《生物化学》教学大纲
课程编号：38020031
课程名称：生物化学
学分：4或4.5
总学时：88学时 理论学时：56 实验学时：32
先修课程要求：无机化学、有机化学、细胞生物学
适应专业：护理和信息专业
参考教材：
1．王镜岩主编，《生物化学》第三版，北京，高等教育出版社，2002，上册
2．童坦君等 生物化学 第一版 北京大学医学出版社，北京2003
3．贾弘禔等 生物化学 第三版 北京大学医学出版社，北京2003
4．David L. Nelson, et al. Lehninger Principles of Biochemistry. 3rd ed. Worth Publishers, New York. 2000
5．Jeremy Berg, John Tymoczko, Lubert Stryer. Biochemistry. 5th ed. W. H. Freeman and Company, New York
. 2002
一、课程在培养方案中的地位、目的和任务
生物化学是研究生命现象及其化学本质的科学。它运用化学的理论和方法来揭示生物体的化学组成及其发展规律。生物化学是现代生物科学的理论和技术基础，是医学专业的重要基础课程，是联系基础医学和临床医学的桥梁，是医学主干学科。
通过本课程的学习，要求学生较全面了解生物体的基本化学组成，理解其主要组成物质的结构、性质及这些物质在体内的合成、降解和相互转化等的代谢规律，深入了解这些代谢活动与各种重要生命现象之间的联系，学会综合运用所学的基本知识和技术来解决一些实际问题，并为学习后续课程打下坚实的基础。
二、课程基本要求
(一）理论知识
1．生物分子的结构基础
（1）掌握构件分子和生物大分子的概念及种类；
（2）掌握核酸、蛋白质等重要生物大分子的结构、性质和功能；
（3）掌握糖类和脂类的性质、结构和功能；
（4）掌握酶的催化特性、作用机理以及辅基、辅酶与维生素的关系及其在酶催化过程中的作用和酶的动力学特点。
2．生命分子的代谢基础
（1）掌握新陈代谢的概念；
（2）熟悉生物体内特别是糖类相互转化的化学机制；
（3）掌握糖类分解代谢的主要途径及其特点；
（4）掌握生物氧化的概念与电子传递、氧化磷酸化的运行规律和机制；
（5）掌握蛋白质、核酸和脂类的合成与分解过程；
（6）熟悉体内主要物质代谢的相互关系及代谢的调节机制；
（7）熟悉细胞间信息的传递，基因表达的调控；
（8）掌握复制、转录、翻译的过程及特点；
（8）熟悉肝脏生化、血液生化；
（9）熟悉基因重组与基因工程、癌基因、抑癌基因与生长因子，了解基因诊断与基因治疗的原理及其应用；
（10）了解分子生物学常用技术的原理及其应用。
（二）基本技能
1．掌握一、二种测定核酸、蛋白质等生物分子含量的方法；
2．了解生物化学新的研究方法及新的研究进展；
3．在教师的指导下能设计和组合实验内容，对实验结果能进行综合判断分析和解释。
三．课程基本内容及重点难点
绪 论
目的要求 明确学习生物化学的目的和学习方法以指导全课程的学习。
【掌握】 生物化学的概念
【熟悉】 生物化学研究的主要内容及其与医学的关系
【了解】 生物化学的发展简史
重点 掌握和熟悉的内容
难点 无
教学内容
第一节 生物化学发展简史
第二节 当代生物化学研究的主要内容
第三节 生物化学与医学
第四节 本书纲要
第一篇 生物大分子的结构与功能
体内发挥重要功能的各种大分子通常由基本结构单位按一定的排列顺序和连接方式而形成的多聚体。蛋白质和核酸是体内主要的生物大分子。
第一章 蛋白质的结构与功能
目的要求
【掌握】
1. 蛋白质的元素组成特点，氨基酸的结构通式，氨基酸的分类、三字英文缩写符号；
2. 肽、肽键与肽单元的概念；
3. 蛋白质一级结构的概念及其主要的化学键；
2. 蛋白质的二级结构的概念、主要化学键和形式：α-螺旋，β-折叠，β-转角与无规卷曲；
3. 蛋白质的三级结构概念和维持其稳定的化学键：疏水作用、离子键、氢键和范德华引力；
4. 蛋白质的四级结构的概念和维持稳定的化学键；
5. 蛋白质的结构与功能的关系：一级结构决定空间结构，空间结构决定生物学功能。变构效应的概念；
6. 蛋白质的理化性质：两性电离，胶体性质，蛋白质变性的概念和意义，紫外吸收和呈色反应。
【熟悉】
1. 肽链的概念，多肽链的写法。生物活性肽的概念，重要的生物活性肽GSH；
2. 肽单元的特点；
3. 模体（motif）、结构域(domain)、分子伴侣的概念；
4. 蛋白质的分类；
5. 蛋白质分离和纯化技术：盐析、电泳和分子筛效应的原理。
【了解】
1. 胰岛素分子的一级结构；
2. 分子伴侣对蛋白质分子空间结构形成的影响；
3. 蛋白质构象改变与疾病的关系，如朊病毒蛋白与疯牛病；
4. 多肽链中氨基酸序列分析的原理；
5. 蛋白质空间结构预测的原理和意义。
重点 蛋白质的二、三、四级结构的概念、主要化学键和形式；蛋白质的分子结构、蛋白质空间结构与功能的关系。
难点 蛋白质的分子结构、蛋白质空间结构与功能的关系。
教学内容
第一节 蛋白质的分子组成
一、 氨基酸
（一）蛋白质的元素组成特点
（二）蛋白质的基本单位——氨基酸的结构特点及分类
（三）氨基酸的重要性质：两性解离及等电点、紫外吸收
（四）氨基酸的茚三酮反应
二、肽
（一）肽键和肽链的定义
（二）谷胱甘肽的组成、结构和功能
（三）其它的生物活性肽
三、蛋白质的分类
第二节 蛋白质的分子结构
一、蛋白质的一级结构
蛋白质一级结构的概念
二、蛋白质的二级结构
（一）蛋白质二级结构的定义
（二）肽单元的定义及其结构特点
（三）维持二级结构的化学键，α-螺旋和β-折叠的结构要点；β-转角和无规卷曲的概念
（四）模序的概念和几种重要的模序
三、蛋白质的三级结构
（一）蛋白质三级结构的定义
（二）维持蛋白质三级结构的化学键
（三）球蛋白的结构特点
（四）结构域的概念
四、蛋白质的四级结构
（一）蛋白质四级结构的定义
（二）维持蛋白质四级结构的化学键
（三）血红蛋白的四级结构
第三节 蛋白质的结构与功能的关系
一、蛋白质的一级结构与功能的关系
（一）蛋白质一级结构是空间构象的基础
（二） 蛋白质的一级结构与功能的关系
二、蛋白质空间结构与功能的关系
（一） 肌红蛋白与血红蛋白的结构
（二） 以血红蛋白为例说明蛋白质空间结构与功能的关系；协同效应、别构效应的概念。
（三）蛋白质构象改变与疾病 蛋白质构象改变与疾病的关系，如朊病毒蛋白与疯牛病。
第四节 蛋白质的理化性质及其分离纯化
一、蛋白质的理化性质
（一）蛋白质的两性电离与等电点
（二）蛋白质的变性；蛋白质的沉淀和凝固
（三）蛋白质的紫外吸收
（四）蛋白质的胶体性质
（五）蛋白质的呈色反应
二、蛋白质的分离纯化
蛋白质分离纯化的原理及方法
三、多肽链中氨基酸序列分析
四、蛋白质空间结构测定
第二章 核酸的结构与功能
目的要求
【掌握】
1. 掌握核酸的概念、基本组成单位，DNA、RNA组成的异同；
2. 核酸（DNA、RNA）的一级结构，连接键；
3. Chargaff 规则，DNA双螺旋结构模式的要点，DNA的超螺旋结构和功能；
4. tRNA、mRNA的组成、结构特点；
5. 核酸的变性、复性，融解温度（Tm）、增色效应的概念。
【熟悉】
1. 核酸与遗传、繁殖和蛋白质生物合成等生命活动的关系；
2. 核蛋白体RNA（rRNA）的结构与功能；
3. 核酸分子杂交的概念和原理；
4. 核酶的定义，功能。
【了解】
1. 其他小分子RNA的种类与功能；
2. 核酸酶的分类与功能。
重点 DNA的二级结构的特点；信使RNA和转运RNA的结构特点
难点 B-DNA的空间结构特点、tRNA二级结构的特点
教学内容
第一节 核酸的化学组成
核苷酸是由碱基、戊糖和磷酸三种成分连接而成
一、核苷酸中的碱基成分
（一）存在于DNA中的碱基（A、G、C、T）及其结构
（二）存在于RNA中的碱基（A、G、C、U）及其结构
（三）碱基的互变异构
（四）碱基在260nm左右有较强的紫外吸收
二、戊糖与核苷
（一）DNA 中的戊糖是β-D-脱氧核糖
（二）RNA中的戊糖是β-D-核糖
（三）碱基和戊糖中的碳原子的编号标记方法
（四）碱基与戊糖的连接键及连接的原子
三、核苷酸的结构与命名
（一）核苷酸的种类及结构
（二）核苷酸的命名
（三）核苷酸是核酸的基本组成单位
（四）核苷酸的其它功能
第二节 核酸的一级结构
一、核酸一级结构的定义
二、核苷酸的连接键
三、核酸一级结构的表达方式
四、DNA和RNA组成单位的异同
第三节 DNA的空间结构与功能
DNA 碱基组成的 Chargaff 规则
一、DNA的二级结构——双螺旋结构模型
（一）DNA分子中碱基组成的规律
（二）B-DNA的二级结构及稳定二级结构的化学键
（三）DNA的其它构象
二、DNA的超螺旋结构
（一）原核生物DNA的高级结构
（二）真核生物的核小体结构
三、DNA的功能
（一）基因组的概念
（二）DNA的功能
第四节 RNA的空间结构与功能
一、信使RNA的结构与功能
（一）真核生物mRNA的结构
（二）三联体密码概念和RNA的功能
（三）hnRNA的结构特点和功能
二、转运RNA的结构和功能
（一）tRNA的碱基组成特点
（二）tRNA的二级结构，特别是反密码环的特点
（三）tRNA的功能
（四）tRNA的三级结构
三、核蛋白体RNA的结构与功能
（一）原核生物与真核生物rRNA的种类
（二）各类rRNA的功能
（三）rRNA的结构
四、其他小分子RNA
其他小分子RNA的种类与功能
五、核酶
核酶的定义和功能
第五节 核酸的理化性质及其功能
一、核酸的一般理化性质
（一）DNA的线性高分子性质
（二）DNA和RNA在260nm有紫外吸收
二、DNA的变性
（一）DNA变性的定义
（二）变性曲线及解链温度（Tm）的概念
（三）增色效应和减色效应的概念
（四）碱基组成与Tm的关系
三、DNA的复性与分子杂交
（一）DNA复性的概念
（二）核酸分子杂交的概念
第六节 核酸酶
DNase和RNase及其它们是DNA重组技术中不可缺少的工具
第三章 酶
目的要求
【掌握】
1. 酶的化学本质，单纯酶、结合酶、全酶、辅酶与辅基的概念，金属离子的作用；
2. 酶的辅助因子与水溶性维生素的关系，维生素的概念、分类；
3. 酶的活性中心的概念。必需基团的分类及其作用；
4. 酶促反应的特点：高效性、高特异性和可调节性；
5. 底物浓度对酶促反应的影响：米一曼氏方程，Km值的意义；
6. 抑制剂对酶促反应的影响：不可逆抑制的作用，可逆性抑制包括竞争性抑制、 非竞争性抑制、反竞争性抑制的动力学特征；
7. 酶原与酶原激活的过程与生理意义；
8. 变构酶、变构调节、共价修饰和同工酶的概念。
【熟悉】
1. 酶与底物复合物的形成即中间产物学说、诱导契合学说；
2. 酶浓度、底物浓度、温度、pH、激活剂对酶促反应的影响；
3. 酶活性的测定与酶活性单位概念；
4. 酶含量的调节特点。
【了解】
1. 酶促反应的机理，邻近反应及定向排列、多元催化、表面效应；
2. 酶的分类与命名的原则；
3. 酶在疾病发生、疾病诊断、疾病治疗中的应用。
重点 酶的活性中心；底物浓度和抑制剂对酶促反应的影响；酶原与酶原激活的过程与生理意义；变构调节、共价修饰和同工酶的概念
难点 酶促反应的机制、米-曼氏方程式的推导、Km值和Vm值的测定
教学内容
第一节 酶的分子结构与功能
一、酶的分子组成
（一）单纯酶和结合酶的概念
（二）酶蛋白、辅助因子和全酶的概念；辅酶和辅基的概念
（三）维生素的概念、分类；
维生素A、D、E、K的生化作用；VitB1、B2、PP、B6、泛酸、叶酸在体内活性形式及生化作用；VitB12体内活性形式；VitC生化作用;重要维生素的缺乏症。
（四）金属酶和金属激活酶的概念
二、酶的活性中心
（一）必需基团的概念
（二）活性中心、结合基团与催化基团的概念
（三）构成活性中心的常见基团
第二节 酶促反应的特点与机制
酶与一般催化剂的异同
一、酶促反应的特点
（一）酶可大大降低反应活化能，使酶促反应有极高的效率
（二）酶促反应具有高度特异性
1．酶促反应的相对特异性
2．酶促反应的绝对特异性
3．酶促反应的立体异构特异性
（三）酶促反应的可调节性
二、酶促反应的机制
（一）酶-底物复合物的形成与诱导契合假说
（二）邻近效应与定向排列，多元催化和表面效应
第三节 酶促反应动力学
一、底物浓度对反应速度的影响
（一）初速度概念
（二）米曼氏方程及底物浓度对反应速度的影响
（三）酶的特征性常数—Km的意义
（四）Vmax的意义，了解酶的转换数的意义
（五）米曼氏方程的双倒数作图法及Km和Vmax的测定
二、酶浓度对反应速度的影响
酶浓度对反应速度的影响
三、温度对反应速度的影响
最适温度的概念
四、pH对反应速度的影响
最适pH的概念
五、抑制剂对反应速度的影响
（一）不可逆抑制剂
（二）竞争性抑制剂的作用机制及对Km和Vmax的影响
（三）非竞争性抑制剂的作用机制及对Km和Vmax的影响
（四）反竞争性抑制剂的作用机制及对Km和Vmax的影响
六、激活剂对反应速度的影响
激活剂的定义及金属离子对酶的激活作用。
七、酶活性测定与酶活性单位
第四节 酶的调节
酶活性的调节主要是对关键酶的调节
一、酶活性的调节
（一）酶原与酶原的激活
1．酶原的概念
2．酶原激活的机制
3．酶原激活的意义
（二）变构酶
1．变构酶的结构特点
2．变构部位和变构效应剂的概念
3．协同效应、变构激活剂和变构抑制剂的概念
（三）酶的共价修饰调节
酶共价修饰的定义
二、酶含量的调节
（一）酶蛋白合成的诱导与阻遏的定义
（二）酶降解的调控
三、同工酶
（一）同工酶的定义
（二）以乳酸脱氢酶同工酶为例，掌握同工酶的意义
第五节 酶的命名与分类
一、酶的命名
国际酶学委员会的酶分类与命名方法
二、酶的分类
国际酶学委员会将酶分成六大类
第六节 酶与医学的关系
一、酶与疾病的关系
（一）酶活性异常可引起疾病
（二）酶活性的测定可用于疾病的诊断
（三）酶活性的抑制剂可用于疾病的治疗
二、酶在医学上的应用
第四章 糖代谢
目的要求
【掌握】
1. 糖酵解的概念、反应部位、关键酶、产生ATP的数目；
2. 糖酵解反应全过程及其生理意义；
3. 糖有氧氧化的概念、反应部位、关键酶、产生ATP的数目、生理意义；
4. 三羧酸循环过程、部位、特点、生理意义；
5. 巴士德效应的概念；
6. 磷酸戊糖途径的关键酶、生理意义；
7. 糖原合成与分解的概念、关键酶、葡萄糖的活性供体；
8. 糖异生概念、反应过程、关键酶、生理意义；
9. 乳酸循环概念及生理意义；
10. 血糖的概念及其来源和去路 。
【熟悉】
1. 糖的生理功能、糖代谢的概况；
2. 糖酵解关键酶及其调节；
3. 丙酮酸脱氢酶复合体的组成、调节；
4. 巴士德效应的机理；
5. 糖原合成与分解的关键酶及其化学修饰调节；
6. 糖原合成和分解的反应过程；
7. 肾上腺素对血糖水平的调节；
8. 糖异生中底物循环的概念及其调节；
9. 胰岛素和胰高血糖素对血糖水平的调节。
【了解】
1. 糖的消化吸收；
2. 三羧酸循环的关键酶的调节；
3. 磷酸戊糖途径反应的两个阶段；
4. 糖原累积症特点和分型；
5. 高血糖及糖尿症、低血糖。
重点 糖酵解的概念、反应部位及过程、产生ATP的数目、生理意义、三个关键酶及其调节；糖有氧氧化的概念、反应部位及过程、关键酶、产生ATP的数目、生理意义；磷酸戊糖途径的概念、部位、关键酶、生理意义；糖异生概念、反应过程、关键酶、生理意义。
难点 糖酵解、有氧氧化、糖异生的调节；糖代谢各条途径之间的联系。
教学内容
第一节 概述
一、糖的生理功能：提供能量、重要碳源、组织结构的重要成分
二、糖的消化吸收：主要部位、吸收形式
三、 糖代谢概况
第二节 糖的无氧分解
一、糖酵解的反应过程：概念、部位
（一）葡萄糖分解成丙酮酸
（二）丙酮酸转变成乳酸
二、糖酵解的调节
（一）6—磷酸果糖激酶-1
（二）丙酮酸激酶
（三）己糖激酶
三、糖酵解的生理意义
第三节 糖的有氧氧化
有氧氧化概况
一、有氧氧化反应的过程
（一）丙酮酸氧化脱羧：丙酮酸复合体（三种酶、五种辅助因子）
（二）三羧酸循环
反应过程、小结、生理意义
二、有氧氧化生成的ATP：数目及其方式
三、有氧氧化的调节： 影响三羧酸循环运转速率的各种因素
四、巴士德效应：概念、机理、意义
第四节 磷酸戊糖途径
一、磷酸戊糖途径反应过程
概念、关键酶、场所、主要产物5、主要过程
二、磷酸戊糖途径调节
三、磷酸戊糖途径生理意义
第五节 糖原合成与分解
一、糖原的合成代谢
概念、主要器官、反应部位、反应过程、关键酶、葡萄糖的活性形式
二、糖原的分解代谢
概念、反应部位、胞液、反应过程
三、糖原合成与分解的调节
磷酸化酶、糖原合酶的共价修饰调节
四、糖原累积症
第六节 糖异生
一、糖异生途径
概念、主要器官、关键酶4、过程：、三个“能障”、一个“膜障”
二、糖异生的调节
三、糖异生生理意义
四、乳酸循环
第七节 血糖及其调节
一、血糖的来源和去路
血糖、血糖浓度、恒定的意义、来源与去路
二、血糖水平的调节
（一） 胰岛素 降低血糖的机理
（二）胰高血糖素 升高血糖的机理
（三）糖皮质激素
（四）肾上腺素
三、血糖水平异常（自学）
（一）高血糖及糖尿病
高血糖:高于7.22~7.78nmol/L
糖尿:高于8.89~10.00nmol/L
情感性糖尿
高血糖及糖尿病病因
（二）低血糖 低于3.33~3.89nmol/L，低血糖病因
第五章 脂类代谢
目的要求
【掌握】
1. 甘油的利用途径；
2. 脂肪动员的概念、关键酶、过程；
3. 脂肪酸氧化的全过程（活化、脂酰基转运、b-氧化）；
4. 脂肪酸氧化的能量计算；
5. 酮体的概念及其代谢的生理意义；
6. 酮体生成部位、原料、关键酶、过程；
7. 酮体利用的关键酶、过程；
8. 软脂酸合成的原料及其来源、关键酶；
9. 胆固醇合成的部位、原料、关键酶；
10. 胆固醇的转化；
11. 血浆脂蛋白的组成、分类、结构、合成部位及各类的功能。
【熟悉】
1. 甘油三酯的合成部位、原料及甘油二酯途径；
2. 脂解激素的作用机制；
3. 脂肪酸在血液中的运输形式；
4. 酮体代谢的调节；
5. 脂酸合成的调节；
6. 甘油磷脂的组成、分类、结构
7. 胆固醇合成的调节；
8. 血脂的概念和正常值；
9. apoAⅠ和apoCⅡ的功能；
10. 各种血浆脂蛋白的代谢变化；
11. 高脂血症的血脂变化。
【了解】
1. 脂肪在小肠的吸收及合成CM的过程过程；
2. 脂肪酸氧化的其他方式；
3. 脂酸碳链的加长、不饱和脂酸的合成；
4. 软脂酸合成的全过程；
5. 多不饱和脂酸的重要衍生物；
6. 甘油磷脂的合成、分解过程；
7. 胆固醇合成的过程；
8. 其他载脂蛋白的功能。
重点 脂肪酸氧化的全过程（活化、脂酰基转运、b-氧化）及能量计算；酮体的概念、生成部位、原料、关键酶、代谢过程及其生理意义、酮体利用的关键酶及过程。
难点 脂肪酸的合成代谢；血浆脂蛋白的代谢变化。
教学内容
脂类概述
1. 定义
2. 分类
3. 脂类物质的基本构成
4. 脂类的含量、分布及生理功能
* 必需脂酸：亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸
第一节 不饱和脂酸的分类及命名
1. 不饱和脂酸分类
2. 不饱和脂酸命名
第二节 脂类的消化与吸收
1. 脂类的消化：条件、部位、消化过程及相应酶
2. 脂类的吸收
第三节 甘油三酯的代谢
一、甘油三酯的合成代谢
（一）合成部位：肝脏、脂肪组织、小肠粘膜
（二）合成原料
1. 甘油和脂酸主要来自于葡萄糖代谢
2. CM中的FFA（来自食物脂肪）
（三）合成基本过程
1. 甘油一酯途径（小肠粘膜细胞）
2. 甘油二酯途径（肝、脂肪细胞）
二、甘油三酯的分解代谢
（一）脂肪的动员
定义、关键酶HSL、脂解激素、对抗脂解激素因子、脂肪动员过程、甘油的利用
（二）脂酸的β-氧化
1. 脂酸的活化：部位、酶、耗能
2. 脂酰CoA进入线粒体：肉碱、关键酶
3. 脂酸的β氧化：概念、部位、过程
4. 脂酸氧化的能量生成— 以16碳软脂酸的氧化为例
（三）脂酸的其他氧化方式
1. 不饱和脂酸的氧化
2. 过氧化酶体脂酸氧化
3. 丙酸的氧化
（四）酮体的生成和利用：酮体概念
血浆水平：0.03~0.5mmol/L(0.3~5mg/dl)
酮体的生成、酮体的利用、酮体生成的生理意义、酮体生成的调节
三、脂酸的合成代谢
（一）软脂酸的合成：合成部位、合成原料及其来源、软脂酸合成酶系及反应过程
（二）脂酸碳链的加长：内质网脂酸碳链延长酶体系、.线粒体酶体系
（三）不饱和脂酸的合成
（四）脂酸合成的调节
代谢物的调节作用、激素的调节作用
四、多不饱和脂酸重要衍生物的种类、合成的前体
第四节 磷脂的代谢
一、甘油磷脂的代谢
（一）甘油磷脂的组成、分类及结构
（二）甘油磷脂的合成
合成部位、合成的原料和辅助因子、合成基本过程
（三）甘油磷脂的分解
二、鞘磷脂的代谢（自学）
第五节 胆固醇代谢
胆固醇的结构、生理功能、在体内的含量和分布
一、胆固醇的合成
合成部位、合成原料、合成基本过程、胆固醇合成的调节
二、胆固醇的转化
转变为胆汁酸、类固醇激素、7－脱氢胆固醇
第六节 血浆脂蛋白代谢
一、血脂：定义、来源、组成和含量
二、血浆脂蛋白的分类、组成及结构
（一）血浆脂蛋白的分类：电泳法、超速离心法
（二）血浆脂蛋白的组成
（三）脂蛋白的结构
三、载脂蛋白
四、血浆脂蛋白代谢
（一）乳糜微粒：来源、代谢、功能
（二）极低密度脂蛋白：来源、代谢、功能
（三）低密度脂蛋白：来源、代谢、功能
（四）高密度脂蛋白：来源、代谢、功能
第六章 生物氧化
目的要求
【掌握】
1. 呼吸链概念、部位、组成成分及其功能；
2. NADH氧化呼吸链的排列顺序；
3. 琥珀酸氧化呼吸链的排列顺序
4. 氧化磷酸化的偶联部位、P/O比值的概念；
5. 化学渗透假说基本要点；
6. 常见的高能磷酸键类型；
7. 胞浆中NADH氧化的两个穿梭系统。
【熟悉】
1. 生物氧化的概念，特点；
2. 影响氧化磷酸化的各种因素；
3. 解偶联剂的作用机制；
4. 磷酸肌酸生成和功能。
【了解】
1. ATP合酶的作用机制；
2. 线粒体内膜转运蛋白转运功能；
3. 需氧脱氢酶和氧化酶的特点；
4. 加单氧酶的作用特点；
5. 过氧化物酶体中的酶类。
重点 呼吸链概念、部位、组成成分、功能以及两条重要呼吸链的排列顺序；氧化磷酸化的偶联部位。
难点 化学渗透假说、ATP合酶的作用机制。
教学内容
第一节 生成ATP的氧化体系
一 呼吸链
呼吸链各复合体在线粒体内膜中的位置
概念：代谢物脱下的成对氢原子通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合成水。由于此过程与细胞呼吸有关，所以将此传递链称为呼吸链。又称电子传递链。
（一）呼吸链的组成
1 复合体I，NADH-Q氧化还原酶
组成成分的种类、作用、电子传递顺序
2 复合体II，琥珀酸-Q氧化还原酶
组成成分的种类、作用、电子传递顺序
3. 复合体Ⅲ: 泛醌-细胞色素c还原酶
组成成分的种类、作用、电子传递顺序
4复合体Ⅳ，细胞色素氧化酶
组成成分的种类、作用、电子传递顺序
（二） 呼吸链组分的排列顺序
1. NADH氧化呼吸链
NADH →复合体Ⅰ→Q →复合体Ⅲ→Cyt c →复合体Ⅳ→O2
2. 琥珀酸氧化呼吸链
琥珀酸 →复合体Ⅱ →Q →复合体Ⅲ→Cyt c →复合体Ⅳ→O2
二、氧化磷酸化
氧化磷酸化概念
（一）氧化磷酸化偶联部位
氧化磷酸化偶联部位：复合体Ⅰ、Ⅲ、Ⅳ
根据自由能变化（⊿Gº'=-nF⊿Eº'）和P/O比值
氧化磷酸化偶联部位示意图
（二） 氧化磷酸化的偶联机理
1. 化学渗透假说
电子经呼吸链传递时，可将质子（H+）从线粒体内膜的基质侧泵到内膜胞浆侧，产生膜内外质子电化学梯度储存能量。当质子顺浓度梯度回流时驱动ADP与Pi生成ATP。
2. ATP合酶
组成、ATP合酶的工作机制
当H+顺浓度递度经F0中a亚基和c亚基之间回流时，γ亚基发生旋转，3个β亚基的构象发生改变。
三、影响氧化磷酸化的因素
（一）抑制剂
1. 呼吸链抑制剂 ：阻断呼吸链中某些部位电子传递。
2. 解偶联剂：使氧化与磷酸化偶联过程脱离。
3. 氧化磷酸化抑制剂 ：寡霉素
（二）ADP的调节作用：呼吸控制率
（三）甲状腺激素：Na+,K+–ATP酶和解偶联蛋白基因表达均增加。
（四）线粒体DNA突变：与线粒体DNA病及衰老有关。
四、ATP
高能磷酸键与高能磷酸化合物类型
五、通过线粒体内膜的物质转运
线粒体内膜对物质通过的选择性主要依赖于内膜中不同转运蛋白对各种物质的转运。
（一） 胞浆中NADH的氧化
转运机制：主要有α-磷酸甘油穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭。
1. α-磷酸甘油穿梭机制
2. 苹果酸-天冬氨酸穿梭机制
（二） 腺苷酸转运蛋白
腺苷酸转运蛋白参与ADP与ATP反向转运。
（三）线粒体蛋白质的跨膜转运
第二节 其他氧化酶系
一、需氧脱氢酶和氧化酶
二、过氧化物酶体中的酶类
（一）过氧化氢酶：又称触酶，其辅基含4个血红素
（二）过氧化物酶：以血红素为辅基，催化H2O2直接氧化酚类或胺类化合物
三、超氧化物歧化酶
反应氧族超氧离子(O2﹣)、H2O2、羟自由基(?OH)的统称。
SOD：超氧化物歧化酶、含硒的谷胱甘肽过氧化物酶
四、微粒体中的酶类
（一）加单氧酶：又称混合功能氧化酶或羟化酶
（二）加双氧酶 ：催化氧分子中的2个氧原子加到底物中带双键的2个碳原子上
第七章 氨基酸代谢
目的要求
【掌握】
1.氮平衡的含义；
2.蛋白质的营养价值，必需氨基酸的概念、种类；
3.转氨基作用；
4. L-谷氨酸氧化脱氨基作用；
5.转氨酶与L-谷氨酸的联合脱氨基作用；
6.氨基酸生糖与生酮的概念、生酮氨基酸和的生糖兼生酮氨基酸的种类；
7.体内氨的来源；
8.氨的转运，包括丙氨酸——葡萄糖循环与谷氨酰胺的运氨作用；
9.尿素合成的鸟氨酸循环学说；
10.鸟氨酸循环的详细步骤；
11.尿素合成的调节；
12.一碳单位与四氢叶酸的关系；
13.一碳单位与氨基酸、核苷酸代谢的关系；
14.一碳单位的相互转变；
15.甲硫氨酸的代谢。
【熟悉】
1.蛋白质在维持细胞、组织的生长、更新和修补中的重要作用；
2.γ-谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用；
3.嘌呤核苷酸循环；
4.α-酮酸经氨基化生成非必需氨基酸；
5.氧化供能与转变成糖、脂肪的概况；
6.高氨血症和氨中毒的发生；
7.γ-氨基丁酸的生成与作用；
8.5-羟色胺与多胺的生成与作用；
9.一碳单位的生理功能；
10.半胱氨酸与胱氨酸代谢。
【了解】
1.蛋白质参与其它多种生理活动与氧化供能；
2.蛋白质的生理需要量；
3.蛋白质的消化过程；
4.氨基酸在小肠的载体吸收方式；
5.肽的吸收；
6.氨基酸的吸收状况；
7.蛋白质腐败的有害物质，熟悉胺类与氨的生成；
8.肝是尿素合成的主要器官；
9.牛磺酸与组胺的生成与作用；
10.苯丙氨酸和酪氨酸代谢与先天性代谢缺陷；
11.色氨酸代谢与先天性代谢缺陷
12.支链氨基酸代谢简要过程。
重点 体内氨的来源与去路及氨的转运；尿素合成的原料、反应过程（其鸟氨酸循环的详细步骤）、关键酶及其调节。
难点 鸟氨酸循环学说、一碳单位的代谢及其相互转变。
教学内容
第一节 蛋白质的营养作用
一、蛋白质营养的重要性
蛋白质的功用。
二、蛋白质的需要量和营养价值
（一）氮平衡
氮平衡的概念、氮平衡的三种情况。
（二）生理需要量
我国营养学会推荐量
（三）蛋白质的营养价值
蛋白质营养价值的决定因素，必需氨基酸的概念及种类，食物蛋白质的互补作用。
第二节 蛋白质的消化、吸收与腐败
一、蛋白质的消化
（一）胃中的消化
酶及其作用
（二）小肠中的消化
酶及其作用
二、氨基酸的吸收
（一）氨基酸的吸收载体
载体的类型
（二）γ-谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用
γ-谷氨酰基循环转运氨基酸的机制
（三）肽的吸收
三、蛋白质的腐败作用
腐败作用的概念
（一）胺的生成
胺的种类与来源
（二）氨的生成
氨的来源
（三）其他有有害物质的生成
第三节 氨基酸的一般代谢
一、体内蛋白质的转换与更新
蛋白质更新速度，真核细胞中蛋白质降解的两个途经，氨基酸代谢库。
二、氨基酸脱氨基作用
氨基酸脱氨基的方式。
（一）转氨作用
转氨基作用的概念、转氨酶、转氨基作用的机制。
（二）氧化脱氨基作用
氨基酸氧化酶、L-谷氨酸脱氢酶的氧化脱氨基作用。
（三）联合脱氨基作用
1.转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶的联合脱氨基作用
2.嘌呤核苷酸循环
三、α-酮酸的代谢
（一）生成非必需氨基酸
（二）转变成糖及脂类
生糖氨基酸、生酮氨基酸、生糖兼生酮氨基酸。
（三）氧化供能
第四节 氨的代谢
氨的毒性、血氨
一、氨的来源
（一）氨基酸的脱氨基作用
（二）肠道产氨
（三）肾小管上皮细胞泌氨
二、氨的转运
（一）丙氨酸-葡萄糖循环
（二）谷氨酰胺的运氨作用
三、氨的去路
（一）尿素的生成
1.肝是尿素合成的主要器官
2.尿素合成的鸟氨酸循环学说
3.鸟氨酸循环的详细步骤
4.尿素合成的调节
5.高血氨症与氨中毒
（二）生成氨基酸
（三）生成核苷酸中的碱基
第五节 个别氨基酸的代谢
一、氨基酸的脱羧基作用
1.氨基酸脱羧基作用及胺类在体内的降解
2.组胺
3.5-羟色胺
4.γ-氨基丁酸
5.牛磺酸
6.多胺
二、一碳单位的代谢
1.一碳单位的定义
2.一碳单位与四氢叶酸
3. 一碳单位与氨基酸的代谢
丝氨酸、甘氨酸、组氨酸、色氨酸的代谢
4. 一碳单位的相互转变
5. 一碳单位的生理功用及临床意义
三、含硫氨基酸的代谢
（一）含硫氨基酸的种类与互变
（二）甲硫氨酸的代谢
1. 甲硫氨酸与转甲基作用
2. 甲硫氨酸循环
（三）半胱氨酸与胱氨酸的代谢
1. 半胱氨酸与胱酸的互变
2.硫酸根的代谢
四、芳香族氨基酸的代谢
（一）苯丙氨酸与酪氨酸的代谢
1.儿茶酚胺与黑色素的合成
2.酪氨酸的代谢
3.苯丙酮尿症
（二）色氨酸的代谢
五、支链氨基酸代谢
第八章 核苷酸代谢
目的要求
【掌握】
嘌呤核苷酸的补救合成途径。
【熟悉】
1.嘌呤核苷酸的从头合成途径及其调节；
2.嘌呤核苷酸的从头合成途径互相转变状况；
3.脱氧核苷酸的生成；
4.嘌呤核苷酸的分解代谢；
5.嘧啶核苷酸的分解代谢；
6.嘧啶核苷酸的补救合成。
【了解】
1.嘌呤核苷酸的抗代谢物；
2.嘧啶核苷酸的从头合成途径及其调节
3.嘧啶核苷酸的抗代谢物。
重点 嘌呤和嘧啶核苷酸从头合成的概念、特点、关键酶和部位。
难点 核苷酸的从头合成途径及其调节、抗代谢物的作用机制
教学内容
概述
核酸的水解、核苷酸的功用
第一节 嘌呤核苷酸代谢
一、嘌呤核苷酸的合成代谢
（一）嘌呤核苷酸的从头合成
1.从头合成途径
（1）IMP的合成
（2）AMP和GMP的生成
2.从头合成的调节
（二）嘌呤核苷酸的补救合成
（三）嘌呤核苷酸的相互转变
（四）脱氧核糖核苷酸的生成
（五）嘌呤核苷酸的抗代谢物
二、嘌呤核苷酸的分解代谢
第二节 嘧啶核苷酸代谢
一、嘧啶核苷酸的合成代谢
（一）嘧啶核苷酸的从头合成
1.从头合成途径
（1）尿嘧啶核苷酸的合成
（2）CTP的合成
（3）脱氧胸腺嘧啶核苷酸的合成
2.从头合成的调节
（二）嘧啶核苷酸的补救合成
（三）嘧啶核苷酸的抗代谢物
二、嘧啶核苷酸的分解代谢
第九章 物质代谢的联系与调节
目的要求
【掌握】
1.机体能量利用的共同形式；
2.合成代谢所需的还原当量；
3.糖、脂和蛋白质代谢之间的相互联系；
4.细胞内酶的隔离分布；
5.关键酶的变构调节；
6.酶的化学修饰调节；
7.饥饿状态下的整体调节；
8.应激状态下的整体调节。
【熟悉】
1.物质代谢的整体性；
2.代谢调节的普遍性；
3.肝、脂肪、脑等重要组织、器官物质代谢的特色；
4.机体在能量代谢上的相互联系；
5.核酸与氨基酸代谢的相互联系；
6.重要组织、器官的代谢特点及联系；
7.酶量的调节；
8.膜受体激素概念；
9.胞内受体激素概念。
【了解】
代谢池的概念。
重点 掌握和熟悉的内容。
难点 物质代谢的相互联系、整体性调节。
教学内容
第一节 物质代谢的特点
（一）整体性
（二）代谢调节
（三）各组织、器官物质代谢各具特色
（四）各种代谢物均具有共同的代谢池
（五）ATP是机体储能及耗能的共同形式
（六）NADPH是合成代谢所需的还原当量
第二节 物质代谢的相互联系
一、在能量代谢上的相互联系
二、糖、脂、蛋白质和核酸代谢之间的相互联系
（一）糖代谢与脂代谢的相互联系
（二）糖代谢与氨基酸代谢的相互联系
（三）脂代谢与氨基酸代谢的相互联系
（四）核酸与氨基酸代谢的相互联系
第三节 组织、器官的代谢特点及联系
1．肝
2．心
3．脑
4．肌
5．红细胞
6．脂肪
7．肾
第四节 代谢调节
一、细胞水平的代谢调节
（一）细胞内酶的隔离分布
（二）关键酶的变构调节
1．变构调节的概念
2．变构调节的机制
3．变构调节的生理意义
（三）酶的化学修饰调节
1．化学修饰的概念
2．化学修饰的特点
（四）酶量的调节
1．酶蛋白合成的诱导与阻遏
（1）底物的影响
（2）产物的影响
（3）激素的影响
（4）药物的影响
2．酶蛋白降解
二、激素水平的调节
1．膜受体激素的调节
2．胞内受体激素的调节
三、整体调节
（一）饥饿
1．短期饥饿时的代谢调节
2．长期饥饿时的代谢调节
（二）应激
1．应激的概念
2．应激时体内代谢的改变
第十章 DNA的生物合成
目的要求
【掌握】
1． 遗传信息中心法则；
2． DNA生物合成的概念：包括以DNA为模板指导的DNA合成(复制)，以RNA为模板指导的DNA合成(反转录)及DNA的修复合成(损伤修复)；
3． 半保留复制、半不连续复制、复制子、复制叉、领头链、随从链的概念；
4． 大肠杆菌DNA复制的特点；
5． 参与复制的酶和因子的种类和它们的功能；
6． 反转录酶的功能。
【熟悉】
1.熟悉原核生物DNA复制过程；
2. 熟悉真核生物DNA复制特点；
3．熟悉端粒、端粒酶的概念与功能；
4．熟悉环境因素造成DNA损伤的几种类型；
5.熟悉切除修复过程。
【了解】
1. 了解反转录过程及其生物学意义；
2. 了解修复合成的几种主要方式。
重点 遗传信息中心法则；复制、半保留复制的概念及复制的半不连续性；参与复制的酶类及在复制中的作用以及DNA生物合成过程。
难点 半保留复制；复制的半不连续性；复制的拓扑学变化。
教学内容
第一节 复制的基本规律
一、半保留复制的实验依据和意义
半保留复制的概念、实验依据及其意义
二、双向复制
双向复制、复制叉和复制子的概念
三、复制的半不连续性
复制的半不连续性、岗崎片段、领头链和随从链的概念及复制半不连续性产生的原因
第二节 DNA复制的酶学
一、复制的化学反应
参与复制的物质; 复制的化学反应及其本质
二、DNA聚合酶
(一) 原核生物的DNA聚合酶
DNA聚合酶I、II、III的结构、活性和功能
(二) 真核生物的DNA聚合酶
DNA聚合酶αβγδε的活性和功能
三、复制的保真性
(一) 核酸外切酶和校读
DNA聚合酶I、II、III的结构、活性和功能
(二) 复制的保真性和碱基选择
DNA复制的保真性依赖的三种机制
四、复制中解链和DNA分子的拓扑学变化
(一) 解螺旋酶、引物酶和单链DNA结合蛋白
解螺旋酶、引物酶和单链DNA结合蛋白的作用
(二) DNA拓扑异构酶
DNA拓扑异构酶的作用; DNA拓扑异构酶I和II的作用机理
五、DNA连接酶
DNA连接酶的作用；三种酶催化生产磷酸二酯键的比较
第三节 DNA生物合成过程
一、原核生物的DNA生物合成过程
（一）复制的起始
1. DNA解链
2. 引发体和引物
（二）复制的延长
领头链和随从链的延长；催化延长过程的酶。
（三） 复制的终止
去除引物、填补空隙及连接。
二、真核生物的DNA生物合成
（一）复制的起始
需要的聚合酶、复制因子和PCNA；细胞周期蛋白和细胞周期蛋白依赖的蛋白激酶在细胞分裂中的作用。
（二）复制的延长
（三）复制的终止和端粒酶
端粒和端粒酶的概念、结构、功能和意义；端粒酶的作用模型。
第四节 逆转录和其他复制方式
一、逆转录病毒和逆转录酶
逆转录、逆转录酶和逆转录现象。
二、逆转录研究的意义
cDNA的合成及逆转录的生物学意义。
三、滚环复制和D环复制
第五节 DNA损伤（突变）与修复
DNA损伤（突变）的概念
一、突变的意义
（一）突变是进化、分化的分子基础
（二）只有基因型改变的突变
（三）致死性的突变
（四）突变是某些疾病的发病基础
二、引发突变的因素
三、突变分子改变的类型
（一）错配
（二）缺失、插入和框移
（三）重排
四、DNA损伤的修复
（一）光修复
（二）切除修复
（三）重组修复
（四）SOS修复
第十一章RNA的生物合成
目的要求
【掌握】
1． 转录的概念及特点；
2． 复制与转录的异同；
3． 转录的摸板、不对称转录、模板链、编码链的概念；
4． 原核生物RNA聚合酶组成及功能、真核生物RNA聚合酶的种类和功能；
5． mRNA转录后加工过程；
6． 核酶(ribozyme)概念；
7． 外显子、内含子的概念。
【熟悉】
1.原核生物RNA转录过程；
2. 原核生物转录终止的两类终止方式；
3. tRNA转录后加工过程；
4. 帽子结构、polyA尾的作用。
【了解】
1. 启动子中的一致性序列；
2. 转录因子和真核生物转录起始复合物的形成；
3. rRNA转录后加工过程以及拼接体、二次转酯反应；
4. 核酶的意义。
重点 不对称转录； 复制和转录的异同；真核生物mRNA转录后修饰加工。
难点 不对称转录；模板和酶的辨认结合。
教学内容
第一节 转录的模板和酶
一、转录的模板
结构基因、转录模板、不对称转录、模板链和编码链的概念
二、RNA聚合酶
（一）原核生物RNA聚合酶
原核生物RNA聚合酶的组成、σ因子的作用， RNA聚合酶的特异性抑制剂
（二）真核生物RNA聚合酶
真核生物RNA聚合酶的种类及其催化过程的转录产物
三、模板与酶的辨认结合
启动子、操纵子的概念；启动子中的一致性序列的发现及特点；模板与酶的辨认结合
第二节 转录过程
一、原核生物转录的起始
（一）转录起始
转录起始复合物的形成
（二）转录的延长
转录复合物（转录空泡）
（四） 转录的终止
依赖Rho和非依赖Rho因子的转录终止
二、真核生物的转录过程
（一）转录起始
起始前的上游区段、转录因子、转录起始复合物和拼板理论
（二）转录的延长
原核生物与真核生物在转录延长阶段的不同
（三）转录终止
第三节 真核生物的转录后修饰
一、真核生物mRNA的转录后加工
（一）首尾的修饰
（二）mRNA的剪接
hnRNA和snRNA；外显子和内含子；内含子的分类；mRNA的剪接（拼接体和二次转酯反应）；mRNA编辑
二、tRNA的转录后加工
三、rRNA的转录后加工
四、核酶
（一） 核酶的特性
（二） 核酶研究的意义
第十二章 蛋白质的生物合成（五年制）
目的要求
【掌握】
1．mRNA、tRNA，rRNA在翻译过程中的作用和相互配合关系；
2．遗传密码的特点；
3．密码子和反密码子的关系。
【熟悉】
1．遗传密码表的用法；
2．翻译的起始、肽链的延长、肽链的终止过程。
【了解】
1．翻译后的加工；
2．原核、真核生物翻译起始的异同；。
3．蛋白质生物合成与医学的关系
重点 遗传密码的特点；肽链合成的起始、延长和终止过程。
难点 翻译起始复合物的形成；肽链合成的延长过程。
教学内容
第一节 蛋白质生物合成体系
一、翻译模板mRNA及遗传密码
单顺反子、多顺反子、遗传密码和开放阅读框的概念；遗传密码的重要特点：连续性、简并性、通用性和摆动性。
二、核蛋白体是多肽链合成的场所
核蛋白体的组成；P位、A位和E位。
三、tRNA和氨基酸的活化
（一）氨基酰-tRNA合成酶
氨基酸的活化过程；氨基酰-tRNA合成酶的特异性 。
（二）起始肽链合成的氨基酰-tRNA
第二节 蛋白质的生物合成过程
一、肽链合成的起始
（—）原核翻译起始复合物形成
核蛋白体亚基分离；mRNA在小亚基定位结合；起始氨基酰-tRNA的结合；核蛋白体大亚基结合。
（二）真核生物翻译起始复合物形成
核蛋白体亚基分离；起始氨基酰-tRNA的结合；mRNA在小亚基的准确定位；核蛋白体大亚基结合。
二、肽链的延长
核蛋白体循环、进位、成肽和转位的概念；进位、成肽和转位的过程和催化的酶。
三、肽链合成的终止
肽链合成的终止的概念；释放因子的作用；多聚核蛋白体。
第三节 蛋白质合成过程后加工和输送
一、多肽链折叠为天然功能构象的蛋白质
分子伴侣；蛋白二硫键异构酶；肽-脯氨酰顺反异构酶。
二、一级结构的修饰
（一） 肽链N端的修饰
（二） 个别氨基酸的共价修饰
（三） 多肽链的水解修饰
三、空间结构的修饰
（一） 亚基聚合
（二） 辅基连接
（三） 疏水脂键的共价连接
四、高级结构的修饰蛋白质合成后的靶向输送
（一） 分泌蛋白的靶向输送
信号肽；分泌蛋白进入内质网的过程。
（二） 线粒体蛋白的靶向输送
（三） 细胞核蛋白的靶向输送
第四节 蛋白质生物合成的干扰和抑制
一、抗生素
二、其他干扰蛋白质生物合成的物质
第十五章 细胞信息转导
目的要求
【掌握】
1.受体的概念、分类；
2. 受体的结构与功能、受体活性的调节及受体作用的特点；
3.第二信使的概念；
4.G蛋白的结构与功能；
5.膜受体介导的信息传递方式；
6.胞内受体介导的信息传递；
7. 主要的信息传递途径。
【熟悉】
1.细胞间信使物质与细胞内信使物质；
2. 信息传递途径的交互联系。
【了解】
信息传递与疾病。
重点 信息物质；受体的分类、结构与功能；G蛋白的结构与功能；膜受体介导的信息传递途径。
难点 主要的信息传递途径；信息传递途径的交互联系。
教学内容
第一节 信息物质
一、细胞间信息物质
（一）神经递质
（二）内分泌激素
（三）局部化学介质
（四）气体信号
二、细胞内信息分子
细胞内信息物质、第二信使、第三信使的概念。
第二节 受体
一、受体的分类、一般结构及功能
（一）膜受体
环状受体；G蛋白偶联受体；单个跨膜α螺旋受体；具有鸟苷酸环化酶活性的受体。
（三） 胞内受体
高度可变区；DNA结合区；铰链区；激素结合区。
二、受体作用的特点
高度专一性；高度亲和力；可逆性；可饱和性；特定的作用模式。
三、受体活性的调节
磷酸化和脱磷酸化；膜磷脂代谢的影响；酶促水解作用；G蛋白的调节。
第三节 信息的传递途径
一、膜受体介导的信息传递
（一）cAMP-蛋白激酶途径
cAMP的合成与分解；cAMP的作用机制；PKA的作用。
（二）Ca2+-依赖性蛋白激酶途径
Ca2+-磷脂依赖性蛋白激酶途径：IP3和DAG的生物合成和功能及PKC的生理功能；Ca2+-钙调蛋白依赖性蛋白激酶途径。
（三）cGMP-蛋白激酶途径
（四）酪氨酸蛋白激酶途径
受体型TPK-Ras-MAPK途径；JAKs-STAT途径。
（五）核因子κB途径
（六）TGF-β途径
二、胞内受体介导的信息传递
胞内受体调节生理过程。
第四节 信息传递途径的交互联系
第五节 信息转导与疾病
第十六章血液的生物化学
目的要求
【掌握】
1.非蛋白氮的概念；
2.血浆蛋白质的正常含量，A/G；
3.血浆蛋白质的分类：清蛋白、α1、α2、β、γ-球蛋白及纤维蛋白；
4.血浆蛋白质的功能；
5.红细胞的糖代谢特点及其生理意义。
【熟悉】
1.血浆的化学组成；
2.血浆蛋白质的一般性质；
3.血红蛋白的合成与调节。
【了解】
1.红细胞的脂代谢特点；
2.白细胞的糖代谢特点；
3.白细胞的脂代谢特点；
4.白细胞的氨基酸和蛋白质代谢特点。
重点 红细胞糖代谢的特点及其生理意义、获得能量的途径。
难点 2，3-BPG调节血红蛋白运氧的机制、血红蛋白的合成与调节。
教学内容
概述 血液的化学组成
第一节 血浆蛋白质
一、血浆蛋白质的分类与性质
（一）分类
（二）性质
二、血浆蛋白的功能
（一）维持血浆胶体渗透压
（二）维持血浆正常的pH值
（三）运输作用
（四）免疫作用
（五）催化作用
1．血浆功能酶
2．外分泌酶
3．细胞酶
（六）营养作用
（七）凝血、抗凝及纤溶作用
第二节 血细胞的代谢
一、红细胞的代谢特点
不同发育阶段红细胞的代谢特点。
（一）糖代谢
1．糖酵解和2，3-BPG旁路
2．磷酸戊糖旁路
3．红细胞内糖代谢的生理意义
（1）ATP的生理功能
1）维持红细胞膜上钠泵的运转
2）维持红细胞膜上钙泵的运转
3）维持红细胞膜上脂质与血浆蛋白中的脂质进行交换
4）少量的ATP用于谷胱甘肽、NAD+的生物合成
5）ATP用于葡萄糖的活化，启动糖酵解过程
（2）2，3-BPG的功能
（3）NADH和NADPH的功能
（二）脂代谢
（三）血红蛋白合成的调节
1．血红素的生物合成
（1）合成过程
（2）合成的调节
2．血红蛋白的合成
二、白细胞的代谢
（一）糖代谢
（二）脂代谢
（三）氨基酸和蛋白质代谢
第十七章肝的生物化学
目的要求
【掌握】
1.肝脏在糖代谢中的作用；
2.肝脏在脂类代谢中的作用；
3.肝脏在蛋白质代谢中的代谢作用；
4.肝脏在维生素代谢中的作用；
5.肝脏在激素代谢中的作用；
6.生物转化的概念；
7.生物转化反应的主要类型——氧化反应，还原反应、水解反应、结合反应；
8.胆红素在肝中的转变；
9.胆红素在肠道中变化及胆色素的肠肝循环。
【熟悉】
1.胆汁酸的种类；
2.胆汁酸的代谢和生理功能；
3.胆红素的生成与转运；
4.血清胆红素与黄疸。
【了解】
1.影响生物转化作用的因素；
2.胆汁成分。
重点 生物转化的概念、特点及生理意义。
难点 肝在物质代谢中的作用、胆红素的生成与黄疸关系、黄疸时体内生化改变。
教学内容
第一节 肝脏在物质代谢中的作用
一、肝脏在糖代谢中的作用
二、肝脏在脂代谢中的作用
三、肝脏在蛋白质代谢中的作用
四、肝脏在维生素代谢中的作用
五、肝脏在激素代谢中的作用
第二节 肝脏的生物转化作用
一、生物转化的概念
生物转化的概念、非营养物质的概念、生物转化的意义。
二、生物转化的主要类型
（一）氧化反应
1.微粒体依赖P450的加单氧酶系
2.线粒体单胺氧化酶系
3.醇脱氢酶系与醛脱氢酶系
（二）还原反应
（三）水解反应
（四）结合反应
结合反应的概念
1.葡萄糖醛酸结合反应
2.硫酸结合反应
3.酰基化反应
4.谷胱甘肽结合反应
5.甘氨酸结合反应
6.甲基化反应
三、影响生物转化作用的因素
年龄
肝功能状况
药物
毒物
第三节 胆汁与胆汁酸代谢
一、胆汁
二、胆汁酸代谢
（一）胆汁酸的分类
初级胆汁酸
次级胆汁酸
游离胆汁酸
结合胆汁酸
（二）胆汁酸的代谢
1.初级胆汁酸的生成
2.次级胆汁酸的生成
3.胆汁酸的肠肝循环
（三）胆汁酸的功能
1.促进脂类的消化与吸收
2.抑制胆汁中胆固醇的析出
第四节 胆色素代谢与黄疸
胆色素的概念
一、胆红素的生成和转运
胆红素的主要来源
游离胆红素的生成过程
胆红素的理化性质
胆红素在血液中的转运
二、胆红素在肝内的转变
胆红素-配体蛋白复合物的形成
结合胆红素的形成
三、胆红素在肠道中的变化和胆色素的肠肝循环
1. 胆红素在肠道中的变化
2. 胆色素的肠肝循环
四、血清胆红素与黄疸
黄疸的概念
黄疸的类型
（一）溶血性黄疸
（二）肝细胞性黄疸
（三）阻塞性黄疸
四、实验要求
实验总学时：48学时（12х4学时）
实验一 基本操作（4学时）
掌握一般玻璃仪器的洗涤法和刻度吸量管的使用
了解实验室的一般规则
实验二 血红蛋白及其衍生物吸收光谱的测定（4学时）
掌握某种物质吸收光谱绘制的原理和方法
掌握氧合血红蛋白和碳氧血红蛋白的结构特点及吸收光谱
熟悉722型分光光度计的结构和工作原理并熟练掌握其使用方法
实验三 酵母RNA的提取及核酸成分鉴定（4学时）
掌握RNA的结构和功能
掌握浓盐法提取酵母RNA的原理及方法
熟悉离心机的使用及离心前平衡的方法
熟悉核酸成分鉴定的方法
实验四 福林-酚试剂法测血清蛋白含量（4学时）
掌握福林-酚测血清总蛋白的原理和方法
掌握分光光度法在定量分析实验中的具体应用
掌握用标准管法及标准曲线法的计算过程
掌握设计定量分析实验的方法
实验五 蔗糖酶与淀粉酶的专一性（4学时）
熟悉蔗糖酶与淀粉酶催化的化学反应及酶专一性的意义
掌握测定蔗糖酶与淀粉酶专一性的原理及方法
掌握一种定性检查还原性糖的方法
实验六 酶动力学实验-底物浓度及抑制剂对酶活性的影响（4学时）
掌握用L-B方程求米氏常数的原理和方法
掌握底物浓度及抑制剂对酶活性的影响
熟悉碱性磷酸酶所催化的化学反应及酶活性的检测方法
进一步熟悉分光光度法
通过实验加深对酶动力学理论的理解
实验七 血清蛋白电泳（4学时）
掌握电泳分离物质的基本原理及常用的几种电泳技术
掌握用醋酸纤维薄膜电泳分离血清蛋白质的原理和方法
了解血清蛋白质的种类和结构特点
实验八 凝胶过滤分离高铁血红蛋白、高铁氰化钾（4学时）
掌握凝胶过滤层析分离物质的基本原理及其方法
掌握分离高铁血红蛋白、高铁氰化钾的方法
了解层析技术分类及其分离物质的基本原理
五、课程学时分配
生物化学教学内容及学时安排
六、考核方式
考核方式：平时成绩和期末考试（其中平时成绩占10%，期末考试成绩占90%）