邢台医学高等专科学校20xx年单招专业和计划

时间:2024.4.20

邢台医学高等专科学校20##年单招专业和计划

一、招生专业:20##年我校单独考试共设10个专业(其中护理相关专业按类招生):护理类(含护理、助产)、眼视光技术、中药、医学检验技术、医学影像设备管理与维护、医学影像技术、康复治疗技术、药学、老年服务与管理,(以省教育考试院公布为准)。

二、招生计划:

20##年我校单独招生总计划为1775人。

单独招生分专业计划表如下:


第二篇:邢台医学高等专科学校


邢台医学高等专科学校

《生物化学》教学大纲

前言

生物化学是一门基础医学的必修课程 ,讲述正常人体的生物化学以及疾病过程中的生物化学相关问题,与医学有着密切的联系。它的理论和技术已渗透至基础医学和临床医学的各个领域,使之产生了许多新兴的交叉学科。随着近代医学的发展,越来越多将生物化学的理论与技术,应用于疾病的预防、诊断和治疗,从分子水平探讨各种疾病的发生发展的机制,已成为当代医学研究的共同目标。

现将大纲使用中有关问题说明如下:

1、本大纲配套使用的教材为卫生部规划教材,全国医学高等专科学校教材《生物化学》第五版

2、本大纲内容按“掌握、熟悉、了解”三级要求学习及掌握。其中,考试内容中“掌握”占 70% 左右;“熟悉、了解”的内容占 30% 左右。“掌握”部分要求理解透彻,包括有关概念及其研究进展等内容细节,并能运用其理论及概念于相关学科的学习及今后的临床及科研工作;“熟悉”部分要求能熟知其相关内容的概念及有关理论,并能适当应用;“了解”部分要求能对其中的概念有一定认识,对相关内容有所了解。

3、本大纲供三年制临床医学、中西医结合、护理、口腔等专业使用。

4、总教学参考学时为 72 学时,理论与实验比值约为 3 : 1 ,即讲授理论学时为

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第一章 绪论

[教学目的与要求]

掌握生物化学的概念。

熟悉生物化学研究的主要内容及其与医学的关系。

了解生物化学的发展史。

[教学内容](1学时)

一、 生物化学发展简史

二、 生物化学研究内容

三、 生物化学与医学

第二章 蛋白质的结构与功能

[教学目的与要求]

掌握氨基酸的结构及理化性质;蛋白质分子的基本结构、空间结构及理化性质;蛋白质变性、复性的过程。

了解蛋白质的各种分类方法。

[教学内容](6学时)

一、 蛋白质的分子组成

1、 质的元素组成特点

2、 氨基酸的结构通式,氨基酸的分类、三字英文缩写符号,氨基酸的理化性质

3、 氨基酸的连接方式

二、 蛋白质的分子结构

1、蛋白质的一级结构:蛋白质一级结构的概念及其主要的化学键。

2、蛋白质的空间结构:

(1) 蛋白质的二级结构的概念、主要化学键和形式:α-螺旋,β-折叠,β-转角与无规卷曲。掌握α-螺旋,β-折叠的结构特点 2

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(2) 蛋白质的三级结构概念和维持其稳定的化学键:疏水作用、离子键、氢键和范德华引力

(3) 蛋白质的四级结构的概念和维持稳定的化学键

3、蛋白质结构与功能的关系:一级结构决定空间结构,空间结构决定生物学功能。

三、蛋白质的理化性质

1、两性解离和等电点

2、胶体性质

3、蛋白质的变性、沉淀和凝固

4、紫外吸收和呈色反应。

四、 蛋白质的分类

第三章 维生素

[教学目的与要求]

掌握维生素的概念及分类和在生物体内的功能;

了解维生素与辅酶的关系。

[教学内容](2学时)

一、 概述

1、概念

2、分类:脂溶性维生素和水溶性维生素

3、维生素的缺乏与中毒

二、 脂溶性维生素

VA;VD;VE;VK;

三、 水溶性维生素与辅酶

VA与TPP:VB6与磷酸吡哆胺;VPP与NAD+;VB2与FMN和FAD等。

第四章 酶

[教学目的与要求]

掌握酶的概念,酶的分子组成;酶促反应的特点;酶的活性中心的概念;底物浓度对酶促反应的影响;抑制剂对酶促反应的影响;酶原与酶原激活的过程与生理意义;同工酶的概念和生理意义。

熟悉酶促反应的机理;酶浓度、底物浓度、温度、pH、激活剂对酶促反应的影响。

了解酶的作用原理;酶的分类与命名的原则;酶在疾病发生、疾病诊断、疾病治疗中的应用。

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[教学内容](4学时)

一、概述

酶的化学组成,命名和分类。

二、酶催化作用的特点

高效性,特异性,可调节性,不稳定性。

三、酶的结构与功能

1、 酶的活性中心:必需集团、结合集团、催化集团及其作用。

2、 酶原和酶原的激活:实质和生理意义

3、 同工酶:概念和生理意义

4、 酶活性的调节: 变构酶和变构调节; 共价修饰的概念和作用特点。 5、 酶催化作用机制:诱导契合学说、邻近反应及定向排列、多元催化、表面效应。

四、 影响酶催化作用的因素

1、 底物浓度对酶活性的影响:米氏方程及米氏常数的物理意义

2、 酶浓度对反映速度的影响

3、温度pH对酶活性的影响:最适温度、最适pH。

4、激活剂和抑制剂的影响:可逆与不可逆性抑制作用,竞争性、竞争性与反竞争性抑制作用。

五、 酶与医学的关系

1、酶活性测定与酶活性单位

2、酶在医学上的应用

第五章生物氧化

[教学目的与要求]

掌握生物氧化和呼吸链的概念;线粒体的两条呼吸链的组成成分和排列顺序;氧化磷酸化的概念及氧化磷酸化的偶联部位。

熟悉影响氧化磷酸化的因素;胞液中NADH氧化的两种转运机制。 了解其他氧化体系。

[教学内容](3学时)

一、概述

1、 生物氧化的的概念、方式与特点。

2、 参与生物氧化的酶类

3、 生物氧化中C02的生成

二、生物氧化过程中水的生成

1、 呼吸链的组成和作用

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2、 呼吸链成分的排列顺序

3、 胞液中NADH的氧化:α—磷酸甘油穿梭及苹果酸天冬氨酸穿梭。

三、ATP的生成

1、 常见的高能化合物

2、 ATP的生成:底物水平磷酸化和氧化磷酸化

3、 高能化合物的储存和利用

四、其它氧化体系

1、 微粒体中的氧酶

2、 过氧化物酶体中的氧化酶类

3、 超氧物歧化酶

第六章 糖代谢

[教学目的与要求]

掌握糖酵解、有氧氧化的概念、反应过程;糖原合成与分解及糖异生的过程;正常血糖的来源和去路。

熟悉升高和降低血糖的激素;糖的三条分解代谢途径的生理意义; 了解糖代谢障碍;了解各种糖复合物结构与功能。

[教学内容](6学时)

一、概述

1、 糖的生理功能

2、 糖代谢概况

二、糖原的合成与分解

1、糖原合成:原料、部位、过程及特点。

2、糖原分解:肝糖原与肝糖原分解的过程、区别。

3、糖原合成与分解的调节及生理意义

三、糖的分解代谢

1、 糖的无氧分解:糖酵解的概念、反应过程、特点、调节及生理意义。

2、 糖的有氧氧化:有氧氧化的概念、反应过程、特点、调节及生理意义。

3、 磷酸戊糖途径:磷酸戊糖途径的反应过程、调节及生理意义。

4、 其它单糖的分解代谢:果糖,半乳糖。

四、糖异生

糖异生的概念、反应过程、特点、调节及生理意义。

五、 血糖

1、血糖的来源和去路

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2、血糖水平的调节

3、血糖水平异常

六 、糖复合物

糖蛋白,蛋白聚糖,糖脂。

第七章 脂类代谢

[教学目的与要求]

掌握血浆脂蛋白的分类及生理功能;脂肪酸的β—氧化的过程;酮体的生成和利用的部位;酮体生成的生理意义;胆固醇合成的部位、原料和限速酶及胆固醇的转化产物。

熟悉甘油三酯的合成;脂肪酸的合成;甘油磷脂的合成;胆固醇的合成。

了解脂类的概念、分类和生理功能;脂肪酸的其它氧化方式。

[教学内容](6学时)

一、概述

1、 脂类的概念、分类和生理功能

2、 脂类的分布

二、血脂与血浆脂蛋白

1、血脂:血脂的成分和含量。

2、血浆脂蛋白:血浆脂蛋白的分类、组成、性质、来源及生理功能。

3、载脂蛋白:载脂蛋白的组成及功能。

4、血浆脂蛋白代谢异常

三、甘油三酯代谢

1、甘油三酯的合成代谢:合成部位原料、有关的酶和辅助因子、基本过程。

2、甘油三酯的分解代谢:脂肪动员及其影响因素,激素的调节,甘油三酯的水解过程及关键酶,能量的计算。磷酸甘油的代谢,脂肪酸p氧化部位、过程及有关的酶。酮体的生成和利用。

3、多不饱和脂酸的重要衍生物----前列腺素、血栓噁烷及白三烯

四、磷脂的代谢

1、甘油磷脂的代谢

2、鞘磷脂的代谢

五、胆固醇代谢

1、胆固醇的生物合成:胆固醇的合成部位、原料、辅助因子、关键酶。

2、胆固醇的酯化

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3、胆固醇的转变与排泄

第八章 蛋白质的分解代谢

[教学目的与要求]

掌握氮平衡的概念和类型;必需氨基酸的种类;氨基酸的脱氨基作用;尿素合成;一碳单位的概念、来源、载体、种类和生理意义。

熟悉氨的来源与去路;蛋白质的需要量和营养价值;蛋白质在小肠的腐败作用;α—酮酸的代谢去路;氨基酸的脱羧基作用。

了解芳香族氨基酸的代谢;高血氨症和氨中毒。

[教学内容](4学时)

一、蛋白质的营养作用

1、蛋白质的生理功能

2、蛋白质的需要量和营养价值:氮平衡;必需氨基酸。

3、蛋白质的肠中腐败作用:胺类的生成;氨的生成。

二、氨基酸的一般代谢

1、 氨基酸代谢概况:氨基酸的来源和去路。

2、 氨基酸的脱氨基作用:氧化脱氨基作用;转氨基作用;联合脱氨基作用;嘌呤核苷酸循环。

3、 α-酮酸的代谢:转变成糖或脂肪;再合成氨基酸;氧化分解供能

三、氨的代谢

1、体内氨的来源

2、氨的转运:谷氨酰胺和丙氨酸。

3、氨的去路:鸟氨酸循环;鸟氨酸循环的一氧化氮合酶支路;高血氨与氨中毒。

四、氨基酸的特殊代谢

1、氨基酸的脱羧基作用:脱羧基产物的生理功能

2、一碳单位的代谢:一碳单位的定义、种类、生成和相互转变、生理功用、代谢意义。

3、含硫氨基酸的代谢:蛋氨酸代谢与蛋氨酸循环;半胱氨酸胱氨酸代谢与活性硫酸生成。

4、芳香族氨基酸的代谢

5、支链氨基酸的代谢

五、糖、脂类、蛋白质代谢的联系及调节

1、 糖、脂类、蛋白质代谢的相互联系

2、 代谢调节:细胞水平的调节;激素水平的调节;整体水平的调节。 7

第九章 核酸结构、功能与核苷酸代谢

[教学目的与要求]

掌握常见核苷酸的结构、符号和性质;核酸分子中核苷酸的连接方式、键的方向性;DNA的二级结构的特点;tRNA二级结构的特点;DNA的变性和复性概念和特点;嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸从头合成途径的原料、主要步骤及特点;脱氧核苷酸的生成;嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸的分解代谢的终产物。

熟悉核蛋白体RNA的结构与功能;核酸分子杂交原理;嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸的抗代谢物及其抗肿瘤作用的生化机理。

了解核酶的结构;尿酸以及痛风症与血中尿酸含量的关系。

[教学内容](4学时)

一、核酸的化学组成

1、元素组成:C H 0 N P,其中P含量约为9—10%.

2、核酸的基本结构:碱基、戊糖和磷酸,核苷及核苷酸的结构和命名;核苷酸的连接方式。

二、DNA的结构与功能

1、 DNA的一级结构:3′,5′―磷酸二酯键的构成。

2、 DNA的二级结构:双螺旋结构模型

3、DNA的超级结构:核小体结构。

4、DNA的功能:遗传信息的载体。

三、RNA的结构与功能

1、 信使RNA:真核生物mRNA的加工修饰——加“帽”及加“尾”过程。

2、 转运RNA:一级结构的稀有碱基,二级三叶草结构的特点及三级倒“L”结构的形成。

3、 核蛋白体RNA:原核生物及真核生物的核糖体构成,rRNA的功能。

4、 小分子核内RNA

5、 核酶

四、核酸的理化性质

1、 核酸的一般性质:核酸的两性。

2、 核酸的紫外线吸收:260nm

3、 核酸的变性与复性: 变性与复性的原理、特点,解链曲线与Tm。

五、核苷酸的代谢

1、嘌呤核苷酸的合成:嘌岭核苷酸从头合成的合成原料、途径、关键酶 8

及抗代谢物。

2、嘧啶核苷酸的合成:嘧啶核苷酸从头合成的合成原料、途径、及抗代谢物。

3、脱氧核苷酸的合成:由核糖核苷酸在核苷二磷酸水平上还原生成。

4、核苷酸的分解代谢:尿酸与痛风症;NH3 、C02、β—丙氨酸及β—氨基异丁酸的生成。

第十章 基因信息的传递

[教学目的与要求]

掌握半保留复制的概念、意义、过程;不对称转录、模板链和编码链;转录的过程;mRNA的转录后的加工;mRNA、tRNA,rRNA在翻译过程中的作用和相互配合关系;基因表达的概念

熟悉DNA聚合酶、拓扑异构酶、引物酶、DNA连接酶的作用;切除修复过程;逆转录;tRNA和rRNA的转录后加工过程;翻译的过程;乳糖操纵子调节机制;顺式作用元件和反式作用因子。

了解半保留复制实验;蛋白质生物合成与医学的关系。

[教学内容](4学时)

一、DNA的生物合成

1、 DNA的复制:DNA复制的特征;复制的过程。

2、DNA的损伤与修复:突变的意义、引发突变的因素、突变分子改变的类型、DNA损伤的修复。

3、逆转录:逆转录现象和逆转录酶

二、RNA的生物合成

1、 不对称转录:转录的模板、特点和酶。

2、 转录的过程:起始、延长、终止。

3、 转录后的加工:mRNA的首尾修饰、剪接,tRNA及rRNA加工。

三、蛋白质的生物合成

1、 参与蛋白质生物合成的物质:原料、酶、三种RNA。

2、 蛋白质生物合成的过程――翻译:翻译的起始、肽链的延长、肽链的终止。

3、 翻译后的加工

4、 蛋白质生物合成与医学:分子病

四、基因表达调控

1、 原核生物基因表达调控:乳糖操纵子调节机制

2、 真核生物基因表达调控:顺式作用元件和反式作用因子

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第十一章 癌基因与抑癌基因

[教学目的与要求]

掌握癌基因与抑癌基因的概念及肿瘤发生的机制。

熟悉常见的癌基因与抑癌基因。

[教学内容](2学时)

一、癌基因与抑癌基因

1、癌基因:病毒癌基因;细菌癌基因。

2、抑癌基因:概念及常见类型

二、癌基因和抑癌基因与肿瘤的发生

1、癌基因恶性激活的机制:点突变;启动子插入;增强子插入等。

2、癌基因激活与肿瘤的发生:ras基因变异;myc基因变异;neu基因变异等。

3、抑癌基因失活与肿瘤发生:Rb基因失活;p53基因失活等。

第十二章 分子生物学常用技术及其应用

[教学目的与要求]

掌握限制性核酸内切酶的作用、载体;重组DNA技术的原理和过程;核酸分子杂交技术;PCR的基本原理;DNA芯片技术的基本原理和方法; 熟悉其它工具酶;PCR的基本反应;DNA芯片技术的应用;

了解基因工程在医学中的应用;PCR的应用;基因诊断与基因治疗。

[教学内容](2学时)

一、基因工程

1、 基因工程的概念及工具酶:限制性核酸内切酶等

2、 载体:质粒、噬菌体、病毒等。

3、重组DNA技术的原理和过程:

4、基因工程在医学中的应用

二、核酸分子杂交技术

1、 核酸分子杂交的原理和方法:Southern印迹杂交、Northern印迹杂交、原位杂交等。

2、 探针的标记

三、聚合酶链反映

1、 PCR的基本原理:体外进行的DNA的扩增。

2、 PCR的基本反应:以DNA为模板的反应、以mRNA为模板的反应。

3、 PCR的应用:医学、法医、农业环保等。

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四、DNA芯片技术

1、 DNA芯片技术的概念及主要类型

2、 DNA芯片技术的基本原理和方法:芯片的制备、样品的准备与标记、杂交、信号检测和数据分析处理。

3、 DNA芯片技术的应用:DNA序列测定;基因表达分析基因组研究等。

五、基因诊断与基因治疗

1、 基因诊断:常用方法、应用。

2、 基因治疗:概念、基本程序、策略及展望。

第十三章 细胞信号转导

[教学目的与要求]

掌握信号分子的传递方式;细胞信号转导途经;信号分子的种类;受体的种类。

熟悉受体的作用特点。

了解细胞信号转导在医学中的应用。

[教学内容](2学时)

一、信号分子

1、 信号分子的种类与化学本质:激素、神经递质、生长因子等。

2、 信号分子的传递方式:内分泌、旁分泌、自分泌。

二、受体

1、 受体的种类、分子结构与功能:跨膜离子通道型受体、G蛋白偶联型受体等。

2、 受体的作用特点:高度的亲和力、高度的特异性、可逆性、可饱和性、可调节性。

三、细胞信号转导途径

1、 膜受体介导的信号转导途径

2、 胞内受体介导的信号转导途径

四、细胞信号转导与医学

1、 细胞信号转导与疾病

2、 细胞信号转导与药物治疗

第十四章 水和电解质代谢

[教学目的与要求]

掌握体液的交换特点;水的摄入与排出平衡;钾、钠、氯代谢特点; 11

钙、磷与骨的关系;

熟悉体液的含量与分布;体液电解质的分布特点;水的生理功能;水和电解质平衡的调节;钙、磷代谢的调节;

了解微量元素及镁代谢。

[教学内容](2学时)

一、体液

1、 体液的含量与分布

2、 体液电解质的组成、含量及其分布特点

3、 体液的交换:血浆与组织间液的交换;组织间液与细胞内液的交换。

二、水平衡

1、 水的生理功能

2、 水的摄入与排出:成人总量约2500ml

三、电解质平衡

1、 电解质的生理功能

2、 钠、氯代谢

3、 钾代谢

四、水和电解质平衡的调节

1、 神经系统的调节

2、 激素调节

五、钙、磷代谢

1、钙磷在体内的分布与功能

2、钙、磷的吸收与排泄

3、 血钙与血磷

4、 钙、磷与骨的关系

5、 钙、磷代谢的调节

六、微量元素及镁代谢

铁、锌、铜、硒、碘、氟、镁的代谢。

第十五章 酸碱平衡

[教学目的与要求]

掌握血液、肺、肾对酸碱平衡的调节;

熟悉酸碱平衡失调的类型和生化诊断指标;

了解体内酸碱物质的来源。

[教学内容](2学时)

一、体内酸碱物质的来源

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二、酸碱平衡的调节

1、 血液的缓冲作用:最重要

2、 肺的调节:以呼出CO2来调节酸碱平衡

3、 肾的调节:肾小管的排酸保碱

4、 其它组织的调节

三、酸碱平衡失调

1、 酸碱平衡失调的类型:呼酸、呼碱、代酸、代碱。

2、 酸碱平衡的生化诊断指标:血浆PH值、PCO2、CO2-CP、AB和SB、BE和BD、AG.

第十六章 肝的生物化学

[教学目的与要求]

掌握生物转化的概念和反应类型;胆汁酸代谢的过程;胆色素的代谢。 熟悉胆汁酸的生理功用;三种黄疸的血、尿、便变化。

了解肝对各种物质代谢特点;血红素的生物合成过程。

[教学内容](4学时)

一、肝的物质代谢特点

肝对糖、脂类、蛋白质、激素、维生素的代谢作用。

二、肝的生物转化作用

1、生物转化的概念

2、生物转化的类型:第一相反应:氧化、还原、水解反应;第二相反应:结合反应。

三、胆汁酸代谢

1、 胆汁酸代谢的过程

2、 胆汁酸的生理功用

四、血红素代谢

1、 血红素的生物合成

2、 血红素的分解代谢

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