以非共价键结合④酶具有无活性和有活性两种方式互变⑤不服从米曼氏方程，呈S型曲线

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