第1单元 糖类与脂类
（二）填充题
1.蔗糖是由一分子 和 组成，它们之间通过 糖苷键相连。
2.糖肽键主要有 和 两种类型。
3.糖胺聚糖是一类由 和 组成的杂多糖。
4.按化学组成脂质大体分为 、 和 三大类。
5.自由基有三个显著的特征包括 、 和 。
6.自由基链反应包括 、 和 三个阶段。
（四）判断题
1.乳酸属于糖类化合物，因为其分子中的H∶O之比为2∶1。
2.支链淀粉具有分支结构，因此具有多个还原端。
3.直链淀粉的二级结构是右手螺旋，每圈螺旋含有6个残基。
4.纤维素和直链淀粉除了糖基之间的连接键不同外，其他性质几乎相同。
5.构成生物膜的骨架是磷脂，再不含有其他脂类化合物。
6.γ-亚麻酸属于ω-3多不饱和脂肪酸。
7.生物膜上的糖蛋白的糖基都位于膜的外侧。
8.血浆中LDL水平低而HDL水平高的个体容易患心血管疾病。
9.鞘磷脂主要存在于脑组织，在生物膜中不存在。
（五）分析和计算题
1. 什么是糖蛋白？主要有哪些生物学功能？
糖蛋白是广泛存在与动物、植物和微生物中的一类含糖基（或糖衍生物）的蛋白质，糖基与蛋白质的氨基酸以共价键结合。糖蛋白中的寡糖链大小不一，小的仅为1个单糖，复杂的有10~20个单糖分子或其衍生物组成的。有的寡糖链是直链，有的为支链，组成寡糖链的单糖主要有葡萄糖、甘露糖、木糖、岩藻糖、N-乙酰-氨基葡萄糖、N-乙酰-氨基半乳糖、葡萄醛酸和艾杜糖醛酸等。糖蛋白的主要生物学功能：（1）激素功能：一些糖蛋白属于激素，例如促滤泡激素、促黄体激素、绒毛膜促性腺激素等均属于糖蛋白。（2）保护机体：细胞膜中的免疫球蛋白、补体也是糖蛋白。（3）凝血和纤溶作用：参与血液凝固和纤溶的蛋白质例如凝血酶原、纤溶酶原均为糖蛋白。（4）具有运输功能：例如转运甲状腺素的结合蛋白、运输铜元素的铜蓝蛋白、运输铁元素的转铁蛋白等均属于糖蛋白。（5）决定血液的类型：决定血型的凝集原A,B,O以糖蛋白和糖脂的形式存在。（6）与酶的活性有关：糖蛋白在酶的新生肽链折叠、转运和保护等方面普遍起作用。（7）一些凝集素属于糖蛋白。
2.革兰氏阴性菌和阳性菌的细胞壁在化学组成上有什么差别？肽聚糖中的肽键和糖蛋白中的糖肽键是否有区别？
细菌细胞壁主要由多糖组成，但也含有蛋白质和脂质。革兰氏阳性细菌的细胞壁是由多层网状结构的肽聚糖组成，并有磷壁酸与之相连。革兰氏阴性细菌的细胞壁也含有肽聚糖，但只是单层，并且不含磷壁酸，此外在肽聚糖外面覆盖着一层脂双层膜，是由脂多糖、脂蛋白、膜孔蛋白和磷脂组成。肽聚糖中的肽键主要是四肽侧链的N端通过酰胺键与N-乙酰-胞壁酸残基上的乳酸基相联接。糖蛋白中肽键有两种连接方式：N-糖肽键和O -糖肽键。N-糖肽键:是指N-乙酰葡萄糖胺异头碳与天冬酰胺的γ-酰胺N-原子共价连接而成的N-糖苷键。O -糖肽键是糖基异头碳与蛋白质的羟基连接而成的糖苷键。
3.纤维素和糖原虽然在物理性质上有很大的区别，但两种糖都是由D-葡萄糖经1→4连接的大分子，，相对分子质量相当，是什么结构特点造成它们在物理性质上有很大的差异？解释它们各自的主要生物学功能。
糖原结构与支链淀粉的结构很相似，糖原的分支较多，平均每8~12个残基发生一次分支。糖元高度的分支结构一则可以增加分子的溶解度，二则将有更多的非还原端同时接受到降解酶的作用，加速聚合物转化为单体，有利于及时动用葡萄糖库以供生物体代谢的急需。纤维素是线性葡聚糖，残基间通过β（1→4）糖苷键连接的纤为二糖单位。纤维素链中的每一个残基相对前一个翻转1800，使链采取完全伸展的构象。相邻、平行的伸展链在残基环面的水平向通过链内和链间的氢键网形成片层结构。若干条链聚集成周期性晶格的分子束，称微晶或胶束。多个胶束形成微纤维，在植物细胞中，纤维素包埋在果胶、半纤维素、木质素、伸展蛋白等组成的基质中。纤维素与基质粘合在一起增强了细胞壁的抗张强度和机械性能，以适应植物抵抗高渗透压和支撑高大植株的需要。
4.指出下列膜脂的亲水成分和疏水成分：（1）磷脂酰乙醇胺；（2）鞘磷脂；（3）半乳糖基脑苷脂；（4）神经节苷脂；（5）胆固醇。
（1）磷脂酰乙醇胺 亲水部分：乙醇胺；疏水部分：1，2-二脂酰基；（2）鞘磷脂（以胆碱鞘磷脂为例）亲水部分：磷酰胆碱；疏水部分：神经酰胺；（3）半乳糖基脑苷脂 亲水部分：半乳糖残基；疏水部分：神经酰胺；（4）神经节苷脂 亲水部分：含有唾液酸的寡糖链残基；疏水部分：神经酰胺；（5）胆固醇 亲水部分：C3位的羟基；疏水部分：甾核和C17上的烷烃侧链。
（一）名词解释
1.凝集素：一类非抗体的糖蛋白或蛋白质，它能与糖类转一地非共价结合，并具有凝结细胞和沉淀聚糖和复合糖的作用。
2.差向异构体：分子之间仅有一个手性碳原子的构型不同的非对映异构体称为差向异构体，例如葡萄糖和甘露糖、半乳糖和葡萄糖之间除仅有一个-OH位置不同外，其余结构完全相同，它们之间称为差向异构体。
3.必需脂肪酸：人体和哺乳动物不能够向脂肪酸引入超过△9的双键，因而不能合成亚油酸和亚麻酸，这两种脂肪酸对人体功能是必不可少的，但必须有膳食提供，因此被称为必需脂肪酸。
4. 自由基：也称游离基，是指含有奇数价电子并因此在一个轨道上具有一个未成对电子的原子或原子团。
（二）填充题
1.葡萄糖，果糖，Glc(α1→β1)Fru； 2.N-糖肽键，O-糖肽键； 3.己糖醛酸，己糖胺；4.简单脂，复合脂，衍生脂；5. 顺磁性，反应性强，寿命短； 6. 引发，增长，终止；
（四）判断题
1.错。虽然乳酸分子中的H、O原子之比为2∶1，但乳酸属于有机酸类化合物，不属于糖类。
2.错。支链淀粉由多个非还原端，还原端只有一个。
3.错。直链淀粉的二级结构是左手螺旋，每圈螺旋含有6个残基。
4.错。 直链淀粉的二级结构为左手螺旋，每圈螺旋含有6个残基，纤维素为伸展链式结构；直链淀粉遇碘形成深蓝色复合物，而纤维素无此现象；直链淀粉微溶于水，纤维素不溶于水。
5.错。构成生物膜的脂类化合物包括磷脂、胆固醇、糖脂等。
6.错。γ-亚麻酸属于ω-6多不饱和脂肪酸。
7.对。
8.错。血浆中LDL水平高而HDL水平低的个体容易患心血管疾病。
9.错。生物膜中含有鞘磷脂。
第2单元 蛋白质
（二）填充题
1.氨基酸在等电点时，主要以__________离子形式存在，在pH＞pI的溶液中，大部分以________离子形式存在，在pH＜pI的溶液中，大部分以________离子形式存在。
2.组氨酸的pK1(α-COOH)值是1.82，pK2 (咪唑基)值是6.00， pK3(α-NH3+)值是9.17，它的等电点是__________。
3.Asp的pK1=2.09，pK2= 3.86，pK3=9，82，其pI等于________。
4.在近紫外区能吸收紫外光的氨基酸有________、________和_________。其中_______的摩尔吸光系数最大。
5 .蛋白质分子中氮的平均含量为_______，故样品中的蛋白质含量常以所测氮量乘以_______即是。
6.实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应，然后用碱(NaOH)来滴定_________上放出的__________。
7.除半胱氨酸和胱氨酸外，含硫的氨基酸还有_________，除苏氨酸和酪氨酸外，含羟基的氨基酸还有__________，在蛋白质中常见的20种氨基酸中，__________是一种亚氨基酸，___________不含不对称碳原子。
8.蛋白质的氨基酸残基是由_________键连接成链状结构的，其氨基酸残基的______称蛋白质的一级结构。
9.β-折叠片结构的维持主要依靠两条肽键之间的肽键形成________来维持。
10.在
螺旋中C=O和N—H之间形成的氢键与_______基本平行，每圈螺旋包含_____个氨基酸残基，高度为_______，每个氨基酸残基使螺旋轴上升______，并沿轴旋转______度。
11.蛋白质颗粒在电场中移动的速率主要取决于_______的大小和_______量的多少。
12.用凝胶过滤法分离蛋白质，相对分子质量较小的蛋白质在柱中滞留的时间较_______，因此最先流出凝胶柱的蛋白质，其相对分子质量最_______。
13.血红蛋白的辅基是________，当其中的1个亚基与氧结合后，其余亚基与氧的亲合力______，这种现象称________，当CO2或H+浓度增高时，血红蛋白与氧的亲合力_______，这种现象称_________。
14蛋白质变性时空间结构________，而一级结构_________，变性后，蛋白质的溶解度一般会_________，生物学功能________。
15.稳定蛋白质胶体溶液的因素是________和________。
16.凝集素是一类能与_________相互作用的蛋白质。
17.免疫球蛋白G（IgG）含有________条重链，_______条轻链，通过________键联接成Y形结构，每一分子含有_______个抗原结合部位。
18.球状蛋白质形成空间结构时，肽链的熵_________，而环境中水的熵_________。
19 .一般说来，球状蛋白质在其分子内部含有________性氨基酸残基，而在分子外表面含________性氨基酸残基。
20.胰蛋白酶专一性地切断________和________的羧基端肽键。
（四）判断题
1.氨基酸为氨基取代的羧酸，可直接用酸碱滴定法进行定量测定。
2.当溶液的pH等于某一可解离基团的pKa时，该基团一半被解离。
3.在pH很高或很低的溶液中，氨基酸主要以非离子化形式出现。
4.肽链的主链有1/3化学键不能旋转。
5.溴化氰可以断裂甲硫氨酸的氨基参与形成的肽链。
6.体内合成肽链的方向是从N端向C端，而在体外用固相化学合成法合成多肽时，通常是从C端向N端合成。
7.核磁共振研究蛋白质三维结构的主要优势是可以研究溶液中的蛋白质三维结构，并能提供有关的动态信息。
8.在水溶液中，蛋白质折叠形成疏水核心，会使水的熵增加。
9.原子之间的距离越小，范德华引力越强。
10.在α-螺旋中，每3.6个氨基酸绕一圈，并形成1个氢键。
11.胶原蛋白的原胶原分子是3股右手螺旋扭曲成的左手螺旋。
12.球蛋白的三维折叠多采取亲水侧基在外，疏水侧基藏于分子内部的结构模式。
13.胎儿血红蛋白与2，3-二磷酸甘油（2,3—DPG）的结合力较弱。
14.血红蛋白与氧的结合能力随pH降低而增高。
15.由于一级结构可以决定空间结构，基因工程表达的肽链一定可以自然地形成天然构象。
16.测定别构酶的相对分子质量可以用SDS-PAGE。
17.当溶液的pH小于某蛋白质的pI时，该蛋白质在电场中向阳极移动。
18.用凝胶过滤分离蛋白质，小分子蛋白由于所受的阻力小首先被洗脱出来。
19.若蛋白质与阴离子交换剂结合较牢，可用增加NaCI浓度或降低pH的方法将其从层析柱洗脱出来。
20.糖蛋白的N-糖肽键是指与天冬酰胺的γ-酰胺N原子与寡糖链形成糖苷链。
23.糖蛋白的O-糖肽键是指氨基酸残基的羧基O原子与寡糖链形成的糖苷键。
（五）分析和计算题
1.判断氨基酸所带的净电荷，用pI-pH比pH-pI更好，为什么？
当一种氨基酸的净电荷用q=pI-pH表达时，若q为正值，则该氨基酸带正电荷；若q为负值，则该氨基酸带负电荷。q值的正与负和该氨基酸所带电荷的种类是一致的。如果采用q=pH-pI来表达，则会出现相反的结果，即q为负值时，氨基酸带正电荷；q为正值时，氨基酸带负电荷。因此，用pI-pH更好。
2.分别计算谷氨酸、精氨酸和丙氨酸的等电点。
每个氨基酸可解离基团的pKa在生化书中可以查到（也可根据酸碱滴定曲线确定），氨基酸的净电荷为零时溶液的pH（即等电点，pI）在滴定曲线上位于两个相应基团pKa之间的中点，在这两个pKa点上，它们的净电荷分别是+0.5和-0.5。因此：（1）根据谷氨酸的解离曲线，其pI应该是它的
-羧基和侧链羧基pK。值之和的算术平均值，即pI=（2.1+4.07）/2=3.08；（2）精氨酸pI应该是它的-氨基和侧链胍基的pK。和之的算术平均值，即pI=（8.99+12.48）/2=10.7；（3）丙氨酸pI应该是它的-氨基和-羧基pKa值之和的算术平均值，即pI=(2.35+9.87)/2=6.11。
3.在下面指出的pH条件下，下列蛋白质在电场中向哪个方向移动？A表示向阳极，B表示向阴极，C表示不移动。人血清蛋白：pH5.5，pH3.5；血红蛋白：pH7.07，pH9.0；胸腺组蛋白：pH5.0，pH8.0，pH11.5；已知：人血清蛋白的pI=4.64 血红蛋白的pI=7.07 胸腺组蛋白的pI=10.8。
人血清蛋白的pI=4.64，在pH5.5的电场中带负电荷，向阳极移动；在pH3.5的电场中带正电荷，向负极移动。血红蛋白的pI=7.07，在pH7.07不带净电荷，在电场中不移动；在pH9.0时带负电荷，向阳极移动。胸腺组蛋白的pI=10.8，在pH5.0和 pH8.0时带正电荷，向阴极移动；在pH11.5时带负电荷，在电场中向阳极移动。
4.简述蛋白质溶液的稳定因素，和实验室沉淀蛋白质的常用方法。
维持蛋白质溶液稳定的因素有两个：（1）水化膜：蛋白质颗粒表面大多为亲水基团，可吸引水分子，使颗粒表面形成一层水化膜，从而阻断蛋白质颗粒的相互聚集，防止溶液中蛋白质的沉淀析出。（2）同种电荷：在pH≠pI的溶液中，蛋白质带有同种电荷。若pH＞pI，蛋白质带负电荷；若pH<pI，蛋白质带正电荷。同种电荷相互排斥，阻止蛋白质颗粒相互聚集而发生沉淀。沉淀蛋白质的方法，常用的有：（1）盐析法，在蛋白质溶液加入大量的硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等中性盐，去除蛋白质的水化膜，中和蛋白质表面的电荷，使蛋白质颗粒相互聚集，发生沉淀。用不同浓度的盐可以沉淀不同的蛋白质，称分段盐析。盐析是对蛋白质进行粗分离的常用方法。（2）有机溶剂沉淀法：使用丙酮沉淀时，必须在0～4℃低温下进行，丙酮用量一般10倍于蛋白质溶液的体积，蛋白质被丙酮沉淀时，应立即分离，否则蛋白质会变性。除了丙酮以外，也可用乙醇沉淀。此外，还可用加重金属盐，加某些有机酸，加热等方法将样品中的蛋白质变性沉淀。
5.简要叙述蛋白质形成寡聚体的生物学意义。
（1）能提高蛋白质的稳定性。亚基结合可以减少蛋白质的表面积/体积比，使蛋白质的稳定性增高。（2）提高遗传物质的经济性和有效性。编码一个能装配成同聚体的单位所需的基因长度比编码一个与同聚体相同相对分子质量的超长肽链所需的基因长度要小得多（如烟草花叶病毒的外壳有2130多个亚基）。（3）形成功能部位。不少寡聚蛋白的单体相互聚集可以形成新的功能部位。（4）形成协同效应。寡聚蛋白与配体相互作用时，有可能形成类似血红蛋白或别构酶那样的协同效应，使其功能更加完善。有些寡聚蛋白的不同亚基可以执行不同的功能，如一些酶的亚基可分为催化亚基和调节亚基。
6.在体外，用下列方法处理，对血红蛋白与氧的亲和力有何影响？（1）pH值从7.0增加到7.4；(2) CO2分压从1000 Pa增加到4 000 Pa；(3) O2分压从6000 Pa下降到2000 Pa； (4)2,3-二磷酸甘油酸的浓度从8×10-4mol/L下降到2×10-4ol/L；（5）α2β2解聚成单个亚基。
（1）pH值增加，Hb与氧的亲和力增加。（2）CO2分压增加，Hb与氧的亲和力下降。（3）O2分压下降，Hb与氧的亲和力下降。（4）2，3-DPG浓度下降，Hb与氧的亲和力增加。（5）α2β2解聚成单个亚基，Hb与氧的亲和力增加。
7.胎儿血红蛋白（Hb F）在相当于成年人血红蛋白（Hb A）
链143残基位置含有Ser，而成年人链的这个位置是具阳离子的His残基。残基143面向亚基之间的中央空隙。（1）为什么2，3-二磷酸甘油酸（2，3-BPG）同脱氧Hb A的结合比同脱氧Hb F更牢固？（2）Hb F对2，3-BPG低亲和力如何影响到Hb F对氧的亲和力？这种差别对于氧从母体血液向胎儿血液的运输有何意义。
（1）由于2，3-BPG是同脱氧Hb A中心空隙带正电荷的侧链结合，而脱氧Hb F缺少带正电荷的侧链（链143位的His残基），因此2，3-BPG是同脱氧Hb A的结合比同脱氧Hb F的结合更紧。（2）2，3-BPG稳定血红蛋白的脱氧形式，降低血红蛋白的氧饱和度。由于Hb F同 2，3-BPG亲和力比Hb A低，HbF受血液中2，3-BPG影响小，因此Hb F在任何氧分压下对氧的亲和力都比Hb A大，（3）亲和力的这种差别允许氧从母亲血向胎儿有效转移。
8.试述蛋白质二级结构的三种基本类型。
（1）α-螺旋：右手螺旋，一圈为3.6个氨基酸残基，螺旋轴延伸0.54nm；任一个氨基酸残基的亚氨基均与其后第四个氨基酸残基的羰基形成氢键，氢键与螺旋轴基本平行，氢键封闭的原子为13个，称作3.613；肽平面维持刚性结构，侧链伸向外侧，原子之间堆积紧密，螺旋内基本无空隙，因此结构稳定。（2）β-折叠：多肽链充分伸展，各肽键平面之间折叠成锯齿状结构，侧链R基团交错位于锯齿状结构的上下方；两条以上肽键或一条肽键内的若干肽段平行排列，靠肽键羰基氧和亚氨基氢形成氢键维系，使构象稳定；两条肽键走向相同或相反。(3）β-转角：在球状蛋白质分子中，肽链主链常常会出现180º回折，回折部分成为β转角，在β转角中第一个残基的C=O与第四个残基的N-H形成氢键，使β转角成为比较稳定的结构。
9.蛋白质变性后，其性质有哪些变化？
蛋白质变性后，氢键等次级键被破坏，蛋白质分子就从原来有秩序卷曲的紧密结构变为无秩序的松散伸展状结构。即二、三级以上的高级结构发发生改变或破坏，但一级结构没有破坏。变性后，蛋白质的溶解度降低，是由于高级结构受到破坏，使分子表面结构发生变化，亲水基团相对减少，容易引起分子间相互碰撞发生聚集沉淀，蛋白质的生物学功能丧失，由于一些化学键的外露，使蛋白质的分解更加容易。
10.为什么大多数球状蛋白质在溶液中具有下列性质。（1）在低pH值时沉淀。（2）当离子强度从零逐渐增加时，其溶解度开始增加，然后下降，最后出现沉淀。（3）在一定的离子强度下，达到等电点pH值时，表现出最小的溶解度。（4）加热时沉淀。（5）加入一种可和水混溶的非极性溶剂减小其介质的介电常数，导致溶解度的减小。（6）如果加入一种非极性强的溶剂。使介电常数大大地下降会导致变性。
（1）在低pH值时，羧基质子化，蛋白质分子带有大量的净正电荷，分子内正电荷相斥使许多蛋白质变性，蛋白质分子内部疏水基团因此而向外暴露，使蛋白质溶解度降低，因而产生沉淀。（2）加入少量盐时，对稳定带电基团有利，增加了蛋白质的溶解度。但是随着盐离子浓度的增加，盐离子夺取了与蛋白质结合的水分子，降低了蛋白质的水合程度。使蛋白质水化层破坏，从而使蛋白质沉淀。（3）在等电点时，蛋白质分子之间的静电斥力最小，所以其溶解度最小。（4）加热会使蛋白质变性，蛋白质内部的疏水基团被暴露，溶解度降低，从而引起蛋白质沉淀。（5）非极性溶剂减小了表面极性基团的溶剂化作用，使蛋白质分子与水之间的氢键减少，促使蛋白质分子之间形成氢键，蛋白质的溶解度因此而降低。（6）介电常数的下降对暴露在溶剂中的非极性基团有稳定作用，促使蛋白质肽链的展开而导致变性。
11.凝胶过滤和SDS-PAGE 均是利用凝胶，按照分子大小分离蛋白质的，为什么凝胶过滤时，蛋白质分子越小，洗脱速度越慢，而在SDS-PAGE中，蛋白质分子越小，迁移速度越快？
凝胶过滤时，凝胶颗粒排阻Mr较大的蛋白质，仅允许Mr较小的蛋白质进入颗粒内部，所以Mr较大的蛋白质只能在凝胶颗粒之间的空隙中通过，可以用较小体积的洗脱液从层析柱中洗脱出来。而Mr小的蛋白质必须用较大体积的洗脱液才能从层析柱中洗脱出来。SDS- PAGE分离蛋白质时，所有的蛋白质均要从凝胶的网孔中穿过，蛋白质的相对分子质量越小，受到的阻力也越小，移动速度就越快。
12.已知牛血清白蛋白含色氨酸0.58%（按质量计），色氨酸相对分子质量为204。（1）计算牛血清白蛋白的最低相对分子质量（2）用凝胶过滤测得牛血清白蛋白相对分子质量大约为7万，问牛血清白蛋白分子中含几个色氨酸残基？
（1）设最低相对分子质量为X，根据题义可列出：
或
（2）用凝胶过滤测得牛血清白蛋白相对分子质量大约为SDS-PAGE的两倍，说明该蛋白质含有2个色氨酸残基，若色氨酸百分含量的测定值准确，则牛血清蛋白较准确的相对分子质量为35172×2＝70344
（一）名词解释
1．氨基酸、蛋白质等分子既含有酸性基团，又含有碱性基团，在中性pH的水溶液中，羧基等酸性基团脱去质子带负电荷，氨基等碱性基团结合质子带正电荷，这种既有带负电荷基团，又有带正电荷基团的离子称兼性离子或两性离子，亦称偶极离子（dipolar ion）
2.调节两性离子（氨基酸、蛋白质等）溶液的pH，使该两性离子所带的净电荷为零，在电场中既不向正极，也不向负极移动，此时，溶液的pH称该两性离子的等电点（pI）。不同结构的两性离子有不同的pI值。
3.构象是指具有相同结构式和相同构型的分子在空间里可能的多种形态，构象形态间的改变不涉及共价键的破裂。一个给定的蛋白质理论上可采取多种构象，但在生理条件下，只有一种或很少几种在能量上是有利的。
4.多亚基蛋白质一般具有多个配体结合部位，结合在蛋白质分子的特定部位上的配体对该分子的其它部位所产生的影响(如改变亲和力或催化能力)称为别构效应。别构效应可分为同促效应和异促效应。
5.在蛋白质中，特别是球状蛋白质中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单远组合在一起，彼此相互作用，形成有规则、在空间上能辩认的二级结构组合体，充当三级结构的构件，称为超二级结构。称为超二级结构在结构的组织层次上高于二级结构，但没有构成完整的结构域。常见的超二级结构有
，
，Rossman折叠，-发夹，-曲折，希腊花式拓扑结构（Greek key topology）等。
6.蛋白质的三级结构常可区分成1个和数个球状区域，折叠得较为紧密，各行其功能，称为结构域。
7.蛋白质的三级结构指肽链在二级结构，超二级结构，结构域（对分子较大，由多个结构域的蛋白质而言）基础上形成的完整空间结构，一个三级结构单位通常由一条肽链组成，但也有一些三级结构单位是由经二硫键连接的多条肽链组成的，如胰岛素就是由两条肽链折叠成的1个三级结构单位。
8.为肽链氨基酸测序的方法。异硫氰酸苯脂与肽段氨基末端的游离-氨基作用，再用冷稀酸处理，氨基末端残基从肽链上脱落下来，成为异硫氰酸苯酯的衍生物，用层析的方法可鉴定为何种氨基酸的衍生物。残留的肽链可继续与异硫氰酸苯酯作用，逐个鉴定出氨基酸的排列顺序。
9.天然蛋白质因受物理的或化学的因素影响，其分子内部原有的高度规律性结构发生变化，致使蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变，但并不导致蛋白质一级结构的破坏，这种现象称变性作用。
10.H+和CO2浓度增加，会降低氧和血红蛋白的亲和力，使得血红蛋白的氧合曲线向右移动，提高了O2从血红蛋白的释放量，这种作用称作Bohy效应。
11.多克隆抗体是识别一个抗原的不同抗原决定簇的多种抗体的混合物。单克隆抗体由同一个B细胞克隆合成并分泌，是一种均一的抗体，识别同一个抗原决定簇。
12.是一个协助新合成的多肽链正确折叠和转运的蛋白质家族。它们能够阻止部分肽段的错误折叠，抑制新生肽链的不恰当聚集，排除与其他蛋白质的不合理结合，协助多肽链的正确折叠和跨膜转运，协助寡聚蛋白的组装。
13.低浓度的中性盐可以增加蛋白质的溶解度，这种现象称为盐溶。盐溶作用主要是由于蛋白质分子吸附某种盐类离子后，带电层使蛋白质分子彼此排斥，而蛋白质分子与水分子间的相互作用却加强，因而溶解度增高。当离子强度增加到足够高时，很多蛋白质可以从水溶液中沉淀出来，这种现象称为盐析。盐析作用主要是由于大量中性盐的加入使水的活度降低，原来溶液中的大部分甚至全部的自由水转变为盐离子的结合水。盐析法沉淀出来的蛋白质一般不变性，且不同的蛋白质可以用不同浓度的盐沉淀出来，称作分段盐析。盐析法是对蛋白质进行粗分离的常用方法。
（二）填充题
1.两性，负，正； 2. 7.59； 3. 2.97； 4.苯丙氨酸，酪氨酸，色氨酸，色氨酸； 5. 16%，6.25； 6. 
，H+； 7. 甲硫氨酸，丝氨酸，脯氨酸，甘氨酸； 8. 肽，排列顺序； 9. 氢键； 10. 螺旋轴，3.6，0.54，0.15，100； 11. 分子，净电荷； 12.长，大； 13. 血红素，增加，正协同效应，下降，Bohr效应； 14. 破坏，不变，下降，丧失； 15. 水化层，双电层；16. 糖基；17. 2，2，二硫，2； 18.减少，增加； 19.疏水，亲水； 20. 赖氨酸，精氨酸；
（四）判断题
1.错。不能用酸碱滴定法直接进行滴定，只能用甲醛滴定法滴定氨基。
2.对。
4.对。在多肽链的主链中1/3为不能旋转的肽键。
5.错。溴化氰专一性地断裂甲硫氨酸的羧基参与形成的肽键。
6.对。
7.对。
8.对。
9.错。原子间的距离小于两个原子的范德华半径之和会产生范德华斥力。
10.错。-螺旋每3.6个氨基酸绕一圈，但除螺旋一端的4个-N-H和另一端的4个-C=0不参与形成氢键外，其余的-N-H和-C=0均参与氢键的形成。
11.错。原胶原分子是由3股左手螺旋扭曲成的右手螺旋。
12.对。
13.对。胎儿血红蛋白与2，3-DPG的结合力弱，因而与氧的结合力强，有利于胎儿从母体血液获取氧。
14.错。随着pH的降低，血红蛋白与氧的结合力降低，这有利于血红蛋白在CO2含量较高的组织释放氧。
15.错。真核生物的蛋白质折叠常有分子伴侣参与，所以，用原核生物表达的真核蛋白质不一定能自然地形成天然构象。另外，基因工程表达的蛋白质有时会形成包含体，需要先分离包含体，裂解包含体后，再使蛋白质复性，才能形成天然构象。
16.错。别构酶一般由多个亚基构成，SDS-PAGE只能测定亚基的相对分子质量。
17.错。当溶液的pH小于某蛋白质的pI时，该蛋白质带净正电荷，向阴极移动。
18.错。用凝胶过滤法分离蛋白质时，相对分子质量大的蛋白质先流出层析柱。
19.对。
20.对。
21.错。O-糖肽键是指氨基酸残基的羟基O原子与寡糖链形成的糖苷键。
第3单元 酶和辅酶
（二）填充题
1.变构酶活性中心外还有___________，当以v对[S]作图时，它表现出______型曲线，而不是典型的米氏酶所具有的_______曲线。
2.酶活性的国际单位（I.U.）定义为在最适条件下，将底物转化为产物的速度为_______的酶量。
3.对于符合米氏方程的酶，v-[S]曲线的双倒数作图（Lineweaver-Burk作图法）得到的直线，在横轴的截距为___________，纵轴上的截距为____________。
4.若同一种酶有n个底物就有________个Km值，其中Km值最________的底物，一般为该酶的最适底物。
5.蛋白质磷酸化时，需要__________酶，而蛋白质去磷酸化需要____________酶。
6.当底物浓度等于0.25Km时，反应初速度与最大反应速度的比值是_________。
7.酶催化反应的实质在于降低反应的______，使底物分子在较低的能量状态下达到______态，从而使反应速度______。
8.___________抑制剂不改变酶促反应Vmax，___________抑制剂不改变酶促反应Km。
9.含有腺苷酸的辅酶主要有 、 、 和 。
10.NAD+和NADP+还原时，在 增加一个吸收峰。
11.维生素A缺乏可引起 症；儿童缺乏维生素D引起 ；成人缺乏维生素D引起 ；维生素C缺乏引起 ；维生素PP缺乏引起 ；脚气病是由于缺乏 引起的；口角炎是由于缺乏 引起的；维生素B12缺乏引起 ；叶酸缺乏引起 。
12.维生素B1在体内的活性形式是 ，维生素B2在体内的活性形式是 和 。维生素PP可形成 和 两种辅酶。维生素B6是以 和 形式作为转氨酶的辅酶，以 形式作为氨基酸脱羧酶的辅酶。叶酸是 的辅酶，叶酸在体内的活性形式是 。生物素在体内的作用是 。泛酸在体内的活性形式有 和 。
（四）判断题
1.测定酶活力时，底物浓度不必大于酶浓度。
2.当[S]>>Km时，v趋向于Vmax，此时只有通过增加[E]来增加v。
3.酶的最适温度与酶的作用时间有关，作用时间愈长，则最适温度愈高。
4.别构酶的速度-底物关系曲线均呈S形曲线。
5.酶的过渡态底物类似物与底物类似物相比较，是更有效的竞争性抑制剂。
6.能催化蛋白质磷酸化反应的酶，称为磷酸化酶。
7.在酶的催化反应中，组氨酸残基的咪唑基既可以起碱化作用，也可以起酸化作用。
8.维生素对人体有益，所以摄入的越多越好。
9.摄入的维生素C越多，在体内储存的维生素C就越多。
（五）分析和计算题
1.称取25mg蛋白酶配成25mL溶液，取2mL溶液测得含蛋白氮0.2mg，另取0.1mL溶
液测酶活力，结果每小时可以水解酪蛋白产生1500μg酪氨酸，假定1个酶活力单位定义为每分钟产生1μg酪氨酸的酶量，请计算：（1）酶溶液的蛋白浓度及比活。（2）每克纯酶制剂的总蛋白含量及总活力。
（1）蛋白浓度=0.2×6.25mg/2mL=0.625mg/mL；
（2）比活力=（1500/60×1ml/0.1mL）÷0.625mg/mL=400U/mg；
（3）总蛋白=0.625mg/mL×1000mL=625mg；
（4）总活力=625mg×400U/mg=2.5×105U。
2.试比较酶的竞争性抑制作用与非竞争性抑制作用的异同。
竞争性抑制是指抑制剂I和底物S对游离酶E的结合有竞争作用，互相排斥，已结合底物的ES复合体，不能再结合I；同样已结合抑制剂的EI复合体，不能再结合S。多数竞争性抑制在化学结构上与底物S相似，能与底物S竞争与酶分子活性中心的结合，因此，抑制作用大小取决于抑制剂与底物的浓度比，加大底物浓度，可使抑制作用减弱甚至消除。竞争性抑制作用的双倒数曲线与无抑制剂的曲线相交于纵坐标I/Vmax处，但横坐标的截距，因竞争性抑制存在而变小，说明该抑制作用，并不影响酶促反应的最大速度Vmax，而使Km值变大。非竞争性抑制是指抑制剂I和底物S与酶E的结合互不影响，抑制剂I可以和酶E结合生成EI，也可以和ES复合物结合生成ESI。底物S和酶E结合成ES后，仍可与I结合生成ESI，但一旦形成ESI复合物，再不能释放酶E和形成产物P。其特点是：I和S在结构上一般无相似之处，I常与酶分子活性部位以外的化学基团结合，这种结合并不影响底物和酶的结合，增加底物浓度并不能减少I对酶的抑制程度。非竞争性抑制剂的双倒数曲线与无抑制剂的曲线相交于横坐标- 1/Km处，但纵坐标的截距，因竞争性抑制存在变大，说明该抑制作用，不影响酶促反应的Km值，而使Vmax值变小。
3.何谓酶的专一性？酶的专一性有哪几类？如何解释酶作用的专一性？研究酶的专一性有何意义？
酶的专一性是指酶对催化的反应和反应物所具有的选择性。根据对底物的选择性，酶的专一性可以分为结构专一性和立体异构专一性。结构专一性指每对底物的特征结构——化学键或功能团等有选择，例如肽酶只能水解肽键， 酯酶只作用酯键。立体异构专一性指酶对底物的构型有选择。例如只作用于L构型或只作用于顺式构型。根据过渡态互补假说，酶的专一性实质上是酶与底物分子在结构上互补。研究酶的专一性可以揭示酶的催化机理，获得有关酶的结构与功能信息，为酶的应用、酶分子设计或分子修饰提供指导。在生物化工中运用酶的专一性可以减少副反应，特别是利用酶的立体异构专一性进行不对称合成或不对称拆分。
4.阐述酶活性部位的概念。可使用哪些主要方法研究酶的活性中心？
酶的活性中心往往是若干个在一级结构上相距很远，但在空间结构上彼此靠近的氨基酸残基集中在一起形成具有一定空间结构的区域，该区域与底物相结合并将底物转化为产物，对于结合酶来说，辅酶或辅基往往是活性中心的组成成分。酶的活力中心通常包括两部分：与底物结合的部位称为结合中心，决定酶的专一性；促进底物发生化学变化的部位称为催化中心，它决定酶所催化反应的性质以及催化的效率。有些酶的结合中心与催化中心是同一部分。对ES和EI的X-射线晶体分析、NMR分析、对特定基团的化学修饰、使用特异性的抑制剂和对酶作用的动力学研究等方法可用于研究酶的活性中心。
5.影响酶反应效率的因素有哪些?它们是如何起作用的?
影响酶催化效率的有关因素包括：（1）底物和酶的邻近效应与定向效应，邻近效应是指酶与底物结合形成中间复合物后，使底物和底物（如双分子反应）之间，酶的催化基团与底物之间结合于同一分子而使有效浓度得以极大的升高，从而使反应速率大大增加的一种效应；定向效应是指反应物的反应基团之间和酶的催化基团与底物的反应基团之间的正确取位产生的效应。（2）底物的形变和诱导契合（张力作用），当酶遇到其专一性底物时，酶中某些基团或离子可以使底物分子内敏感键中的某些基团的电子云密度增高或降低，产生“电子张力”，使敏感键的一端更加敏感，底物分子发生形变，底物比较接近它的过渡态，降低了反应活化能，使反应易于发生。（3）酸碱催化，酸碱催化是通过瞬时的向反应物提供质子或从反应物接受质子以稳定过渡态，加速反应的一类催化机制。（4）共价催化，在催化时，亲核催化剂或亲电子催化剂能分别放出电子或接受电子并作用于底物的缺电子中心或负电中心，迅速形成不稳定的共价中间复合物，降低反应活化能，使反应加速。（5）微环境的作用：酶的活性部位形成的微环境通常是疏水的，由于介电常数较低，可以加强有关基团之间的静电相互作用，加快酶促反映的速度。在同一个酶促反应中，通常会有上述的3个左右的因素同时起作用，称作多元催化。
6.哪些因素影响酶的活性？酶制剂宜如何保存？
底物浓度、酶含量、温度、pH、产物等均影响酶的活性，此外称为激活剂或抑制剂的某些无机或有机化学物质也会强烈影响酶的活性。天然酶在其自然环境中（细胞或组织中）是受到细胞调控的。细胞对酶的活性的控制主要是通过代谢反馈、可逆的共价修饰、细胞区室化（不同的区室pH、底物浓度等不同，可以避免产物的积累）和酶原激活等控制。制备酶制剂时，要尽量避免高温、极端pH、抑制剂等的影响，酶制剂应尽可能制成固体，并在低温下保存。无法制成固体的酶，可在液态低温保存，但要注意某些液态酶在冰冻时会失去活性。
（一）名词解释
1.米氏常数（Km值）：是米氏酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度（v）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位mol或mmol）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。
2.寡聚酶：有两个或两个以上亚基组成的酶称为寡聚酶。寡聚酶中的亚基可以是相同的，
也可以是不同的。亚基间以非共价键结合，容易用酸碱，高浓度的盐或其它的变性剂分离。
寡聚酶的相对分子质量从35 000到几百万。
3.变构酶：或称别构酶，一般具有多个亚基，在结构上除具有活性中心外，还具有可结合调节物的别构中心，活性中心负责酶对底物的结合与催化，别构中心负责调节酶反应速度。
4.同工酶：是指有机体内能够催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成及理
化性质却有所不同的一组酶。
5.活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活性
中心。由若干个在一级结构上相距很远，但在空间结构上彼此靠近的氨基酸残基集中在一起
形成具有一定空间结构的区域，该区域与底物相结合并将底物转化为产物，对于结合酶来说，
辅酶或辅基往往是活性中心的组成成分。
6.竞争性抑制作用：通过增加底物浓度可逆转的一种酶抑制类型。竞争性抑制剂因具有与底物相似的结构，通常与正常的底物或配体竞争酶的结合部位。这种抑制使得Km增大，而Vmax不变。
7.非竞争抑制作用：抑制剂与酶活性中心以外的基团结合，形成酶-抑制剂或酶-底物-抑制剂复合物的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使得Vmax变小，但Km不变。这种抑制不能通过增加底物浓度的方法解除。
8.反竞争性抑制作用：抑制剂与酶-底物复合物结合，而不与游离酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制作用使得Vmax和Km都变小，但Vmax/Km比值不变。
9.抗体酶：也叫催化性抗体，是抗体的高度选择性和酶的高效催化能力巧妙结合的产物，本质上是一类具有催化能力的免疫球蛋白，在其可变区赋予了酶的属性。
10.酶原的激活：有些酶在细胞内合成和初分泌时，并不表现有催化活性，这种无活性状态的酶的前身物称为酶原。在一定条件下，受某种因素的作用，酶原分子的部分肽键被水解，使分子结构发生改变，形成酶的活性中心，无活性的酶原转化成有活性的酶称为酶原的激活。
11.别构效应：又称为变构效应，当某些寡聚蛋白的别构中心与别构效应剂（变构效应剂）发生作用时，可以通过蛋白质构象的变化来改变酶的活性，这种改变可以是活性的增加或减少。别构效应剂（变构效用剂）可以是蛋白质本身的作用物也可以是作用物以外的物质（如底物、激活剂、抑制剂等）。
12.正协同效应：当底物与一个亚基上的活性中心结合后，引起酶分子构象的改变，使其它亚基的活性中心与底物的结合能力增强的作用，称为正协同效应。
13.共价修饰调节：指一类可在其它酶的作用下对其结构通过共价修饰（如磷酸化、腺苷酰化），使该酶在活性形式与非活性形式之间相互转变，这种调节称为共价修饰调节。
14.酶活力：也称酶活性，指酶催化一定化学反应的能力，可用在一定条件下它所催化的某一化学反应的速度表示。单位：浓度/单位时间。
15.不可逆抑制作用：某些抑制剂通常以共价键与酶蛋白中的必须基团结合，而使酶失活，抑制剂不能用透析、超滤等物理方法除去，由这样的不可逆抑制剂引起的抑制作用称不可逆抑制作用。
16.可逆抑制作用：可逆抑制作用的特点是抑制剂以非共价键与酶蛋白中的必须基团结合，可用透析等物理方法除去抑制剂而使酶重新恢复活性。
（二）填充题
1.变构中心，S，直角双； 2. 1mmol/min； 3. -1/Km，1/Vmax； 4. n，小； 5. 蛋白激；蛋白磷酸酯； 6. 1:5； 7. 活化能，活化，加快； 8. 竞争性，非竞争性； 9. FAD，NAD+，NADP+，B12辅酶；10.340nm； 11. 夜盲，佝偻病，软骨病，坏血病，糙皮病，维生素B1，维生素B2，恶性贫血，巨幼红细胞性贫血； 12. TPP，FMN，FAD，NAD+，NADP+，磷酸吡哆醛，磷酸吡哆胺，磷酸吡哆醛，一碳单位转移酶，四氢叶酸，羧化酶的辅酶，ACP，CoA；
（四）判断题
1.错。底物应该过量才能更准确的测定酶的活力。
2.对。当[S]>>Km时，v趋向于Vmax，因为v=k3[E]，所以可以通过增加[E]来增加v。
3.错。酶最适温度与酶的作用时间有关，作用时间越长，则最适温度低。
4.错。别构酶的速度-底物关系曲线不一定均呈S形曲线，负协同效应为平坦的双曲线形式。
5.对。过渡态互补学说认为，酶与底物形成中间物的过程中，酶和底物的结构均会发生一定的变化，与酶结合的是底物的过渡态，因此，过渡态类似物更容易与酶的活性部位结合。
6.错。能催化蛋白质磷酸化反应的酶称为蛋白激酶。
7.对。
8.错。维生素摄入不足能引起疾病，摄入过多的脂溶性维生素可以在体内储存而引起维生素中毒。
9.错。维生素C是水溶性的，在体内不能储存。
第5单元 生物氧化
（二）填空
1.生物分子的E0＇值小，则电负性 ，供出电子的倾向 。
2.P／O值是指 ，NADH的P／O值是＿＿，还原性维生素C的P／O值是 ，在DNP存在的情况下，氧化分解琥珀酸的P／O值是＿＿。
3.在呼吸链中，氢或电子从 氧还电势的载体依次向 氧还电势的载体传递。
4.化学渗透学说认为：呼吸链组分定位于 内膜上，其递氢体有 泵作用，因而造成内膜两侧的 差，同时被膜上 合成酶所利用，促使ADP + Pi → ATP。
（四）是非题
1.生物氧化只有在氧气存在的条件下才能进行。
2.NADH脱氢酶是以NAD+为辅酶的脱氢酶的总称。
3.代谢物脱下的2摩尔氢原子经呼吸链氧化成水时，所释放的能量都储存于高能化合物中。
4.寡霉素专一地抑制线粒体F1F0-ATPase的F0，从而抑制ATP的合成。
（五）分析与计算题
1.什么叫呼吸链？它由哪些组分组成？有哪些方法可用来确定电子传递顺序？
(1)有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子，经过一系列有严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递，最终与氧结合生成水，这样的电子或氢原子的传递体系称为呼吸链或电子传递链。(2)线粒体生物氧化体系中，两类典型的呼吸链都由五类组分组成，并按一定的顺序定位于线粒体内膜。NADH呼吸链由NADH还原酶（复合体Ⅰ）、泛醌、细胞色素还原酶（复合体Ⅲ）、细胞色素C、细胞色素氧化酶（复合体Ⅳ）组成。FADH2呼吸链由琥珀酸-Q还原酶（复合体Ⅱ）、泛醌、细胞色素C、细胞色素氧化酶（复合体Ⅳ）组成。(3) 呼吸链中各组分的电子传递顺序可通过三种实验方法确定。①测定各种电子传递体的标准氧化还原电位△E0′，电子传递体的△E0′数值越低，其失去电子的倾向越大，越容易作为还原剂而处于呼吸链的前面。②电子传递体的体外重组实验，NADH可以使NADH脱氢酶还原，但它不能直接还原细胞色素还原酶（复合体Ⅲ）、细胞色素C、细胞色素氧化酶（复合体Ⅳ）。同样还原型的NADH脱氢酶不能直接与细胞色素C作用，而必须通过泛醌和复合体Ⅲ。③利用呼吸链的特殊阻断剂，阻断某些特定部位的电子传递，再通过分光光度技术分析电子传递链各组分吸收光谱的变化，根据氧化还原状态，确定各组分在电子传递链中的顺序。
2.为什么在通气条件下生产等量的酵母菌体所消耗的葡萄糖量明显低于静置培养？
假设生产等量的酵母需要等量的ATP供细胞增殖。酵母细胞有两条途径获取ATP，一是葡萄糖无氧分解，每摩尔葡萄糖净生成2摩尔ATP、2摩尔丙酮酸和2摩尔NADH·H+，该途径的持续进行需要将NADH·H+再生为NAD+，由丙酮酸脱羧形成的乙醛被还原成乙醇，NADH自身重新氧化成NAD+。获取ATP的另一条途径是葡萄糖分解产生的丙酮酸和NADH·H+都进入线粒体彻底氧化，通过呼吸链使NAD+再生，通过这条途径，每摩尔葡萄糖可以净产生32摩尔的ATP。通气培养酵母菌获取能量的途径是后者，静置培养酵母菌获取能量的途径是生醇发酵。显然前者葡萄糖的利用率、能量捕获率高于后者，所以获得供细胞增殖所需等量的ATP，静置培养所需的葡萄糖将远远高于通气培养。
3.分离的完整线粒体悬浮液中有过量的ADP、O2和谷氨酸，谷氨酸在线粒体基质中可产生NADH和FADH2，如果在该体系中加入下列物质，会对氧的消耗和ATP的合成产生什么影响？(1) 二硝基苯酚，(2)二硝基苯酚，同时加入HCN，(3)加入寡霉素，然后加入二硝基苯酚。
(1) 二硝基苯酚是一种氧化磷酸化的解偶剂，它可以将质子从膜间隙带入线粒体基质，从而破坏质子梯度，使 ATP的合成停止。电子传递链将质子泵出线粒体的过程被加强，从而加快了氧的消耗。(2) HCN阻止了电子从细胞色素氧化酶到氧的传递，从而使氧的消耗停止，ATP的合成受阻。(3) 寡霉素阻断质子通过F1F0-ATP酶的通道，使ATP的合成受阻。由于质子泵出线粒体需要克服更高的能障，故电子传递被抑制，氧的消耗停止。随后加入二硝基苯酚，ATP的合成仍然因为寡霉素存在而被抑制，但质子梯度被二硝基苯酚破坏，所以消除了寡霉素对电子传递的抑制，氧的消耗继续进行，只是没有ATP的合成。
（一）名词解释
1.代谢物分子中的氢原子在脱氢酶作用下激活脱落后，经过一系列传递体的传递，最终将电子交给被氧化酶激活的氧而生成水的全部体系，称为呼吸链或电子传递链。
2.伴随着呼吸链电子传递过程发生的ATP的合成称为氧化磷酸化。氧化磷酸化是生物体内的糖、脂肪、蛋白质氧化分解，并合成ATP的主要方式。
3.在氧化磷酸化过程中，每消耗1摩尔氧原子与所消耗的无机磷酸的摩尔数称磷氧比值（P／O）。
4.在底物被氧化的过程中，底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键（或高能硫酯键），由此高能键提供能量使ADP（或GDP）磷酸化生成ATP（或GTP）的过程称为底物水平磷酸化。
5.使电子传递和氧化磷酸化作用偶联过程脱离的一类化学物质称为解偶联剂。它使呼吸链电子传递过程中泵出线粒体内膜的质子不经质子通道回流，但能通过其它途径使质子返回线粒体基质，从而破坏了内膜两侧的电化学梯度，结果使电子继续传递、组织耗氧增加，但没有ATP合成。
6.是由英国生物化学家Peter Mitchell于1961年提出的关于解释呼吸链电子传递与氧化磷酸化作用偶联机制的一种假说。其基本观点是：电子经呼吸链传递释放的能量，将质子从线粒体内膜的内侧泵到内膜的外侧，在膜两侧形成电化学梯度而积蓄能量，当质子顺此梯度经ATP合成酶F0通道回流时，F1催化ADP与Pi结合，形成ATP。
（二）填空
1.大，强； 2. 氧化磷酸化过程中，每消耗1摩尔氧原子与所消耗的无机磷酸的摩尔数之比，2.5，1，0； 3. 低，高； 4. 线粒体，质子，质子浓度，ATP。
（四）是非题
1.错。生物氧化中的电子受体可以是O2，也可以是其它有机或无机化合物，只要有合适的电子受体，生物氧化就能进行。
2.错。NADH脱氢酶是指催化NADH脱氢氧化的酶，此类酶的辅酶为FMN或FAD，且与Fe-S形成复合体，所以NADH脱氢酶属于黄素酶类。
3. 错。2摩尔氢原子经呼吸链氧化成水时，只有部分能量以ATP形式储存，还有部分能量以热的形式散失到环境中。
4. 对。寡霉素是氧化磷化的抑制剂，它与F1F0-ATPase的F0结合而抑制F1，使线粒体内膜外侧的质子不能返回膜内， ATP因此而不能合成。
第6单元 糖代谢
（二）填空
1.糖酵解途径中三个酶所催化的反应是不可逆的，这三个酶依次是 、 和 。
2.1摩尔葡萄糖酵解能净生成 摩尔ATP, 而 1摩尔葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成二氧化碳和水可产生摩尔ATP 。
3.组成丙酮酸脱氢酶系的三种主要酶是 、 、 、五种辅酶是 、 、 、 、 。
4.三羧酸循环每循环一周，共进行 次脱氢，其中3次脱氢反应的辅酶是 、1次脱氢反应的辅酶是 。
5.糖酵解过程中产生的NADH +H+必须依靠 穿梭系统或 穿梭系统才能进入线粒体，分别转变成线粒体中的 和 。
6.乙醛酸循环不同于三羧酸循环的两个关键酶是 和 。
7.在外周组织中，葡萄糖转变成乳酸，乳酸经血液循环到肝脏，经糖异生作用再转变成葡萄糖这个过程称为 循环，该循环净效应是 能量的。
8.糖原合成的关键酶是 ，糖原分解的关键酶是 。
（四）判断题
1.肝脏果糖磷酸激酶（PFK）受F-2,6-BP的抑制。
2.沿糖酵解途径逆行，可将丙酮酸、乳酸等小分子前体物质转化为葡萄糖。
3.所有来自磷酸戊糖途径的还原能都是在该循环途径的前三步反应中产生的。
4.乙醛酸循环作为三羧酸循环的补充，广泛存在于动物、植物和微生物体内。
5.人和动物体内，肝糖原降解可以使血糖水平升高，而肌糖原分解不能直接补充血糖。
6.磷酸戊糖途径本身不涉及氧的参与，故该途径是一种无氧途径。
7.柠檬酸循环是分解与合成的两用途径。
（五）分析和计算
1.计算由2摩尔丙酮酸转化成1摩尔葡萄糖需要提供多少摩尔的高能磷酸化合物？
首先，2摩尔丙酮酸 +2CO2+2ATP→2草酰乙酸+2ADP+2Pi； 2草酰乙酸+2GTP→2磷酸稀醇式丙酮酸+2GDP+2CO2；其次，2摩尔磷酸稀醇式丙酮酸沿糖酵解途径逆行至转变成2摩尔甘油醛-3-磷酸，其中在甘油酸-3-磷酸转变成甘油酸-1,3-二磷酸过程中，消耗2摩尔ATP；甘油酸-1,3-二磷酸转变成甘油醛-3-磷酸中，必须供给2摩尔的NADH·H+。最后，2摩尔的磷酸丙糖先后在醛羧酶、果糖-1,6-二磷酸酶、异构酶、葡萄糖-6-磷酸酶作用下，生成1摩尔葡萄糖，该过程无能量的产生与消耗。从上述三阶段可看出，2摩尔丙酮酸转化成1摩尔葡萄糖需要提供6摩尔高能磷酸化合物，其中4摩尔为ATP，2摩尔为GTP。
2.简要说明甘油彻底氧化成CO2和H2O的过程，并计算1摩尔甘油彻底氧化成CO2和H2O净生成多少摩尔的ATP？
甘油 + ATP→α-磷酸甘油 + ADP；α-磷酸甘油 + NAD+→ NADH·H+ + 磷酸二羟丙酮；
磷酸二羟丙酮→甘油醛-3-磷酸；甘油醛-3-磷酸 + NAD++ Pi→甘油酸1,3-二磷酸 + NADH·H+；
甘油酸1,3-二磷酸 + ADP→甘油酸-3-磷酸 + ATP；甘油酸-3-磷酸→甘油酸-2-磷酸→磷酸稀醇式丙酮酸；磷酸稀醇式丙酮酸+ ADP→ 丙酮酸 + ATP；丙酮酸 + NAD+→乙酰辅酶A + NADH·H+ + CO2；然后进入乙酰辅酶A三羧酸循环彻底氧化，经过4次脱氢反应生成3摩尔NADH·H+、1摩尔FADH2、以及2摩尔CO2，并发生一次底物水平磷酸化，生成1摩尔GTP。依据生物氧化时每1摩尔NADH·H+和1摩尔FADH2 分别生成2.5摩尔、1.5，1摩尔甘油彻底氧化成CO2和H2O生成ATP摩尔数为6×2.5＋1×1.5＋3－1=18.5。
3.为什么说葡萄糖-6-磷酸是各个糖代谢途径的交叉点？
葡萄糖经过激酶的催化转变成葡萄糖-6-磷酸，可进入糖酵解途径氧化，也可进入磷酸戊糖途径代谢，产生核糖-5-磷酸、赤鲜糖-4-磷酸等重要中间体和生物合成所需的还原性辅酶Ⅱ；在糖的合成方面，非糖物质经过一系列的转变生成葡萄糖-6-磷酸，葡萄糖-6-磷酸在葡萄糖-6-磷酸酶作用下可生成葡萄糖，葡萄糖-6-磷还可在磷酸葡萄糖变位酶作用下生成葡萄糖-1-磷酸，进而生成糖原。由于葡萄糖-6-磷酸是各糖代谢途径的共同中间体，由它沟通了糖代谢分解与合成代谢的众多途径，因此葡萄糖-6-磷酸是各糖代谢途径的交叉点。
4.简述血糖的来源和去路，人体如何维持血糖水平的恒定？
（1）血糖的来源：食物淀粉的消化吸收，为血糖的主要来源；贮存的肝糖原分解，是空腹时血糖的主要来源；非糖物质如甘油、乳酸、大多数氨基酸等通过糖异生转变而来。（2）血糖的去路：糖的氧化分解供能，是糖的主要去路；在肝、肌肉等组织合成糖原，是糖的贮存形式；转变为非糖物质，如脂肪、非必需氨基酸等；转变成其他糖类及衍生物如核糖、糖蛋白等；血糖过高时可由尿排出。（3）人体血糖水平的稳定：主要靠胰岛素、胰高血糖素、肾上腺素等激素来调节。血糖水平低时，刺激胰高血糖素、肾上腺素的分泌，促进糖原分解和糖异生作用、抑制葡萄糖的氧化分解，使血糖水平升高。当血糖水平较高时，刺激胰岛素分泌，促进糖原合成、抑制糖异生作用，加快葡萄糖的氧化分解，从而使血糖水平下降。
5.在EMP途径中，磷酸果糖激酶受ATP的反馈抑制，而ATP却又是磷酸果糖激酶的一种底物，试问为什么在这种情况下并不使酶失去效用？
磷酸果糖激酶（PFK）是一种调节酶，又是一种别构酶。ATP是磷酸果糖激酶的底物，也是别构抑制剂。在磷酸果糖激酶上有两个ATP的结合位点，即底物结合位点和调节位点。当机体能量供应充足（ATP浓度较高）时，ATP除了和底物结合位点结合外，还和调节位点结合，是酶构象发生改变，使酶活性抑制。反之机体能量供应不足（ATP浓度较低），ATP主要与底物结合位点结合，酶活性很少受到抑制。
6.如何理解三羧酸循环的双重作用？三羧酸循环中间体草酰乙酸消耗后必须及时进行回补，否则三羧酸循环就会中断，植物体内草酰乙酸有哪几种回补途径？
①在绝大多数生物体内，糖、脂肪、蛋白质、氨基酸等营养物质，都必须通过三羧酸循环进行分解代谢，提供能量。所以它是糖、脂肪、蛋白质、氨基酸等物质的共同分解途径。另一方面三羧酸循环中的许多中间体如α-酮戊二酸、琥珀酸、延胡索酸、苹果酸、草酰乙酸等又是生物体进行物质合成的前体。所以三羧酸循环具有分解代谢和合成代谢的双重作用。②植物体内，草酰乙酸的回补是通过以下四条途径完成的：a.通过丙酮酸羧化酶的作用，使丙酮酸和CO2结合生产草酰乙酸：丙酮酸 + CO2+ATP+H2O→草酰乙酸 + ADP +Pi；b.通过苹果酸酶的作用，使丙酮酸和CO2结合生产苹果酸，苹果酸再在苹果酸脱氢酶作用下生成草酰乙酸：丙酮酸 + CO2+ NADPH→苹果酸 + NADP+， 苹果酸 + NAD+→草酰乙酸+ NADH·H+；c.通过乙醛酸循环将2摩尔乙酰辅酶A生成1摩尔的琥珀酸，琥珀酸再转变成苹果酸，进而再生成草酰乙酸；d.通过磷酸稀醇式丙酮酸羧化酶的作用，使磷酸稀醇式丙酮酸羧化酶和CO2直接生成草酰乙酸：磷酸稀醇式丙酮酸+ CO2+H2O→草酰乙酸 + Pi
（一）名词解释
1.指糖原或葡萄糖分子在无氧条件下氧化分解成为乳酸并产生ATP的过程，由于该过程与酵母菌、细菌在厌氧条件下生醇发酵的过程相似，故之称为。
2.又称柠檬酸循环、Krebs循环。即在线粒体中，糖、脂、氨基酸等有机物代谢的共同中间体乙酰辅酶A首先与草酰乙酸合成柠檬酸，再经过脱氢、脱羧等一系列的酶促反应，将乙酰辅酶A转变成CO2并生成NADH和FADH2的过程。它是生物体内糖、脂、氨基酸等有机物代谢的枢纽。
3.在糖异生途径中，由丙酮酸羧化酶和磷酸稀醇式丙酮酸羧激酶催化丙酮酸经草酰乙酸转变成磷酸稀醇式丙酮酸的过程称为丙酮酸羧化支路，丙酮酸羧化支路消耗ATP使丙酮酸绕过“能障”生成磷酸稀醇式丙酮酸进入糖异生途径。乳酸、丙酮酸、甘油、脂肪酸、及某些氨基酸在生物体内可以通过糖异生作用转化成葡萄糖或糖原。
4.动物体肌肉组织在缺氧条件下进行糖酵解作用，产生大量乳酸，少部分乳酸随尿液排除体外，但大部分乳酸经血液循环运至肝脏，在肝细胞内通过糖异生途径转变成葡萄糖，葡萄糖随血液循环供给肌肉、脑等组织利用。这种乳酸被再次利用的过程称为乳酸循环，又称克立氏循环。
5.氧降低兼性厌氧微生物对葡萄糖的消耗，并加快细胞生长速度的现象称为巴斯德效应。
（二）填空
1.己糖激酶，果糖磷酸激酶，丙酮酸激酶； 2. 2，32； 3.丙酮酸脱氢酶，硫辛酸乙酰移换酶，二氢硫辛酸脱氢酶，TPP，硫辛酸，CoASH，NAD，FAD； 4.4，NAD+，FAD； 5.甘油-3-磷酸，苹果酸-天冬氨酸，FADH2，NADH； 6.异柠檬酸裂解酶，苹果酸合成酶； 7. 克立氏循环（Cori循环），消耗； 8.糖原合成酶，糖原磷酸化酶；
（四）判断题
1.错。果糖-2,6-二磷酸（F-2,6-BP）是糖酵解过程的一个重要调节物。它是果糖磷酸激酶强有力的别构激活剂。在肝脏中，通过它控制果糖磷酸激酶的构象，调节糖酵解的速率。
2.错。将丙酮酸、乳酸等小分子前体物质合成葡萄糖即糖异生，其途径基本按糖酵解逆行过程，但糖酵解中的3处不可逆反应需要其它酶来完成。
3.对。磷酸戊糖途径分为氧化阶段和非氧化阶段，氧化阶段的三步反应中，在葡萄糖-6-磷酸脱氢酶和葡萄糖酸-6-磷酸脱氢酶的作用下生成NADPH，为生物体内的物质合成准备了还原能。
4.错。乙醛酸循环只存在于植物和某些微生物体内。动物体缺乏异柠檬酸裂解酶和苹果酸合成酶， 因此没有乙醛酸循环途径。
5.对。肝糖原降解后生成的葡萄糖-1-磷酸经变位酶的作用生成葡萄糖-6-磷酸，再在葡萄糖-6-磷酸酶（酯酶）作用下转变成葡萄糖，直接补充血糖。而肌肉组织缺乏葡萄糖-6-磷酸酶，它只能进行糖酵解生成乳酸，在肝脏中通过糖异生作用，间接转化成血糖。
6.错。磷酸戊糖途径本身不涉及氧的参与，但该途径产生大量的NADPH， NADPH可以将电子最终交给O2，使NADP+ 得到再生，以维持磷酸戊糖途径的持续进行。
7.对。柠檬酸循环具有双重作用，一方面它是绝大多数生物体进行氧化供能的主要途径，另一方面柠檬酸循环中的各种中间体为细胞进行物质合成提供碳骨架。
第7单元 脂代谢
（二）填空题
1.含2n个碳原子的饱和脂肪酸经 次β-氧化才能完全分解为 个乙酰CoA，同时生成 个FADH2 及 个NADH。
2.动物体中乙酰CoA羧化酶受 激活，并受 抑制。
3.脂肪酸β-氧化包括 、 、 和 四步连续反应。
4.HMG-CoA在线粒体中是合成 的中间产物，而在细胞浆中是合成 的中间产物。
5.酮体合成的限速酶是 ；脂肪酸合成的限速酶是 ；胆固醇合成的限速酶是 ；脂肪酸分解的限速酶是 。
6.含有甘油三酯最多的人血浆脂蛋白是_______和_________；含胆固醇酯最多的人血浆脂蛋白是________，含蛋白质最多的人血浆脂蛋白是 __________。
（四）判断题
1.仅仅偶数碳原子的脂肪酸在氧化降解时产生乙酰CoA。
2.奇数碳脂肪酸可以生糖。
3.脂肪酸合成过程中所需的[H+]全部由NADPH提供。
4.胆固醇的生物合成的部分反应与酮体生成相似，两者的关键酶是相同的。
5.在草酰乙酸水平升高的情况下，脂肪合成的速度也升高。
6.线粒体只能进行脂肪酸碳链的缩短而不能延长。
（五）分析和计算题
1.试比较硬脂肪酸，油酸，亚油酸以及亚麻酸完全氧化产生的ATP数。
硬脂肪酸为18碳饱和脂肪酸，经8次β氧化产生8个分子NADH、8分子FADH2 和9分子的乙酰-CoA，所以硬脂肪酸完全氧化产生的ATP数为：
2.5×8+1.5×8 +10 ×9 =20 +12 +90 =122个 ATP。
含有一个或多个不饱和双键的脂肪酸完全氧化除了需要β-氧化的酶以外，还需要Δ3-顺- Δ2-反烯酯酰CoA异构酶，2，4-二烯酯酰CoA还原酶和2，3-二烯酯酰CoA异构酶参与。从能量角度看，多1个双键，会少1次酰基CoA脱氢酶催化的脱氢反应，少生成1个FADH2。亚油酸含有两个双键，即少产生2分子FADH2 ，因此亚油酸完全氧化产生的ATP总数应是122－3=119，同理，油酸应产生122－1.5=120.5ATP，亚麻酸应该产生122－4.5=117.5 ATP。
2.试述酮体的生成过程及生理意义，并解释重症糖尿病病人为什么会产生酮血症和酸中毒。
（1）生成过程：在肝细胞线粒体中以β-氧化生成的乙酰CoA为原料，首先缩合为HMG-CoA，进而裂解生成乙酰乙酸，后者由NADH供氢被还原为β-羟丁酸，或脱羧生成丙酮。HMG -CoA合成酶是酮体合成的关键酶。（2）生理意义：酮体是脂肪酸在肝脏中氧化分解时产生的正常中间代谢物，是肝脏输出能源的一种形式，与脂肪酸相比，酮体能更为有效地代替葡萄糖。 ①当动物体缺少葡萄糖时，须动员脂肪供应能量，但肌肉组织对脂肪酸只有有限的利用能力，于是可以优先利用酮体以节约葡萄糖。 ②大脑不能利用脂肪酸，但能利用酮体。特别在饥饿时，人的大脑可利用酮体代替其所需葡萄糖量的约25％左右。酮体是小分子，能溶于水，并能通过肌肉毛细血管壁和血脑屏障，因此可以成为脑组织利用的能源物质。（3）糖尿病患者由于机体不能很好地利用葡萄糖，必须依赖脂肪酸氧化供能。脂肪动员加强，肝脏酮体生成增多，超过肝外组织利用酮体的能力，从而引起血中酮体增多，由于酮体中的乙酰乙酸、β-羟丁酸是一些有机酸，血中过多的酮体会导致酮血症和酸中毒。
3.试比较脂肪酸合成和脂肪酸β-氧化的异同。
脂肪酸的生物合成，植物中是在叶绿体及前质体中进行，合成4～16碳及16碳以上的饱和脂肪酸。动物是在胞液中进行，只合成16碳饱和脂肪酸，长于16碳的脂肪酸是在内质网或线粒体中合成。就胞液中16碳饱和脂肪酸的合成过程来看，与β－氧化过程有相似之处，但是合成过程不是β-氧化过程的逆转, 脂肪酸合成和脂肪酸β氧化的异同可归纳如下：（1）两种途径发生的场所不同，脂肪酸合成主要发生于细胞浆中，分解发生于线粒体；（2）两种途径都有一个中间体与载体相连，脂肪酸合成为ACP，分解为CoA；（3）在两种途径都有4步反应，脂肪酸合成是缩合，还原，脱水和还原，脂肪酸分解是氧化，水合，氧化和裂解。虽然从化学途径二者互为逆反应。但他们的反应历程不同，所用的辅助因子也不同；（4）两种途径都有原料转运机制，在脂肪酸合成中，有三羧酸转运机制将乙酰CoA从线粒体转运到细胞浆，在降解中，有肉碱载体系统将脂酰CoA从细胞浆转运到线粒体；（5）两种途径都以脂肪酸链的逐次轮番的变化为特色，在脂肪酸合成中，脂肪酸链获得2碳单位而成功延伸，在降解中则是以乙酰CoA形式的2碳单位离去，以实现脂肪酸链的缩短；（6）脂肪酸合成时，是以分子的甲基一端开始到羧基端为止，降解则是相反的方向，羧基的离去为第一步。（7）羟酯基中间体在脂肪酸合成中是D-构型，但是在降解中为L-构型；（8）脂肪酸合成由还原途径构成，需要NADPH参与，脂肪酸分解由氧化途径构成，需要FAD和NAD+的参与；（9）在动物体中，脂肪酸合酶是一条多肽链构成的多功能酶，而脂肪酸的分解是由多种酶协同催化的。以上是胞液中脂肪酸合成过程和在线粒体中β-氧化作用的重要异同之处。在线粒体中，脂肪酸的合成反应是β-氧化反应的逆过程
4.血浆脂蛋白有哪两种分类?并回答各种血浆脂蛋白的来源、化学组成特点和主要生理功能。
血浆脂蛋白有两种分类法：超速离心法和电泳法。超速离心法可根据脂蛋白的密度不同分为四类：乳糜微粒(CM)，极低密度脂蛋白(VLDL)，低密度脂蛋白(LDL)和高密度脂蛋白(HDL)。电泳法主要根据脂蛋白的形状、大小和带电多少不同而在电场中有不同迁移率分为：α-脂蛋白、前β-脂蛋白、β-脂蛋白和乳糜微粒四类。两种分类法相对应的名称及各种血浆脂蛋白的来源、化学组成特点和主要生理功能见下表。
5.乙酰CoA羧化酶在脂肪酸合成中起调控作用，试述其调控机制。
乙酰-CoA羧化酶在脂肪酸合成中将乙酰-CoA转化为丙二酸单酰-CoA，后者是脂肪酸合成的重要起始物之一，乙酰-CoA羧化酶催化的反应是脂肪酸合成中的限速步骤，是脂肪酸合成调控的关键所在，在脊椎动物中，脂肪酸合成的主要产物，软脂酰-CoA使该酶的反馈抑制剂，当线粒体乙酰-CoA的浓度增高，ATP也增高时，柠檬酸从线粒体释放出来，转化为细胞液乙酰CoA，同时成为乙酰-CoA羧化酶活化的别构信号。乙酰-CoA羧化酶还受由胰高血糖素和肾上腺素皮质激素激发的磷酸化修饰的抑制。它的活化型为乙酰-CoA羧化酶的聚合物，当磷酸化时这个聚合物解离成为单体，遂失去活性。可以说，乙酰-CoA羧化酶的活性取决于二者平衡的调控，柠檬酸把平衡引向聚合一侧，也就是促进脂肪酸合成，软脂酰-CoA则把平衡引向单体一侧，就是抑制脂肪酸合成，软脂酰-CoA是脂肪酸合成的产物，它的作用可以称为反馈抑制。
（一）名词解释
1.在线粒体内脂酰CoA经过脱氢、加水、脱氢、硫解四步反应，生成比原来少2个碳原子的脂酰CoA和1分子的乙酰CoA的过程，称为β-氧化。
2.脂肪酸分子中的α-碳原子首先被羟基化，再进一步经过脱氢、脱羧形成脂肪醛，然后在水的参与下脱氢，氧化成为比原来脂肪酸分子少一个碳原子的脂肪酸。这种氧化作用称α-氧化作用。
3.脂肪酸的ω-氧化是脂肪酸的ω-碳原子先被氧化成羟基，再进一步氧化成ω-羧基，形成α、ω-二羧脂肪酸，以后可以在两端进行β氧化而分解。
4.酮体是脂肪酸在肝脏经有限氧化分解后转化形成的中间产物，包括乙酰乙酸，β-羟丁酸和丙酮。酮体经血液运输至肝外组织氧化利用，是肝脏向肝外输出能量的一种方式。
5.将乙酰CoA从线粒体转运到细胞质的穿梭途径。在转运乙酰CoA的同时，细胞质中的NADH氧化成NAD+，NADP+还原为NADPH。每循环一次消耗2分子ATP。
（二）填空题
1.n－1， n，n－1， n－1； 2. 柠檬酸，软脂酰CoA； 3.脱氢，加水，再脱氢，硫解； 4.酮体，胆固醇； 5.HMG-CoA合成酶，乙酰CoA羧化酶，HMG-CoA还原酶，肉碱-酰基转移酶Ⅰ；6.CM，VLDL，LDL，HDL。
（四）判断题
1.错。偶数碳原子的脂肪酸在氧化降解时产生的都是乙酰CoA，奇数碳原子的脂肪酸在氧化降解时除最后一次β-氧化产生一个丙酰CoA外，产生的也是乙酰CoA。
2.对。奇数碳脂肪酸分解产生的丙酰CoA，可转化为琥珀酰CoA，通过糖异生途径生成糖。
3.对。
4.错。虽然胆固醇的生物合成的部分反应与酮体生成相似，但两者的关键酶是不同的，前者是HMG-CoA还原酶，后者是HMG-CoA合成酶。
5.对。脂肪酸合成的原料乙酰-CoA线粒体基质中，由脂肪酸的β-氧化和丙酮酸的氧化脱羧产生的，而脂肪酸合成是在胞液中进行的。因此，线粒体中的乙酰-CoA必须通过柠檬酸-丙酮酸循环运送到胞液中，这一过程需要消耗草酰乙酸，所以草酰乙酸浓度升高，有利于脂肪酸的生物合成。
6.错。线粒体不只能进行脂肪酸碳链的缩短，也能进行脂肪酸碳链的延长。
第8单元 氨基酸代谢和核苷酸代谢
（二）填空
1.体内尿素合成的直接前体是 ，它水解后生成尿素和 ，后者又与 反应，生成 ，这一产物再与 反应，最终合成尿素，这就是尿素循环。尿素循环的后半部分是在 中进行的。
2.氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ定位于细胞内的 ，它催化 和 等合成氨基甲酰磷酸， 是此酶的激活剂。
3.谷氨酸在谷氨酸脱羧酶作用下生成抑制性神经递质 。
4.嘧啶核苷酸从头合成的第一个核苷酸是 ，嘌呤核苷酸从头合成的第一个核苷酸是 。
5.从IMP合成GMP需要消耗 ，而从IMP合成AMP需要消耗 作为能源物质。
（四）判断题
1.L-氨基酸氧化酶是参与氨基酸脱氨基作用的主要酶。
2.一般来说，在哺乳动物体内由蛋白质氧化分解产生能量的效率低于糖或脂肪的氧化分解。
3.alanine-glucose循环同时解决了因长时饥饿而产生的氨的毒害和对葡萄糖的需要。
4.嘌呤核苷酸的从头合成是先闭环，再形成N糖苷键。
5.dUMP转变为dTMP的甲基供体是携带甲基的FH4 。
（五）分析与计算
1.简述体内联合脱氨基作用的特点和意义。
联合脱氨基有两个途径，一是氨基酸的α-氨基先通过转氨基作用转移到α-酮戊二酸，生成相应的α-酮酸和谷氨酸，然后谷氨酸在谷氨酸脱氢酶的催化下，脱氨基生成α-酮戊二酸的同时释放氨。二是嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基作用。因为大部分氨基酸不能直接氧化脱去氨基，而只有转氨基作用是普遍存的在，但转氨基作用并没有最终脱掉氨基，所以体内通过联合脱氨基作用，使得蛋白质降解的所有氨基酸都可以脱氨基生成氨，满足机体脱氨基的需要。
2.在氨基酸的生物合成中，哪些氨基酸与三羧酸循环中间物有关？哪些氨基酸与糖酵解和戊糖磷酸途径有直接联系？
三羧酸循环的中间体α-酮戊二酸可为谷氨酸族氨基酸提供骨架原子，包括谷氨酸、谷氨酰胺、鸟氨酸、精氨酸；中间体草酰乙酸可为天冬氨酸、天冬酰胺、甲硫氨酸、苏氨酸、赖氨酸提供骨架原子。糖酵解中的中间体丙酮酸和甘油酸-3-磷酸是丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、甘氨酸、半胱氨酸碳骨架的来源。糖酵解中的磷酸烯醇式丙酮酸和戊糖磷酸途径中的赤鲜糖-4-磷酸是植物、微生物体内合成苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸碳骨架的直接来源；戊糖磷酸途径生成的核糖-5-磷酸是组氨酸合成的重要前体。
3.糖和氨基酸与核苷酸代谢有何联系？
糖代谢提供了核苷酸生物合成的糖基。磷酸戊糖途径产生的5-磷酸核糖在磷酸核糖焦磷酸激酶的作用下形成磷酸核糖焦磷酸（PRPP），它是嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸糖基的供体。碱基的合成主要由氨基酸提供氮源和碳源，而且氨基酸衍生的一碳单位也为碱基合成提供碳源。具体讲，嘌呤环1位N由天冬氨酸提供，2位、8位C由一碳单位提供，3位、9位N由谷氨酰胺提供，4位、5位C 和7位N由甘氨酸提供，6位由CO2提供。嘧啶环则是由谷氨酰胺提供第3位N，CO2提供2位C，天冬氨酸提供了剩余C、N原子。
（一）名词解释
1.氨基酸的α-氨基通过转氨基作用转移到α-酮戊二酸分子上，生成相应的α-酮酸和谷氨酸，然后谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶的催化下，重新生成α-酮戊二酸并释放出氨。这种将转氨基作用和L-谷氨酸脱氢酶的氧化脱氨作用结合起来的脱氨方式称为联合脱氨作用。
2.通过连续的转氨基作用把氨基酸的氨基转移到草酰乙酸分子上，生成天冬氨酸。天冬氨酸再在腺苷琥珀酸合成酶催化下与次黄苷酸缩合成腺苷琥珀酸，腺苷琥珀酸裂解生成延胡索酸和腺苷酸，最后腺苷酸经腺苷酸脱氨酶作用生成次黄苷酸和氨，将氨基酸分子的氨脱去。由于次黄苷酸参与了该循环，故称为嘌呤核苷酸循环。
3.氨、CO2合成氨基甲酰磷酸后，与鸟氨酸结合生成瓜氨酸，再与另一分子氨生成精氨酸，随后在精氨酸酶催化下水解生成尿素并重新释放出鸟氨酸。机体利用氨基酸代谢产生的氨和CO2合成尿素，解除氨毒的这种过程称为是尿素循环。在尿素循环中，由于鸟氨酸可循环利用，因此尿素循环又称为鸟氨酸循环。
4.在转氨酶作用下，一种α-氨基酸的氨基转移给α-酮酸，生成新的α-氨基酸，原来的α-氨基酸则转变成新的α-酮酸。这种转氨酶催化的氨基在α-氨基酸和α-酮酸之间转移的过程称为转氨基作用。
5.抗代谢物是指嘌呤、嘧啶、叶酸和某些氨基酸的结构类似物进入机体后，通过竞争性抑制或以假乱真等方式干扰或阻断核苷酸的正常合成代谢，从而达到抑制核酸、蛋白质合成以及细胞增殖的作用。这类物质总称为抗代谢物。
（二）填空
1.精氨酸，鸟氨酸，氨基甲酰磷酸，瓜氨酸，天冬氨酸，细胞质； 2.线粒体，CO2，NH3 ，N-乙酰谷氨酸； 3.γ-氨基丁酸； 4.乳清苷酸，次黄嘌啉核苷酸； 5.ATP，GTP。
（三）判断题
1.错。L-氨基酸氧化酶在机体组织中分布不普遍，最适pH值10左右，在正常生理条件下活性也不够强，所以不是氨基酸脱氨基的主要酶。
2.对。蛋白质水解产生的氨基酸经过氧化分解产生水、二氧化碳、ATP和氨，氨在哺乳动物体内需经过尿素循环生成尿素，这种过程需要消耗ATP。
3.错。丙氨酸-葡萄糖循环是机体内氨的重要转运方式，氨毒害的解除主要是通过尿素循环将氨转变成尿素来实现的。
4.错。嘌呤核苷酸的从头合成是先形成N糖苷键后闭环。
5.错。在该反应中， N5N10-亚甲基FH4被转化成FH2。