生物化学
静态生物化学
一、单糖
①定义：醛酮糖
②成环：六元比五元环稳 ;C1-C4五元环C1-C5六元环；环链平衡
③αβ异头物：三点（α、β、不是对映体）
④旋光性，还原性，变旋性：条件
⑤哈沃斯投影式，DL/RS型：O在上，C1，编号顺序，左上右下
⑥化学性质：与醛酮联系，反应、作用（氧化、还原、HCN、苯肼成月杀、成苷、强浓酸脱水、弱碱异构、强碱弱酸酯化、甲基化成醚、乙酰化、高碘酸反应）【反应、应用】 ⑦淀粉、唐元与碘反应：螺旋与颜色；一个还原端；非还原糖（蔗糖、果糖）
二、脂质
①定义，分类：单酯、多酯、结合酯、单—三酰甘油酯
②油脂：L，Sn，三酰甘油酯（单纯甘油酯、混合甘油酯）
③甘油：L，Sn
④脂肪酸：C3-C33，多C12-C24的C2n，C>12高级、C<12低级
⑤两经典饱和脂肪酸：C16，C18
⑥不饱和脂肪酸三表示法
⑦物理性质：水溶性及原因、熔点（植物油，动物脂肪）
⑧化学性质：水解——皂化（值）；加成——氢-硬化，卤素-碘值；酸败——酸值；乙酰化 ⑨磷脂：极性头部，非极性尾部（一条饱和，一条不饱和，顺式30°）；两类醇 ⑩VD2原：麦角固醇;VD3:7-脱氢胆固醇
三、氨基酸
①组成蛋白质的20种氨基酸
②两特殊氨基酸：Pro,Gly;α-L
③八种必需氨基酸，两种半必需氨基酸：甲携来一本亮色书，精组
④酸性、碱性、中性氨基酸：天谷酸，碱赖精组；PI与7（中性氨基酸PI<7原因α-COOH>
α-NH2）
⑤中性氨基酸：含-OH(苏丝)、-SH(半胱、Met)
⑥芳香氨基酸：吸紫外线280nm（老色）/260（本）,原因（苯环共轭）
⑦Met:蛋/甲硫;半胱：有-S-S-异构为-SH有还原性;谷胱甘肽：谷+半胱+甘
⑧PI值：兼性离子—COO-/—NH2+，静电量为0；PH=PK+lg[R-]／[R+];
PI=(PK1+PK2)／2=(PK1+PKR-COOH)/2=(PK2+PKR-NH2)/2;带电正负电泳
⑨化学反应：Sanger,Edman,Pauly,Millon,Folin,坂口反应，茚三酮反应（Pro黄色，其它蓝紫色）【反应，应用】
四、蛋白质
①含元素：CHON；N含量稳16%→ωPro.=ωN/16%=ωN×6.25
②一级结构:肽链N-C；肽键（固定键角键长）；高级结构的基础
③二级结构：α-螺旋（3.6、0.15、0.54、1-4,13），β-折叠（链间氢键），β-转角（1-4氢键、拐角Gly）【主链构象及侧链排布】
④超二级结构：结构域、模体、无规卷曲
⑤三级结构：极性在外成水膜，生物活性与三级结构关系，亚基
⑥ 四级结构：n聚体、分子伴侣
⑦各级作用力：一级—肽键；二级—氢键；三级—次级键（主要为疏水作用力）；四级—疏
水作用力
⑧性质：粘度小，含老色本的吸光，有手性、正负协同效应
⑨胶体性质：1-100nm，三性质（丁达尔、布朗、电），稳定因素（2点）
⑩PI：带电0→电导率低、溶解度低
⑾沉淀法:有机物脱水膜;加酸碱到PI(不溶于水,溶于酸碱→变性不一定沉淀);盐析（沉淀不一定变性）【破坏水膜、同电相斥作用】
⑿变性：粘度增，高级结构破坏
⒀变性因素及原因：△（破坏高级作用力），尿素（二级氢键），三氯乙酸（成不溶盐），含硫乙醇（破坏-S-S-）
⒁变性后性质变化及原因：溶解度下降（高级紊乱、水膜破坏），颜色变（三级破环内外基团换位），变性后才可被酶水解（蛋白酶只破坏肽键）；黏度增大（面粉）
⒂复性：变性逆过程
⒃化学性质：双缩尿反应（与肽键反应，多肽、蛋白质反应，成蓝紫色）
茚三酮反应（与-NH2）
专一切断（CNBr：专一切Met羧基端肽键；胰蛋白酶：专一切赖精羧基形成的
肽键）
N端分析（Sanger）C端分析（羧肽酶解靠近羧基端氨基酸放出多）
++⒄调节：异构化（-S-S-与-SH还原性）,修饰,波尔效应(HbH+O2?HbO2+H,酸性不利于结合
O2)【一个血红蛋白与四个O结合】
五、酶
①本质：Pro.&RNA（P酶，R酶）
②P酶命名:传统(胃蛋白酶)；EC[(ECa·b·c·d),a(123456)六类：（氧转水裂异合）] R酶命名：EC[a:1-分子间催化，2-分子内催化]（加后缀-ase）
③全酶：酶蛋白+辅因子（酶蛋白—--底物专一性，辅因子---反应类型专一性；一个Pro. 对应一个辅因子，一个辅因子对应多个Pro.）【全酶才有活性】
④辅因子：辅基辅酶（共价键稳—辅基；疏水作用不稳—辅酶），化学本质（金属离子R+、有机小分子V），作用机制（R+升降价参与氧化还原反应；R+静电作用力参与定向效应） ⑤活化中心：必需基团；结合部位；催化部位；调控部位；酶元无活性原因（活化中心未形
成或暴露）
⑥专一性：绝对—锁钥学说；相对（键、族）--表面诱导契合学说；几何
⑦高效性（催化机理）：过渡态机制（核心）；邻近效应；定向效应；亲核共价；OH
⑧酶与底物主要作用力是静电作用力：（低介电常数介质中静电屏蔽少，酶活性强；静电作
用力>氢键>疏水作用力）
⑨多底物催化机理：依次反应（易反应的优先）；随机释放产物;乒乓反应（反应前部分产
物释放）
⑩调节性：T、PH、[S]、激活剂，抑制剂（定义）；别构（变构酶不合米氏方程），共价修饰，同工酶【功能同（催化同一反应），理化性质不同】 -
⑾动力学：米氏方程【V=Vmax[S]／(Km+[S])；应用（Km与[S]关系）】；Km=(k2+k3)/k1的意义【Km越小，酶与底物结合能力越强】、求法（双倒数法）；Km和Vmax是物理常量 ⑿抑制剂动力学：可逆不可逆——可除不可除，原因（是否共价键与活化中心结合） 三可逆抑制剂——Km、Vmax变化（竞争抑制剂-与活化中心结合； -
非竞争性抑制剂-与非活性中心结合）
⒀活力测定：单位（IU、Kat）,比活力(酶活力/Pro(RNA)mg数)，转换数(kp)，催化周期
(T=1/kp）;初速率V=反应5%内的速率
⒁RNA酶（核酶）：定义、分类【剪切-1（锤头/发夹/丁肝病毒核酶），剪接-2】 ⒂失活作用，抑制作用，去激活作用的区别
⒃几种抑制剂（）
⒄抑制度表示法：相对活力分数（未失活/总）；抑制分数（失活/总）
⒅竞争抑制：[S]↑→抑制↓
⒆非竞争抑制：[S]与抑制强弱无关
⒇竞争性抑制 非竞争性抑制
六、核酸
①含元素:CHONP,ω=ωP×10.5
②分布分类:DNA(核、线粒体、叶绿体)，RNA（质中）
③组成：核苷=戊糖+碱基；核苷酸=核苷+磷酸
④戊糖：β-D型（原因），（脱氧）核糖；
⑤碱基：共轭平面（260nm吸紫外线），嘌呤嘧啶
⑥核苷：N苷键（C—N：嘌呤——N9C1’；嘧啶——N1C1’，假尿嘧啶为C—C）；【脱氧：d，
环：c】；碱基与糖平面垂直
⑦核苷酸：3’5’（脱氧核糖）/2’3’5’（核糖）可被磷酸酯化，一般为5’酯化； 命名（dNMP、NDP、NTP）;核苷酸衍生物（αβγ磷酸）
2,222⑧稀有碱基：-CH3:m,-S:s,-OH:o/h;m2G:N,N-二甲基鸟苷
⑨各组分化学性质：核糖——苔黑酚【绿色】；磷酸——钼酸铵（定磷试剂）【蓝色】； 脱氧核糖——苯二胺【蓝色】；嘌呤——AgNO3+NH3·H2O【白色沉淀】 ⑩一级结构：3’，5’-磷酸二酯键；5’磷酸，3’—OH；5‘→3‘（两种表示法）
⑾二级结构：B-DNA（大小沟、直径、径高、反向双螺旋平行；碱基比率、配对规则、排列
n种数（4）、0.34nm的计算）
※三类DNA（A、B、Z）：结构、形成、特点及Z-DNA的作用
RNA（发夹，5-6对碱基对才稳）
⑿二级作用力：A=T、C三G氢键，碱基堆积力（疏水力，主要）
⒀RNA分类与特点：mRNA（寿命最短，有密码子环）；tRNA(稀有碱基最多)；rRNA(含量多)；干扰RNA(干扰基因复制转录);SnRNA(不均一RNA，mRNA的前体);hnRNA（核RNA）;ScRNA（运表达出的蛋白质）
⒁mRNA的结构：3’PolyA尾结构,5’甲基鸟苷帽结构；
tRNA的结构：二级三叶草形四环四臂五个区，3’-CCA,三级倒L形
⒂超二级结构（质粒超螺旋）：正负超螺旋定义、转化、意义、计算、主要以负超螺旋存在 ⒃理化性质：溶解性（不溶于水，钠盐1mol/L,0.14mol/L,DNA比RNA明显）；两性(P，碱
基，PI)；260nm吸紫外线；黏度大，酸性;高浓度缓冲液中保存(离子浓度大则
Tm高)；DNA比RNA明显
水解【酸（PH<1,=4,甲基化DNA酸水解用处）；碱（RNA PH:13,11,DNA去碱基易） 酶（内切、外切）】
⒄变性：原因（二级氢键断），因素（加热，震荡，有机溶剂）；结果（黏度下降 ，成单链）
O增色效应（吸光性：单链DNA>双链DNA）；全变性(DNA碱性全变性、90C以上全变
性增色37%)
⒅Tm：定义（增色18.5%）；与C三G、NaCl浓度关系
3-※ DNA稳定因素（PO4）与Tm、Z-DNA不稳
⒆复性：条件、机制（Cot曲线）、三个吸光度
⒇修饰：甲基化（ACG）
动态生物化学
第二篇：生物化学知识点总结
考试题型：
一、 写出下列物质的结构式（12~15分）
20种蛋白质氨基酸，四种核苷酸；四种脱氧核苷酸；环腺苷酸；假尿苷；尿苷二磷酸葡萄糖。
二、 写出下列缩写符号的生化名称（12~15分）
DNFB；cAMP；CoA；NAD+；NADP+；FAD；FMN；ACP；hnDNA；snDNA
三、 是非题（判断对错，10分左右）
四、 名词解释（20分左右）
别构效应（allosteric effect）； 酶原的激活； 糖异生作用； 联合脱氨基作用；底物水平磷酸化；亚基（subunit）； 寡聚蛋白质(oligomeri c protein)； 酶活性中心
超二级结构（super-secondary structure）；结构域（domain）；等电点[isoelectric point（pI）]；一级结构（ primary structure）；二级结构（secondary structure）；三级结构（tertiary structure）；四级结构（quaternary structure）；波耳效应（Bohr effect）；竞争性抑制作用（competitive inhibition）；非竞争性抑制作用（noncompetitive inhibition）；反竞争性抑制作用（uncompetitive inhibition）；酶活力（enzyme activity）；比活力（specific actitive）；增色效应（hyperchromic effect）；减色效应（hypochromic effect）；DNA变性（DNA denaturation）；DNA复性（DNA renaturation）；熔解温度[melting temperature(Tm) ]；维生素（vitamin）；级联放大（cascade）；生物氧化(biological oxidation)；呼吸链（respiratory chain）；氧化磷酸化（oxidative phosphorylation）；肉碱穿梭系统；酮体；柠檬酸转运系统；脂肪酸的β氧化；酰基载体蛋白；一碳单位；必需氨基酸；非必需氨基酸；生糖氨基酸；生酮氨基酸；
转氨基作用；嘌呤核苷酸循环；丙氨酸-葡萄糖循环；尿素循环； 同义密码子（简并密码子）；读码框架
五、
六、
七、
八、
填空题（20~25） 选择题（20~25） 简答题（15分左右） 问答和计算题（20分）
第一章 蛋白质化学
一、 氨基酸
1、 氨基酸的分类：
常见的蛋白质氨基酸
根据侧链基团（-R）的极性分类：
非极性氨基酸：丙氨酸，缬氨酸，亮氨酸，异亮氨酸，脯氨酸，苯丙氨酸，色氨酸，甲硫氨酸。
不带电荷的极性氨基酸：甘氨酸，丝氨酸，苏氨酸，半胱氨酸，酪氨酸，天冬酰胺，谷氨酰胺。
带负电荷的极性氨基酸：天冬氨酸，谷氨酸
带正电荷的极性氨基酸：赖氨酸，精氨酸，组氨酸。
不常见的蛋白质氨基酸
非蛋白质氨基酸
要记住：20种氨基酸的结构式，三字母符号。
2、 氨基酸的酸碱性质
哈德森公式：pH=pKα+Log[质子受体]/[质子供体]
氨基酸的等电点（pI）：氨基酸净电荷为零时的pH值。pI =1/2(pKα1+pKα2)(适用于侧链不解离的氨基酸和酸性氨基酸)。pI =1/2(pKα2+pKα3)（适用于碱性氨基酸） 紫外吸收光谱：三种芳香族氨基酸最大吸收波长。
化学性质：α-氨基参与的反应：与酰化试剂丹磺酰氯（DNS），烃基化反应（与DNFB,PITC的反应）
α-羧基参与的反应：羧基保护反应（成盐和成酯反应）；活化反应（成酰氯反应）；
α-羧基和α-氨基共同参加的反应：茚三酮反应
侧链的反应：Pauly反应，米伦氏反应，福林反应
二、 蛋白质
3、 蛋白质的共价结构
构型和构象
蛋白质结构的组织层次：一级，二级，三级和四级结构的概念
一级结构的主要维持力：肽键（化学键）
二、三、四级结构的维持力：氢键，范德华力，疏水作用力，离子键，二硫键
一级结构的测定原理9步。例题：八肽的氨基酸组成为天冬氨酸，丝氨酸，甘氨酸，丙氨酸，甲硫氨酸，苯丙氨酸，2个赖氨酸，1）FDNB与之反应，得DNP-Ala.；2）胰凝乳蛋白酶消化后分出一个四肽，组分为Asp Gly Lys Met，此四肽与FDNB反应生成DNP-Gly。3）胰蛋白酶消化八肽后得到组成为Lys Ala Ser和 Phe Lys Gly的两个三肽及一个二肽，此二肽被CNBr处理游离出Asp。请写出八肽的顺序及推理过程。
推理过程：由1）N端为丙氨酸；由2）得：Ala, Ser, Lys, Phe-Gly, Lys, Asp, Met由2）和3）得：Ala－Ser－Lys－ Phe-Gly－Lys－Met －Asp。
二面角；谷胱甘肽的结构。
二级结构的类型，α－螺旋的结构特点。
超二级结构和结构域的概念
肌红蛋白和血红蛋白的氧合曲线，波耳效应，
蛋白质的双缩脲反应
第二章 核酸化学
一、 核苷酸
四种碱基的结构式，四种核苷酸的结构式，四种脱氧核苷酸的结构式，假尿嘧啶核苷酸的结构式，环腺苷酸的结构式。
二、 核酸
1、 一级结构：磷酸二酯键连接。
2、 核酸的几种表示法：竖线法，字母法
3、 DNA的二级结构：双螺旋结构，Watson双螺旋的结构特点，双螺旋的类型，双螺
旋的维持力
4、 tRNA的二级结构和三级结构。
5、 原核和真核生物mRNA的区别
6、 限制性内切酶的概念
7、 核酸的紫外吸收及其应用（测定纯度）
8、 增色效应和减色效应，Tm值
9、 定糖法测定核酸含量：RNA用地衣酚法（苔黑酚法）；DNA用二苯胺法
10、 Sanger的DNA酶法测序原理
第三章 酶
1、 酶的概念（经典概念和修正概念）
2、 酶催化作用的特点
3、 酶作为生物催化剂的特点
4、 全酶的概念
5、 酶的国际系统命名（给出酶的底物和反应性质，写出酶的系统名称）
6、 酶的分类（6类）
7、 酶活力的概念，酶活力单位，比活力，总活力
8、 酶专一性假说：锁钥学说，诱导契合假说
9、 酶的活性部位：指酶分子种能用底物结合并起催化作用的空间部位，酶的活性部位
分为结合部位和催化部位
10、 米氏方程，米氏常数的意义
11、 温度系数Q10
12、 酶的抑制作用：酶的必需基团性质受到某种物质的影响而发生改变，导致酶活性降
低或丧失。
13、 酶抑制作用的类型
14、 不可逆抑制的概念
15、 竞争性抑制，非竞争性抑制和反竞争性抑制的概念，米氏方程的改变，双倒数图形
的改变。
16、 决定酶高效率的机制：邻近效应和定向效应，诱导契合，酸碱催化，共价催化，局
部微环境的影响
17、 酶的别构调节，别构酶，效应物
18、 同工酶的概念
第四章 维生素
1、 维生素的概念，分类
2、 维生素A的缺乏症：夜盲症
3、 维生素D的缺乏症：佝偻病
4、 维生素B1：硫胺素是硫胺素焦磷酸（TPP）的前体；TPP是丙酮酸脱羧酶，乙酰乳酸
合成酶，戊糖磷酸途径中转酮酶的辅酶。缺乏症是脚气病
5、 维生素PP（烟酰胺，烟酸）是辅酶ⅠⅡ的前体
6、 维生素B2（核黄素）是FAD和FMN的前体
7、 泛酸是辅酶A的组成成分
8、 维生素B6（吡哆素）主要作为转氨酶和脱羧酶的辅酶
9、 维生素B12的缺乏症
10、 叶酸的功能
11、 硫辛酸作为丙酮酸脱氢酶系中的一个辅酶。
新陈代谢，代谢中间物，能量代谢的概念
新陈代谢的调节水平：整体水平，细胞水平和分子水平。
第五章 糖代谢
1、 糖酵解：发生场所，反应过程，参与酵解的酶，糖酵解过程的关键酶，限速反应，能量
变化及生理意义。
2、 三羧酸循环：场所，反应过程，酶，关键酶，能量产生，生理意义。
3、 糖原合成和分解：场所，过程
4、 糖异生：三个迂回措施
5、 磷酸戊糖途径的生理意义
6、 乙醛酸途径中两个特有的酶
7、 胰岛素，胰高血糖素，肾上腺素，糖皮质激素对血糖的作用
第六章 生物氧化
1、 生物氧化的概念：是有机物在活细胞中进行氧化分解生成二氧化碳和水，并释放能量的
过程。
2、 高能化合物的概念：在生物体内一般将含有释放20.92kJ/mol以上键能的物质。
3、 呼吸链：指在生物氧化中，基质脱下的氢经过一系列传递体传递，最后与氧结合生成水
的电子传递系统，具有线粒体的生物中，呼吸链酚为NADH链和FADH2链两种。
4、 呼吸链的组成：NADH-辅酶Q还原酶，琥珀酸-辅酶Q还原酶，辅酶Q，辅酶Q-细胞色
素c还原酶；细胞色素c，细胞色素氧化酶。
5、 底物水平磷酸化：在代谢过程中，由于底物分子内部能量重新分布产生的高能磷酸键转
移给ADP，产生ATP或GTP的反应。
6、 氧化磷酸化：电子在呼吸链上的传递过程中释放的能量，在ATP合成酶催化下，促使
ADP生成ATP，这是氧化与磷酸化相偶联的反应，称为氧化磷酸化，是生物合成ATP的主要方式。
7、 呼吸抑制剂阻断呼吸链的部位
8、 解偶联剂：2，4－二硝基苯酚
9、 磷酸化抑制剂：寡霉素
10、 F0F1-ATP合酶
11、 细胞质中NADH进入线粒体的途径
12、 氧化作用和磷酸化作用相偶联的部位
复制子；启动子；内含子；半保留复制（semiconservative replication）；半不连续复制；前导链；后随链；逆转录（reverse transcription）；终止子；核酶（ribozyme）；翻译；遗传密码（genetic code）；起始密码（iniation codon ）；终止密码（termination codon）；反密码子（anticodon）；
第三篇：名师辅导：20xx年生物学考研之生物化学知识点总结
名师辅导：20xx年生物学考研之生物化学知识点总结
万学海文
21世纪被称为生物世纪，可见生物学技术对人类的影响是巨大的。生物学
技术渗透于社会生活的众多领域，食品生产中的转基因大豆、啤酒用于制衣的优
质棉料和动物皮革，医学上疫苗、药品的生产和开发以及试管婴儿技术的应用，
逐渐流行推广起来的生物能源如沼气、乙醇等，都包含生物学技术的应用。 生
物学的最新研究成果都会引起世人的注意，如此新兴和前景广阔的专业自然吸引
了广大同学的考研兴趣。为此，针对生物学专业课基础阶段的复习，万学海文专
业课考研辅导专家们对生物化学各章节知识点做了如下总结：
第一章 糖类化学
学习指导：糖的概念、分类以及单糖、二糖和多糖的化学结构和性质。重点
掌握典型单糖（葡萄糖和果糖）的结构与构型：链状结构、环状结构、椅适合船
式构象；D-型及L-型；α-及β-型；单糖的物理和化学性质。以及二糖和多糖
的结构和性质，包括淀粉、糖原、细菌多糖、复合糖等，以及多糖的提取、纯化
和鉴定。
第二章 脂类化学
学习指导：一、重要概念 水解和皂化、氢化和卤化、氧化和酸败、乙酰化、
磷脂酰胆碱二、单脂和复脂的组分、结构和性质。磷脂，糖脂和固醇彼此间的异
同。
第三章 蛋白质化学
学习指导：蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号、氨基酸的理化性
质及化学反应、蛋白质分子的结构（一级、二级、高级结构的概念及形式）、蛋
白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法、了解氨基酸、肽的分类、掌握氨
基酸与蛋白质的物理性质和化学性质、掌握蛋白质一级结构的测定方法、理解氨
基酸的通式与结构、理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念
及亚基、掌握肽键的特点、掌握蛋白质的变性作用、掌握蛋白质结构与功能的关
系
第四章 核酸化学
学习指导：核酸的基本化学组成及分类、核苷酸的结构、DNA和RNA一级结
构的概念和二级结构特点；DNA的三级结构、RNA的分类及各类RNA的生物学功
能、核酸的主要理化特性、核酸的研究方法；全面了解核酸的组成、结构、结构
单位以及掌握核酸的性质；全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷
酸的性质；掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术。
第五章 激素化学
学习指导：激素的分类；激素的化学本质；激素的合成与分泌；常见激素的
结构和功能（甲状腺素、肾上腺素、胰岛素、胰高血糖素）；激素作用机理。了
解激素的类型、特点；理解激素的化学本质和作用机制；理解第二信使学说。
第六章 维生素化学
学习指导：维生素的分类及性质；各种维生素的活性形式、生理功能。了解
水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病；了解脂溶性维生素的结构特点和
功能。
第七章 酶化学
学习指导：酶的作用特点；酶的作用机理；影响酶促反应的因素（米氏方程
的推导）；酶的提纯与活力鉴定的基本方法；熟悉酶的国际分类和命名；了解抗
体酶、核酶和固定化酶的基本概念和应用。了解酶的概念；掌握酶活性调节的因
素、酶的作用机制；了解酶的分离提纯基本方法；了解特殊酶，如溶菌酶、丝氨
酸蛋白酶催化反应机制；掌握酶活力概念、米氏方程以及酶活力的测定方法
第八章 生物膜与细胞器
学习指导：生物膜的化学组成和结构，“流体镶嵌模型”的要点；原核细胞
和真核细胞的显微结构差异和生物膜概念；细胞膜和细胞器的组分、结构和功能；
膜脂和膜蛋白的特征和定位。
第九章 糖代谢
学习指导：糖的代谢途径，包括物质代谢、能量代谢和有关的酶；糖的无氧
分解、有氧氧化的概念、部位和过程；糖异生作用的概念、场所、原料及主要途
径；糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶；糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧和三
羧酸循环的反应过程及催化反应的关键酶及其限速酶调控位点；掌握磷酸戊糖途
径及其限速酶调控位点；光合作用的概况；光呼吸和C4途径；理解光反应过程
和暗反应过程；了解单糖、蔗糖和淀粉的形成过程。
第十章 脂代谢
学习指导：脂肪代谢的概念、限速酶；甘油代谢；脂肪酸的氧化过程及其能
量的计算；酮体的生成和利用；胆固醇合成的部位、原料及胆固醇的转化及排泄；
血脂及血浆脂蛋白；理解脂肪酸的生物合成途径；了解磷脂和胆固醇的代谢；掌
握脂肪酸β－氧化过程及能量生成的计算
第十一章 蛋白质代谢
学习指导：蛋白质和氨基酸的一般代谢途径；个别氨基酸的代谢途径；蛋白质
的生物合成和分解；蛋白质代谢的调节及蛋白质代谢与糖、脂代谢间的相互关系。
第十二章 核酸代谢
学习指导：嘌呤、嘧啶核苷酸的分解代谢与合成代谢的途径；外源核酸的消
化和吸收；碱基的分解；核苷酸的生物合成；常见辅酶核苷酸的结构和作用；DNA
复制的一般规律；DNA复制的基本过程；真核生物与原核生物DNA复制的比较；
转录的基本概念；参与转录的酶及有关因；原核生物的转录过程；RNA转录后加
工的意义；mRNA、tRNA、rRNA的转录后加工过程；逆转录的过程；逆转录病毒
的生活周期；RNA的复制：单链RNA病毒的RNA复制，双链RNA病毒的RNA复制；
RNA传递加工遗传信息；核酸代谢调节。
第十三章 生物氧化
学习指导： 新陈代谢的概念、类型及其特点；ATP与高能磷酸化合物；ATP
的生物学功能；电子传递过程与ATP的生成；呼吸链的组分、呼吸链中传递体的
排列顺序；掌握氧化磷酸化偶联机制。生物氧化与能量的产生和转移。
第十四章 代谢调节综述
学习指导：细胞代谢的调节网络；酶的调节；细胞信号传递系统；原核生物
和真核生物基因表达调控的区别；操纵子学说（原核生物基因转录起始的调节）；
激素调节；反义核酸的调节；神经的调节。