绪论
何谓生物化学
生化研究的主要内容，学习目的
生物化学与医药学的关系
酶
对于结合酶来说，酶蛋白和辅酶（基）各有什么作用
何谓酶的活性中心？器必须集团按功能可分为哪级类？各有什么作用？
酶促反应与一般物催化剂相比较有哪些特点？
酶促反应特异性举例
简述“诱导契合学说”的主要论点
举例说明酶原激活机理及其生理意义
影响酶促反应的因素有哪些？简述下PH和[s]影响酶促反应的机理
米氏常数Km有什么意义
抑制分为哪几类？举例说明不可逆抑制作用
举例说明竞争性抑制作用及其特点以及非竞争性抑制作用特点
简述LDH的亚基组成，分布特点及其催化功能。LDH同工酶谱分析有何意义
何谓别构酶，简述遍构调节机理及意义
何谓酶促化学修饰调节？举例说明，简述特点
名词解释：酶，立体异构特异性，全酶，辅酶，辅基，酶原，同工酶
维生素
何谓维生素，有什么特点？引起缺乏病的原因主要有哪些？
简述各B族维生素的辅酶形式，生化功能及其主要缺乏症
维生素B1，B2，B6 ，PP和叶酸各有哪些组成成分
试述FMN ，FAN， NADP+， HSCoA 中文名称
简述FMN 和FAD， NAP+和 NADP+，以及 FH4 的功能部位及其作用
糖代谢
糖酵解过程及生理意义
有氧氧化的3个阶段，用化学结构时表示丙酮酸彻底氧化分解的过程
丙酮酸脱氢酶系含有哪些辅酶及相应的维生素
TCA循环过程及其总结果
糖酵解与糖有氧氧化过程的异同点
戊糖磷酸途径的生理意义
糖原合成与分解过程
糖异生的生理意义
试述G-6-P在肝内外（除了肌肉组织）可能的代谢通路
糖的生理功能，正常人空腹时的血糖，肾糖阈，
正常人血糖的来源和去路
肝，肾和各种激素是如何调节血糖浓度恒定的？
引起糖尿病的可能机理及“三多一少”和并发酮症酸中毒机理
糖的消化吸收过程
分别简述糖酵解，TCA循环，戊糖磷酸途径，糖原合成与分解的糖异生途径的亚细胞部位一记各条途径的关键酶
计算下列无知彻底氧化分解个产生多少分子ATP
葡萄糖，F-1,6-BP, 甘油醛-3-P， 丙酮酸，乳酸，草酰乙酸 α-酮戊二酸
名词解释
糖酵解，糖的有氧氧化，关键酶，Cori循环，糖异生，底物循环，肾糖阈，耐糖现象
生物氧化
生物氧化，组织呼吸，生物氧化特点
生物氧化过程中CO2是如何产生的？常有哪几种方式
何谓“呼吸链”，成员组成是什么？哪类是递H体，哪些是递电子体？
细胞色素有哪几种？如何排列？何谓细胞色素氧化酶？
细胞内生成的NADH+ ,H+通过何途径进入线粒体？有哪几种方式？如何进行？产能有何不同？
底物水平磷酸化，举例
体内两条重要呼吸链是什么？简述递H体，是递电子体的过程
氧化磷酸化？在NADH呼吸链中有哪三个偶联部分？
P/O值，体内两条各为多少比值？各生成多少ATP
影响氧化磷酸化过程和机理
何谓解偶联剂？简述呼吸链抑制剂的抑制机理并举例说明
简述计算在肌肉或脑组织中如何储能和供能
脂类代谢
名词解释
脂库， 脂肪动员，激素敏感性脂酶
脂类的生理功能，消化吸收过程及胆盐的作用
血脂主要包括？正常人空腹血清总胆固醇和三酰甘油含量各为多少？
用电泳法和超速离心法可将血浆蛋白分为哪对应4类
脂肪酸的氧化分解过程可分为4个阶段，β-氧化的全过程
机体如何利用甘油异生为糖或彻底氧化供能？
什么叫肝内生酮肝外用？简述酮体生成和利用的代谢过程及其主要酶类。HMG-CoA可与哪些代谢途径相联系？记酮体的化学结构式。
简述脂肪酸合成原料来源以及甘油-3-磷酸的来源
食糖过多为什么易导致肥胖？简述糖转变为脂肪的代谢过程
磷脂合成原料是什么？导致脂肪肝可能的原因是？
有哪些因素可能影响胆固醇的吸收？催化胆固醇酯化的酶有那两类？临床诊断意义是？
蛋白质分解代谢
名词解释：转氨基作用，联合脱氨基作用，氨基酸代谢库
何谓氮平衡？如何根据氮平衡来反映体内蛋白质代谢的状况。
必需氨基酸的种类？如何判断氨基酸的营养价值？何谓蛋白质的互补作用？
和胃蛋白质的腐败作用？可产生哪些有毒物质？
胰蛋白水解酶有哪几种？简述各种酶作用的专一项极其主要产物
氨基酸的脱氨基方式有哪几种？转氨酶的辅酶是何种维生素？测定血清GPT/ALT何以判断肝功能？
试以化学结构时表示丙氨酸或其他氨基酸进行联合脱氨基作用的全过程
简述氨基酸的代谢概况，体内氨的主要来源与去路
何谓鸟氨酸循环，鸟氨酸循环的全过程及意义结果
脑组织如何通过谷氨酰胺的形成暂时解除氨毒，使用所学的生化知识解释引起肝昏迷的可能机理
α-丙酮酸有那些代谢途径
γ-氨基丁酸，5-羟色胺和牛磺酸各有哪些氨基酸分解产生？各有何生理功能？
何谓一碳单位？其主要形式为？四氢叶酸在一碳单位代谢中的作用是？代谢的生理意义？ 白化病，尿黑酸症，丙酮酸症各是缺乏哪一种酶而引起的？
芳香族氨基酸可代谢变为哪些生理活性物质？
简述胆固醇合成原料，有哪些因素可影响或调节胆固醇合成速度？
为什么甲亢患者易出现低胆固醇血症？甲减患者易出现高胆固醇血症
胆固醇在体内可转变为哪些重要的生理活性物质
下列物质彻底氧化净产生多少分子ATP?辛酸，乙酰乙酸，β-羟基丁酸，乙酸，甘油，硬脂酸，软脂酸
简述脂肪活化和β-氧化，酮体生成和利用以及胆固醇合成的亚细胞定位
机体内乙酰辅酶A的来源和代谢去路
胆固醇合成过程中的关键酶位那一个？如何调节胆固醇的合成？
何谓高脂血症和高脂蛋白血症
核苷酸代谢
嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸合成的基本原料是？嘌呤碱和嘧啶碱的分解终产物是什么？ 试从原料，合成起点，主要阶段，比较嘌呤核苷酸与嘧啶核苷酸的从头合成途径过程 简述IMP如何代谢转变为AMP和GMP;UMP如何代谢变为CTP和dTMP？
哪几条途径需要PRPP提供核糖-5磷酸，后者由那条糖代谢途径产生？
何谓代谢产物？试述5-FU,6-MP氨杂丝氨酸和叶酸类似物可抗癌的机理
dTMP分子中的5C-CH3由何种形式的一碳单位提供
何谓氨基酸合成的从头途径和补就途径？经常在哪些途径中进行？
十三章
名词解释：基因，基因组，中心法则，冈崎片段，半保留复制，转录，Hogness盒，复制 编码链，切除修复，Pribnow盒，外显子，转录泡，引发，点突变
简述DNA的复制过程，在DNA复制过程中，解旋，解链酶类，DNA聚合酶I,DNA聚合酶II 连接酶以及引起引物酶各有什么作用？
RNA聚合酶有哪些亚基组成？ρ因子有什么作用，δ因子和核心酶起什么作用？
比较复制转录异同点
何谓ImRNA,真核细胞刚合成的ImRNA常经过哪些类型的加工方式？
何谓逆转录？基本过程是？有什么重要的意义
蛋白质的生物合成
名词解释：翻译，密码子，反密码子，起始密码子，终止密码子，遗传密码的简并性，SD序列，多聚核糖体，多顺反子mRNA
MRNA ，tRNA 和rRNA在蛋白质合成过程中各有什么作用
遗传密码子/密码子的特点
释放因子有几种？各起何作用
简述蛋白质生物合成过程？个阶段需要哪些蛋白因子参与？肽链延长阶段又有哪些步骤？ 核苷酸与核苷酸之间靠（ 磷酸二酯键 ）化学键连接
氨基酸和氨基酸之间靠（肽键 ）化学键连接
氨基酸和tRNA之间靠（ 酯键 ）化学键连接
基因表达与调控
名词解释：基因表达，管家基因，组成性基因表达，操纵子，顺式作用原件和反式作用因子 何谓基因表达，有什么特点，基因表达主要有哪些方式？
简述lac操纵子的基本组件积极作用
随着培养液中碳源性质的变化，阻遏蛋白和CAP如何协调调节lac操纵子机构基因的转录？ 分别简述顺式作用原件和反式作用因子的主要类型及其作用
基因重组与基因工程
名词解释：基因工程，DNA重组，DNA克隆，基因载体，限制性核酸内切酶，基因文库，CDNA文库，质粒，转化，转导，转染
基因工程常用的工具酶有哪些？各有什么主要用途？
何谓平端末端和黏性末端？后者又有那两类？
何谓基因载体，常用的基因载体有哪些？载体应具备哪些条件？
何谓目的基因？有哪些获取方式？与载体的连接方式有哪些？
重组DNA技术的基本步骤分，切，接，转，筛，表各表示哪些内容？
细胞信息传递与癌基因
名词解释：细胞因子，G蛋白偶联受体，第二信使，cAMP依赖性蛋白激酶，癌基因，原癌基因，抑癌基因
细胞间的通讯方式为？根据作用具离得远近主要有哪些类型？
何谓神经递质？根据化学组成特点，神经递质主要有哪几类？
何谓激素？根据化学本质特点，急速分为哪四大类？根据受体定位，激素可分为那两类？ 何谓受体和配体？两者结合有哪些特征
膜受体主要有哪四类？
简述水溶性激素经Gs蛋白介导，循cAMP-蛋白激酶A途径传递信号的基本过程
简述IP3和DAG的生理过程及双信使传递途径的基本过程
通过膜受体介导的信息传递途径，主要有那几条？
以糖皮质激素为例，建树胞内受体调节靶基因转录的作用模式。
基因诊断和基因治疗
名词解释：基因治疗，探针，核酸分子杂交，
基因诊断的概念及特点
简述核算分子固相杂交技术的主要操作步骤
常用的固相杂交方法有哪些？简述Southern Northern blotting的主要途径
简述PCR技术的基本原理和循环一次的基本步骤
基因芯片的概念及原理
胆色素代谢
黄疸，阴性黄疸的定义，常见有哪三类黄疸
胆色素主要包括哪些化合物？简述胆色素的正常代谢过程
正常人的尿液，粪便中的胆色素变化有和特征？
试从结构及理化特性方面比较结合胆红素和未结合胆红素性质的差别
药物代谢
名词解释：生物膜，药物的生物转化，药物代谢酶的诱导
简述构成生物膜的基本成分及生物膜的结构特征
简述药物透过生物膜的转运方式
药物的生物转化主要在那几个脏器中进行？主要有哪几种反应类型？第一相反应中哪一类反应最重要？第二相反应中哪一项结合最重要？
催化药物代谢转化的酶系有哪几类？哪一类最重要
药物生物转化的特点？常有哪些因素影响药物的生物转化？
肝细胞微粒体加单氧酶系主要有哪些成分构成？简述作用机制
第二篇：生物化学一总结
第三章，氨基酸 1氨基酸的分类：
丙氨酸 Ala A 中 6.02 非极性 精氨酸 Arg R 碱 10.76 正电荷 天冬酰胺Asn N 酸 5.41 无电荷 天冬氨酸Asp D 酸 2.97 负电荷 Asn或Asp Asx B
半膀氨酸Cys C 5.02 无电荷 谷氨酰胺Gln Q 酸 5.65 无电荷 谷氨酸 Glu E 酸 3.22 负电荷 甘氨酸 Gly G 中 5.97 无电荷 Gln或Glu Glx Z
组氨酸 His H 碱 7.95 正电荷 异亮氨酸Ile I 中 6.02 非极性 亮氨酸 Leu L 中 5.98 非极性 赖氨酸 Lys N 碱 9.74 正电荷 甲硫氨酸（蛋氨酸）Met M 5.75 非极性 苯丙氨酸Phe F 芳香 5.48 非极性 脯氨酸 Pro p 碱 6.30 非极性 丝氨酸 Ser S 5.46 无电荷 苏氨酸 Thr T 6.53 无电荷 色氨酸 Trp w 芳香 5.97 非极性 酪氨酸 Tyr Y 芳香 5.66 无电荷 颉氨酸 Val V 中 5.97 非极性
2氨基酸的分离提纯：纸层析法的原理:由于各种氨基酸再两个溶剂系统中具有不同的Rf值，因此就彼此分开，分布在滤纸的不同区域。当用茚三酮溶液显色时，得到一个双向纸层谱。 第四章 蛋白质的共价结构
1蛋白质的分类a单纯蛋白：仅有氨基酸组成，不含其它化学成分b缀合蛋白：含除氨基酸以外各种化学成分作为其结构一部分。辅基：非蛋白部分。 2蛋白质的功能：催化，调节，转运，储存，运动，结构成分，支架作用，防御和进攻，异常功能 3蛋白质的构象和结构：链主链上共价连接的氨基酸残疾决定的，二级结构和其他结构层次主要是由非共价力如氢键，离子键，范德华力和疏水作用决定的。 5多肽链的部分裂解 a酶裂解法:
胰蛋白酶：R1=Lys赖氨酸或Arg精氨酸侧链（转移要求，水解速度快）AEcys半膀氨酸（能水解，速度慢）R=Pro脯氨酸(抑制水解)
糜蛋白酶：R1=Phe苯丙氨酸.Trp色氨酸或Tyr酪氨酸（速度快）Leu亮氨酸,Met甲硫氨酸或His组氨酸（速度次之）R2= Pro(抑制水解)
嗜热菌蛋白酶：R2= Leu亮氨酸,Ile异亮氨酸, Phe.苯丙氨酸Trp色氨酸,Val颉氨酸, Tyr酪氨酸或Met甲硫氨酸（疏水性强的残基，速度快）R2=Gly甘氨酸或Pro（不水解）R1或R3=Pro(抑制水解)
胃蛋白酶：R1和/或= Phe苯丙氨酸,Leu亮氨酸, Trp色氨酸, Tyr酪氨酸以及其他疏水性残基（速度好）R1= Pro(抑制水解)
b化学裂解法:羟胺—NH2OH在PH9下能专一性的断裂Asn天冬酰胺-Gly甘氨酸之间的肽键，Asn天冬酰胺-Leu亮氨酸,Asn-Ala丙氨酸也能部分裂解。 6肽段氨基酸序列的测定1 Edman化学降解法2酶降解法3质谱法4根据核苷酸序列的推定法 第五章 蛋白质的三维结构
1研究蛋白质构象的方法1X射线衍射法（只能是晶体）2溶液中的蛋白质构象a紫外差光谱b荧光和荧光偏振c圆二色法d核磁共振（NMR）
2a螺旋的结构a螺旋是一种重复性结构，螺旋中每个a-碳的 和 分别再-57和-47附近，每圈螺旋占3.6个氨基酸残基，沿螺旋轴方向上身0.54nm,称为移动距离或螺距，每个残基绕轴旋转100，沿轴上升0.15nm。残基的侧链伸向外侧。a螺旋是氢键封闭的13圆环
第六章 蛋白质结构与功能的关系 1免疫球蛋白的结构： 由4条多肽链组成，两条重链，两条轻链，通过二硫键连接成Y形结构的分子。 2 类别：1IgM对入侵抗原作初次免疫反应早期产生的2IgA存在于身体的分泌物3IgG记忆B细胞引发的再次免疫反应中的主要抗体，血清中最基本的抗体4IgE在变态或过敏反应中起重要作用 第七章 蛋白质的分离，纯化和表征
1测分子质量：化学组成法，渗透压法，沉降分析法（速度，平衡），凝胶过滤法，SDS聚丙烯胺凝胶电泳法
2沉淀蛋白质的方法：盐析法，有机溶剂沉淀法，重金属盐沉淀法，生物碱试剂和某些酸类沉淀法，加热变性沉淀法
3分离蛋白质混合物时所依据的性质：分子大小，溶解度，电荷，吸附性质，对配体分子特异的生物学亲和力。
5三种以上蛋白质含量测定的方法：凯氏定氮法，双缩尿法，紫外吸收法，Folin-酚试剂法： 第八章 酶通论
1酶催化作用的特点1酶易失活2酶具有很高的催化效率3酶具有高度专一性（最重要的特点之一，也是和一般催化剂最主要的区别）4酶活性受到调节和控制a调节酶的浓度 （一种是诱导或抑制酶的合成，一种是调节酶的降解）b通过激素调节酶的活性c反馈调节
2酶的化学本质：酶的化学本质除了由催化活性的RNA之外几乎都是蛋白质，不能说所有的蛋白质都是酶，只是具有催化作用的蛋白质，才称为酶。 3酶的命名1习惯命名法2国际系统命名法.
4酶的分类(国际系统分类法) 1氧化还原酶类2转移酶类3水解酶类4裂合酶类5异构酶类6连接酶类
6几种蛋白酶专一性 1胰蛋白酶：只专一的水解赖氨酸或精氨酸羧基形成的肽键
2胰凝乳蛋白酶：专一的水解由芳香氨基酸或带有较大非极性侧链氨基酸羧基形成的肽键 3弹性蛋白酶：专一的水解丙氨酸、甘氨酸及短脂肪链氨基酸羧基形成的肽键 4胃蛋白酶：水解芳香族或其他疏水氨基酸的羧基或氨基形成的肽键
5氨肽酶：水解氨基末端氨基酸残基 6羧肽酶：水解羧基末端氨基酸残基 7关于酶活性专一性的假说
18xx年Fisher提出“锁与钥匙”学说 19xx年Koshland提出“诱导契合”假说
8酶活力测定：一是测定完成一定量反应所需的时间，二是测定单位时间内酶催化的化学反应量。方法：1分光光度法2荧光法3同位素测定法4电化学方法
9判断分离提纯方法的优劣的指标1是总活力的回收，2是比活力提高的倍数
10核酶的种类（催化分子内反应的核酶）催化分子间反应的核酶，又包括：a自我剪接核酶，包括剪切和连接两个步骤b自我剪切核酶
11何谓酶的专一性？酶的专一性由那几类？如何解释酶作用的专一性？是指酶对催化的反应和反应物有严格的选择性，酶往往只能催化一种或一类反应，作用于一种或一类物质
酶的专一性：1结构专一性，包括绝对专一性，相对专一性，族专一性或基团专一性，键专一性2立体异构专一性：包括旋光异构专一性和几何异构专一性
12酶的活性受那些因素调节:通过激素调节，反馈抑制调节，抑制剂和激活剂调节，其他调节方式如别构调节，酶原的激活，酶原的可逆共价修饰和同工酶来调节酶的活性
13辅酶和辅基有何不同？在催化反应中起什么作用？只在于她们与脱辅酶结合的牢固程度不同，并
无严格界限。辅酶或者辅基在酶催化中通常是起着电子、原子或某些化学基团的传递作用。 第九章 酶促反应动力学 1各级反应的特征
1二级反应：半衰期与初浓度成反比t?=（ka）-1 2零级反应：半衰期与浓度成正比，初浓度越大，半衰期越长 t?=a/2k 4酶的抑制作用
1不可逆的抑制作用,
2可逆的抑制作用 a竞争性抑制 b非竞争性抑制
c反竞争性抑制
1无抑制剂 2不可逆抑制剂 3可逆抑制剂
第十章 1研究酶活性的方法：1酶分子侧链基团的化学方法（非特异性共价修饰，特异性共价修饰，亲和标记）2动力学参数测定法，3X射线晶体结构分析法
2与酶催化效率有关的因素：邻近效应，定向效应，诱导契合，酸碱催化，共价催化，金属离子催化，多元催化，协同效应，活性部位微环境的影响。 第十一章 维生素与辅酶 1维生素A视黄醇，一种类异戊二烯分子，由异戊二烯构件分子生物合成。血浆中的维生素A是非酯化型的，与特异的转运蛋白——视黄醇结合蛋白结合而被转运。缺乏症：夜盲症，干眼症，皮肤干燥。 2维生素D类甾醇衍生物，抗佝偻病维生素缺乏症：儿童 佝偻病；成人 软骨病
3维生素E与动物生育有关，故称生育酚。缺乏症：人类未见缺乏症，临床上用于习惯性流产 4维生素K具有促进凝血的功能，故称凝血维生素缺乏症：偶见于新生儿及胆管阻塞患者表现为凝血时间延长或血块回缩不良
5维生素PP与核糖、磷酸、腺嘌呤组成脱氢酶的辅酶，主要是烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+,辅酶1）和烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+，辅酶2）缺乏症：赖皮症
6维生素B2在体内以黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)形式存在缺乏症：口角炎，舌炎，唇炎，阴囊皮炎
7维生素B6包括三种：吡哆醇，吡哆醛，吡哆胺缺乏症：未发现典型缺乏症
维生素B12氰钴胺素，参与DNA的合成，对红细胞成熟很重要，肉类和肝中含量丰富维生素缺乏症：巨红细胞贫血
维生素C抗坏血酸缺乏症：坏血病 第十九章 代谢总论
代谢中常见的有机反应机制1基团转移反应a酰基转移下b磷酸基转移c葡糖基转移2氧化反应和还原反应,3消除、异构化及重排反应4碳-碳键的形成与断裂反应
第二十章 生物能学
ATP的来源：1葡萄糖彻底氧化为C02和水，从中释放大量ATP2无氧条件下，葡萄糖降解为丙酮酸，并产生2个ATP ATP去路：对高等动物来说，能量用于营养物质的吸收、神经兴奋的传导、细胞分裂和蛋白质合成，对植物来说，能量用于矿质离子的吸收、光合作用暗反应、蛋白质合成和细胞分裂的生命活动。 第二十一章 生物膜与物质运输
1生物膜的主要功能1能量转换2物质运输3信息识别与传递4保护作用
2主动运输的主要特点1专一性2运输速度可以达到“饱和”状态3方向性4选择性抑制5需要提供能量
3Na+和K+的运输aNa+,K+-泵与Na+,K+-ATP酶(Skou提出Na+，K+-ATP酶是一个跨脂膜的Na+,K+-泵，即
通过水解ATP提供的能量主动向外运输Na+，而向内
运输K+)
Na+,K+-ATP酶的作用机制—构象变化假说
5糖和氨基酸的运送(协同运输)葡萄糖利用Na+梯度提供能量，通过专一性的运输载体，伴随Na+一起运输入细胞。在细菌中很多糖和氨基酸的运输是由质子梯度推动的，在线粒体和较低等的真核细胞膜中也存在这种协同运输
6生物膜运输的分子机制1移动性载体模型2孔道或通道模型3构象变化假设 第二十二章 糖酵解作用
1丙酮酸的去路1生成乳酸，所用酶为乳酸脱氢酶2生成乙醇(a丙酮酸脱羧形成乙醛需要丙酮酸脱羧酶，以硫胺素焦磷酸（TPP）为辅酶b乙醛还原成乙醇同时产生氧化型NAD+ 需要乙醇脱氢酶（ADH）) 第二十三章 柠檬酸循环
1柠檬酸循环的化学总结(总化学反应式)
YIXIAN-CoA+3NAD++FAD+GDP+Pi2CO2+3NADPH+FADH2+2H++CoA-SH 能量的计算： 每一个循环产生：
一个乙酰CoA分子(两个碳原子),两个CO2,三个NAD+和一个FAD，4对氢原子,三个NADPH和一个FADH2 两个水分子
总结算：共4个脱氢步骤
32.5*3对，2分子丙酮酸产生的2个一共12.5*2+7=
第二十四章 生物氧化-电子传递和氧化磷酸化 1氧化磷酸化作用和底物水平磷酸化作用的区别： 氧化磷酸化作用是指直接与电子传递链相偶联的由ADP形成ATP的磷酸化作用，底物水平磷酸化是指，ATP的形成直接由一个代谢中间产物上的磷酸基团转移到ADP分子上的作用。
2化学渗透假说19xx年Edward Slater提出，电子沿电子传递链传递使线粒体内膜蛋白质组分发生了构象变化，形成一种高能形式。这种高能形式通过ATP的合成二恢复其原来的构象。
第二十五章 戊糖磷酸途径和糖的其他代谢途径 戊糖磷酸途径的主要反应：这种途径是糖代谢的第二条重要途径，在细胞溶胶内进行，广泛的存在在动植物细胞内。
第二十六章 糖原的分解和生物合成
糖原降解的三种酶：1糖原磷酸化酶2糖原脱支酶3磷酸葡萄糖变位酶
糖原合成的三种酶：1UDP-葡萄糖焦磷酸化酶2糖原合酶3糖原分支酶