第一章

一、什么是细胞生物学？

是从细胞整体、超微结构和分子水平上研究细胞的结构和生命活动规律的科学。

二、细胞生物学的主要研究内容：

细胞核、染色体以及基因表达研究；生物膜与细胞器研究；细胞骨架体系研究；细胞增殖及其调控；细胞分化及其调控；细胞的衰老与凋亡;细胞的起源与进化；细胞工程。

三、细胞生物学发展简史：

细胞的发现；细胞学说的建立；细胞生物学学科的建立与发展。

四、当前细胞生物学研究中的三大基本问题

1）基因组在细胞内是如何在时间和空间上有序表达的？

2 ）基因表达的产物，主要是结构蛋白与核算、脂质、多糖及其复合物，如何逐级组装成能行使生命活动的基本结构体系和细胞器？

3 ）基因表达的产物，主要是大量活性因子与信号分子，是如何调节诸如细胞的增殖、分化、衰老与凋亡等细胞最重要的生命活动过程的？

五、1838年德国植物学家施莱登发表《植物发生论》，指出细胞是构成植物的基本单位。1839年德国动物学家施旺发表了<<关于动植物的结构和生长的一致性的显微研究>>论文，指出动植物是细胞的集合物。施旺和施莱登两人共同提出：一切植物、动物都有细胞组成，细胞是一切动植物的基本单位，这就是著名的“细胞学说”。

六、           “细胞学说”的基本内容：细胞是有机体，一切动植物都是由细胞发育而来,并由细胞和细胞产物所构成；每个细胞作为一个相对独立的单位，既有它“自己的”生命,又对与其它细胞共同组成的整体的生命有所助益；新的细胞可以通过老的细胞繁殖产生。

第二章

一、1、一切有机体都有细胞构成，细胞是构成有机体的基本单位.。2、细胞具有独立的、有序的自控代谢体系，细胞是代谢与功能的基本单位。3、细胞是有机体生长与发育的基础。4、细胞是遗传的基本单位，细胞具有遗传的全能性。

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第二章 蛋白质

蛋白质分类

1、根据蛋白质分子的外形，可以将其分作3类。

① 球状蛋白质：分子形状接近球形，水溶性较好，种类很多，可行使多种多样的生物学功能。

② 纤维状蛋白质：分子外形呈棒状或纤维状，大多数不溶于水，是生物体重要的结构成分，或对生物体起保护作用，如胶原蛋白和角蛋白。有些可溶于水，在一定的条件下聚集成固态，如血纤维蛋白原。还有一些与运动机能有关，如肌球蛋白。有些纤维状蛋白质是由球蛋白聚集形成的，一般归类于球蛋白，如微管蛋白和肌动蛋白。

③ 膜蛋白质：一般折叠成近球形，插入生物膜，也有一些通过非共价键或共价键结合在生物膜的表面。生物膜的多数功能是通过膜蛋白实现的。

2、根据分子组成可将蛋白质分为两类。

（1）简单蛋白质：仅由肽链组成，不包含其它辅助成分的蛋白质称简单蛋白质（simple protein），按照溶解度的差别，可将简单蛋白质分为7类，清蛋白、球蛋白、醇溶蛋白、谷蛋白、精蛋白、组蛋白、硬蛋白

（2）结合蛋白质：结合蛋白质（conjugated protein）由简单蛋白质和辅助成分组成，其辅助成分通常称为辅基。根据辅基的不同，结合蛋白质可分为5类：核蛋白、糖蛋白、脂蛋白、色蛋白和金属蛋白。

3、按功能将蛋白质分为10类。

（1）酶：酶是具催化活性的蛋白质，是蛋白质中种类最多的类群，新陈代谢的每一步反应都是由特定的酶催化完成的。

（2）调节蛋白：许多蛋白质具有调控功能，这些蛋白质称为调节蛋白。其中一类为激素，如调节动物体内血糖浓度的胰岛素，刺激甲状腺的促甲状腺素，促进生长的生长素等。另一类可参与基因表达的调控，它们能激活或抑制基因的转录或翻译。

（3）贮存蛋白质：有些蛋白的生物功能是贮存必要的养分，称贮存蛋白。例如，卵清蛋白为鸟类胚胎发育提供氮源。许多高等植物的种子含高达60%的贮存蛋白，为种子的发芽准备足够的氮素。铁蛋白能贮存铁原子，用于含铁蛋白如血红蛋白的合成。

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第一章          糖类

一 导言

1糖类，脂类，蛋白质和核酸合称四大类生物物质，糖类广泛存在于生物界特别是植物界，地球上的糖类物质的根本来源是绿色细胞进行的光合作用。

2纤维素，半纤维素和果胶糖构成了植物细胞壁的主要成分，肽聚糖是细菌细胞壁的结构多糖，壳多糖是构成昆虫和甲壳类的外骨骼。

3由于有些糖（如鼠李糖，和脱氧核糖）的H：O并非2：1，所以碳水化合物的称呼并不恰当。

4糖的定义：指多羟基醛或酮及其衍生物活水解是能产生这些物质的化合物。葡萄糖是己醛糖，果糖是己酮糖

二 旋光异构

1同分异构主要两种类型：a结构异构包括碳架，位置和功能异构体。B立体异构包括几何异构和旋光异构。差向异构体：指仅一个手性碳原子的构型不同的非对映异构体。

2旋光性：旋光物质使得平面偏振光和偏振面发生旋转的能力。

变旋：许多单糖，新配制的溶液发生的旋光度改变的现象。

三 单糖的结构

1单糖：指不能被水解成更小分子的糖类。

单糖的构型：指分子中离羰基C最远的那个C*的构型。如果在投影式中此C的-OH具有与D(+)-甘油醛C2-OH相同的取向，称为D型糖，反之称为L型糖。糖的构型(D,L)与旋光方向（+，-）并没有直接的联系，旋光度方向与程度是由整个分子的立体结构而不是某一个C*所决定的。

2异头物：在羰基碳上形成的差向异构体。在环状结构总，半缩醛C也称为异头碳原子，异头碳的羟基与最末端的手性C的羟基具有相同的取向的异构体称为a异头物，反之称为b异头物，两者并不是一半对一半。

3在Fisher式中C*的右项羟基在Haworth中处在含氧环面的下方，反之左面在上方。Harworth式中羟甲基在环平面上方的称为D型糖，在下方的称为L型糖；不论D型orL型糖，异头碳羟基与末端羟基是反式的为a异头物。反之，为b异头物。（p10 图1-7，1-8）

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考完了，也终于有时间有机会为那艰苦的岁月记下点东西了～～

　　考生物学是一种挑战。我比较喜欢挑战，于是选择了生物学专业。

　　第一眼见到王镜岩的那本赛过《辞海》的“巨作”，让我着实愣了一把：天！生化有这么多内容吗?

　　但我并没有放弃。

　　起初我慢慢的看，看得很认真，甚至不放过一个结构式，从去年4月开始，上课的时候看（一般与考研无关的课我都不听的），在实验室边做实验边看……大概看了一个月吧，终于把糖类和脂类看完了，长嘘一口气，回顾一下自己的成果，感觉效果还真好，但同时，我忽然发现我在走一条错误的道路：一个月看两章，这套书有40章，虽然现在要上课要做实验，但看书的时间还是占了蛮多的，就按平均每月看3章计算，40章也至少要看10个月！也就是按这种方式我必须得花10个月的时间才能把这套书吃透！而这又意味着什么?10个月以后全国研究生入学考试早考完了～～～

　　我开始思索其他解决方案……

　　经过半个月的思考与摸索，我决定，第一遍迅速浏览是最好的。就是很简单的看，不要刻意去记，就像看小说一样看，只要知道大概讲了些什么，以后查找的时候可以知道大概在哪个位置，这就是在整体上去把握。很快，我用1个月的时间看完了这两本“工具书”。

　　虽然也没有记住什么，心里却还是塌实多了。

　　但是后来终因事情太多（当时是班干、院干兼党员，许多事情身不由己，躲不掉也不能躲；暑假又在实验室帮老师做课题研究扎扎实实用了两个月的时间），所以暂停了一段时间，本人记性不佳，所以断断续续的复习对我效果不是很好，所以在这里先奉劝各位，如果你真想把赌注压在考研上，那么，你必须抛开一切干扰，否则难如你愿！

　　言归正传，继续讨论我的心得……

　　第二遍正式复习已经到了9月中旬了，已没有我过多的时间去细看了。我开始以做课后练习为主的复习方式。从图书馆借了好几本生化习题集和参考书，主要有中科院几个版本的习题集、各院校联合出版的一本习题集以及各版本的生化书、分子生物学书（因为生物化学与分子生物学有许多都是相通的），习题集主要是帮助我确定答案，参考书是帮助我深入了解。习题集不是每个题目都做，有些只是粗略看一下；参考书不是每本每章都看，只在遇到自己迷糊的地方才翻来看看。

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一、历年真题分析及题型预测

1.1 关于历年真题

前面强化班已经用十节课的时间和大家一起分析了 04－08 年中山大学生科院生物化学真题。通过对近五年真题的分析，总结了生物化学各部分考研所占的比重，结构和催化部分所占比重约 280 分/750 分，即 37.3％、代谢部分所占比重约 190 分/750 分，即 25.3％、生物信息途径所占比重约 280 分/750 分，即 37.3％。题型方面，从 06 年开始，去掉了选择题，只保留了三种题型，即填空、判断和简答，近三年题型及每种题型所占的分值都一直没有变动。从对历年真题的讲解和对比中，我们发现有以下几个特点：1，重复题目出现比例高。有些题目甚至就是往年原题，还有些变换一下题型，但所考的详细知识点没有变化，或者是对原来所考察的知识点的拓展。2，知识点考察较细。比如往往考察一个生化反应的细胞定位在线粒体还是在细胞质基质，或者在线粒体外膜还是在内膜等等，这一点和生物化学本身学科特点分不开。3，结构催化和生物信息途径所占分值相对较大，代谢考察的相对较少。4，生物信息途径所占比例有增加的趋势。针对以上特点，要求学员进行冲刺复习时一定要注意：1，注重对真题的分析。不仅要弄懂近几年所考的每一道真题，还要掌握该题拓展的知识点。这一方面我们考研班在真题讲解过程中已经给大家做了很好了总结和拓展，建议熟记真题讲解的 ppt 讲义。我们所出的 5 套模拟题大部分也都是对真题拓展知识点的考察，希望大家认真去做。2，注重细节。再一次建议大家学会用 marker 笔将讲义上或者课本上“关键词”进行标记，这样不仅有助于对细节的记忆，而且能大大提高复习效率。

1.2 2009 年题型及重点预测

关于 2009 年考题，在题型方面，应该不会有太大的变动，应该还是填空题、判断题和简答题。关于各部分所占比重，建议大家重点掌握蛋白质的性质，如肌红蛋白、血红蛋白结构和功能的关系、蛋白质相关的实验，例如蛋白质的分离纯化相关的技术及注意事项、酶的三种可逆抑制中 Vmax 和 Km 的变化及一些例子、糖代谢中一些特殊的步骤，如限速步骤，磷酸化步骤，及糖代谢中催化这些特殊步骤的酶、代谢重要中间物，如乙酰辅酶 A、丙酮酸等、脂肪酸的β氧化、尿素循环及氨排泄等、核苷酸的从头和成和补救途径、一碳单位代谢相关的化合物、DNA 的复制和修复机制、RNA 的转录的调节及转录后的加工、蛋白质翻译过程中涉及到的各种因子及 GTP 在各步反应中的作用、基因工程相关的一些技术，如文库的构建，反转录过程，限制性内切酶的特征，PCR 反应，基因的克隆，表达系统的选择等，此外还要注意对基因表达过程中原核生物和真核生物异同点的比较，例如 DNA复制方面的比较，转录调节的比较，转录后加工的比较，翻译的比较等等。

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大学生物化学重点知识

一、第二章 蛋白质的结构与功能

1、 蛋白质的主要组成元素C、 H 、O 、N 、S

2、 100克样品中蛋白质含量=（每克中含氮量数/(16%)）*100

3、 蛋白质的基本组成单位——氨基酸

4、 氨基酸分为非极性侧链氨基酸、极性中性侧链氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸

5、 非极性侧链氨基酸：甘氨酸Gly、丙氨酸Ala、缬氨酸Val、亮氨酸Leu、异亮氨酸Lle、

苯丙氨酸Phe、蛋氨酸Met、脯氨酸Pro

6、 极性中性侧链氨基酸：色氨酸Trp、丝氨酸Ser、苏氨酸Thr、酪氨酸Tyr、半胱氨酸Cys、

天冬酰胺Asn、谷氨酰胺Gln

7、 酸性氨基酸：谷氨酸Glu、天冬氨酸Asp

8、 碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His

9、 氨基酸的等电点：在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相

等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。

10、 氨基酸的紫外吸收性质是分析溶液中蛋白质含量的快速而简便的方法。

11、 茚三酮反应：氨基酸与水合茚三酮共热生成紫蓝色化合物。用于氨基酸的定性和定

量测定。

12、 蛋白质的一级结构：从N端到C端的氨基酸排列顺序。

13、 蛋白质的二级结构：多肽链主链骨架原子的相对空间位置。

14、 蛋白质的二级结构主要包括：ａ螺旋、Ｂ折叠、转角、无规则卷曲。

15、 a螺旋的特点：以a碳原子为转折点，形成右手螺旋样结构；氢键维持a螺旋结构

的稳固；R集团对a螺旋的形成及稳定有影响。

16、 蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。

17、 蛋白质三级结构中的次级键主要有疏水键、盐键、氢键、范德华力。

18、 结构域：分子较大的蛋白质在形成三级结构时，肽链中某种局部的二级结构汇集在

一起，形成能发挥生物学功能的特定区域。

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一、名词解释（共10小题，每小题2.5分，满分25分）

1.核酸的增色效应 2.蛋白质一级结构 3.SD序列 4.操纵子 5.DNA复制

6.SD序列 7.密码子 8.Tm值 9.限制性内切酶 10.氧化磷酸化

11.同工酶 12.电泳 13. 冈崎片段 14. β-氧化作用 15.DNA变性

16. 蛋白质 17. 等电点 18. 生物氧化 19. 分光光度法 20.不对称转录

二、填空题（共30空，每空0.5分，满分15分）

1.Tm与碱基含量的关系？

2.痛风机理？

3.tRNA的结构特征？

4.DNA、RNA、多肽链合成的方向？

5.如何解释氧化磷酸化机制？

6.生物氧化过程中，有哪些常见的氢载体？

7．生命的两大基础物质是什么？

8.糖酵解、TCA各在细胞的什么部位中进行？

9.酶调节有哪些方式？

10.DNA修复机制有哪些？

11.20种常见氨基酸中，含硫、带羟基、具有光吸收特性的分别有哪些？

12.尿素循环中产生的哪两种氨基酸不参与蛋白质的合成？

13. 组成核酸、蛋白、淀粉的基本结构单元分别是什么？构成他们一级结构的化学键分别是什么？

14.丙酮酸在有氧情况下形成什么？

15.脂肪酸合成的原料及其活化形式分别是什么？

16.DNA复制过程中，有哪些酶和蛋白因子参与？

四、判断题（共15小题，每小题1分，满分15分）

1. 嘌呤和嘧啶核苷酸从头合成的特点？

2. 酶分子有哪些重要位点？

3. 糖酵解可在什么条件下进行？

4. 氨基酸与tRNA的对应关系？

5. 嘌呤和嘧啶降解的终产物？

6. 起始密码子编码哪种氨基酸？

7. DNA与RNA合成的异同点？

8. ATP有哪些来源？

9. 抑制剂抑制ATP生成的机理？

10. 原核生物的肽酰转移酶的核心成分是什么？

五、符号翻译题（共10小题，每小题0.5分，满分5分）

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