生物化学常考的名词解释

生物化学：是运用化学理论和方法研究生物体的化学组成、化学变化（物质代谢）以及其与生理功能之间联系的一门学科。

肽平面:肽键中的C、O、N、H四个原子和与它们相邻两个ａ碳原子（即－Ca1-CO-NH-Ca2 六个原子）都处于同一个平面上，此平面称为肽平面。

酶:酶是一类由活性细胞产生的生物催化剂。

单纯酶:有些酶只由氨基酸组成，不含其它成份。

结合酶:有些酶的组成中除了蛋白质部分外，还有对热稳定的非蛋白小分子物质。

酶的辅助因子; 酶的对热稳定的非蛋白小分子物质部分，其主要作用是作为电子、原子或某些基团的载体参与反应并促进整个催化过程。

辅酶：作为辅助因子的小分子有机化合物，通常称为辅酶或辅基。

辅基：与蛋白酶共价结合的辅酶。

活性中心：酶能结合、催化底物的部位只占酶的局部空间区域，它处在酶分子表面的裂隙。 结合部位：酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位

催化部位; 酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位

调控部位; 酶分子中存在着一些可以与其他分子发生某种程度的结合的部位，从而引起酶分子空间构象的变化，对酶起激活或抑制作用

必须基团; 酶分子中与其活性密切相关的基团，为酶表现催化活性不可缺少的基团。

酶原：没有活性的酶的前体。

酶原的激活：酶原在一定条件下经适当的物质作用可转变成有活性的酶。酶原转变成酶的过程称为酶原的激活。

同功酶：能催化同一化学反应的一类酶。

米氏常数Km：是酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。

不可逆性抑制：抑制剂与酶反应中心的活性基团以共价形式结合，引起酶的永久性失活。 可逆性抑制：抑制剂与酶蛋白以非共价方式结合，引起酶活性暂时性丧失。

竞争性抑制：当抑制剂与酶结合形成EI复合物后，酶则不能再与底物结合，从而抑制了抑制的活性。 非竞争性抑制：由于这类物质并不是与底物竞争与活性中心的结合

激活剂：指凡能增高酶活性的物质。

酶的最适温度：在一定的温度下, 酶具有最大的催化活性。

酶的最适PH：在一定的pH下, 酶具有最大的催化活性。

寡聚酶：由多个（两个以上）具有三级结构的亚基聚合而成。

多酶复合体：指几个酶嵌合而成的络合物

酶活力： 又称为酶活性，一般把酶催化一定化学反应的能力称为酶活力，通常以在一定条件下酶所催化的化学反应速度来表示。

PI（蛋白质的等电点）：使蛋白质分子所带的正电荷与负电荷相等，即净电荷等于零的溶液PH值。 肽键（酰胺键）：一个氨基酸的a-羧基与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合形成的共价键（CO-NH-）。 单纯蛋白质:仅由a-氨基酸组成的蛋白质

结合蛋白质：由a-氨基酸和其它成份组成的蛋白质。

必需氨基酸：为生物体内不能自身合成必须依靠食物供给的氨基酸。

蛋白质的变性：蛋白质分子在某些理化因素作用下，其特定的三维构象破坏而导致理化性质改及生物活性丧失，这种现象称之。

DNA的一级结构：DNA分子中核苷酸排列的顺序。

基因：一段有功能的DNA片段，生物细胞中DNA分子的最小功能单位。

核酸的变性：稳定核酸双螺旋次级键断裂，空间结构破坏，变成单链结构的过程。核酸的的一级结构(碱基顺序)保持不变。

核酸的杂交：DNA单链与在某些区域有互补序列的异源DNA单链或RNA链形成双螺旋结构的过程。这样形成的新分子称为杂交DNA分子。

Tm（解链温度）：通常将紫外吸收的增加量达最大量一半时的温度称解链温度

酮体：可形成乙酰乙酸、D-β-羟丁酸和少量丙酮，这三者统称为酮体

无氧酵解：糖无氧分解是指在不需氧的条件下，1分子葡萄糖或糖原的葡萄糖单位氧化分解为2分子乳酸的过程，在此过程中生成少量的ATP。

糖异生：非糖物质转变为葡萄糖或糖原过程。

Cori循环（乳酸循环）：烈运动时产生的大量乳酸会迅速扩散到血液，随血流流至肝脏，先氧化成丙酮酸，再经过糖异生作用转变为葡萄糖，进而补充血糖，也可重新合成肌糖原被贮存起来。这一乳酸——葡萄糖的循环过程称为Cori循环。

血糖：指血液中所含的糖类，主要是葡萄糖。

生物氧化：物质在生物体内的氧化分解统称为生物氧化。

氧化磷酸化：代谢物脱下的氢在呼吸链一系列氢转移和电子传递的氧化过程中释放的能量使ADP磷酸化生成ATP的过程。

底物水平磷酸化：是在被氧化的底物上发生磷酸化作用。即底物被氧化的过程中，形成了某些高能磷酸化合物的中间产物，通过酶的作用可使ADP生成ATP。

呼吸链：呼吸链又叫电子传递体系或电子传递链，它是代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给被激活的氧原子，而生成水的全部体系。

血脂：血浆中所含的脂类统称为血脂。

生糖氨基酸：只可以转变成糖的氨基酸。

生酮氨基酸：只能转变成酮体的氨基酸。

生糖兼生酮氨基酸：既可转变成糖又能转变成酮体的氨基酸。

一碳单位：某些氨基酸在代谢过程中分解产生含一个碳原子的活性基团。

从头合成（从无到有）途径：生物体利用某些氨基酸、一碳单位、二氧化碳和5－磷酸核榶合成嘌呤核苷酸的过程。

补救合成途径：组织细胞利用游离碱基或核苷合成核苷酸的过程。

第二篇：生物化学知识点总结

生物化学

静态生物化学

一、单糖

①定义：醛酮糖

②成环：六元比五元环稳 ;C1-C4五元环C1-C5六元环；环链平衡

③αβ异头物：三点（α、β、不是对映体）

④旋光性，还原性，变旋性：条件

⑤哈沃斯投影式，DL/RS型：O在上，C1，编号顺序，左上右下

⑥化学性质：与醛酮联系，反应、作用（氧化、还原、HCN、苯肼成月杀、成苷、强浓酸脱水、弱碱异构、强碱弱酸酯化、甲基化成醚、乙酰化、高碘酸反应）【反应、应用】 ⑦淀粉、唐元与碘反应：螺旋与颜色；一个还原端；非还原糖（蔗糖、果糖）

二、脂质

①定义，分类：单酯、多酯、结合酯、单—三酰甘油酯

②油脂：L，Sn，三酰甘油酯（单纯甘油酯、混合甘油酯）

③甘油：L，Sn

④脂肪酸：C3-C33，多C12-C24的C2n，C>12高级、C<12低级

⑤两经典饱和脂肪酸：C16，C18

⑥不饱和脂肪酸三表示法

⑦物理性质：水溶性及原因、熔点（植物油，动物脂肪）

⑧化学性质：水解——皂化（值）；加成——氢-硬化，卤素-碘值；酸败——酸值；乙酰化 ⑨磷脂：极性头部，非极性尾部（一条饱和，一条不饱和，顺式30°）；两类醇 ⑩VD2原：麦角固醇;VD3:7-脱氢胆固醇

三、氨基酸

①组成蛋白质的20种氨基酸

②两特殊氨基酸：Pro,Gly;α-L

③八种必需氨基酸，两种半必需氨基酸：甲携来一本亮色书，精组

④酸性、碱性、中性氨基酸：天谷酸，碱赖精组；PI与7（中性氨基酸PI<7原因α-COOH>

α-NH2）

⑤中性氨基酸：含-OH(苏丝)、-SH(半胱、Met)

⑥芳香氨基酸：吸紫外线280nm（老色）/260（本）,原因（苯环共轭）

⑦Met:蛋/甲硫;半胱：有-S-S-异构为-SH有还原性;谷胱甘肽：谷+半胱+甘

⑧PI值：兼性离子—COO-/—NH2+，静电量为0；PH=PK+lg[R-]／[R+];

PI=(PK1+PK2)／2=(PK1+PKR-COOH)/2=(PK2+PKR-NH2)/2;带电正负电泳

⑨化学反应：Sanger,Edman,Pauly,Millon,Folin,坂口反应，茚三酮反应（Pro黄色，其它蓝紫色）【反应，应用】

四、蛋白质

①含元素：CHON；N含量稳16%→ωPro.=ωN/16%=ωN×6.25

②一级结构:肽链N-C；肽键（固定键角键长）；高级结构的基础

③二级结构：α-螺旋（3.6、0.15、0.54、1-4,13），β-折叠（链间氢键），β-转角（1-4氢键、拐角Gly）【主链构象及侧链排布】

④超二级结构：结构域、模体、无规卷曲

⑤三级结构：极性在外成水膜，生物活性与三级结构关系，亚基

⑥ 四级结构：n聚体、分子伴侣

⑦各级作用力：一级—肽键；二级—氢键；三级—次级键（主要为疏水作用力）；四级—疏

水作用力

⑧性质：粘度小，含老色本的吸光，有手性、正负协同效应

⑨胶体性质：1-100nm，三性质（丁达尔、布朗、电），稳定因素（2点）

⑩PI：带电0→电导率低、溶解度低

⑾沉淀法:有机物脱水膜;加酸碱到PI(不溶于水,溶于酸碱→变性不一定沉淀);盐析（沉淀不一定变性）【破坏水膜、同电相斥作用】

⑿变性：粘度增，高级结构破坏

⒀变性因素及原因：△（破坏高级作用力），尿素（二级氢键），三氯乙酸（成不溶盐），含硫乙醇（破坏-S-S-）

⒁变性后性质变化及原因：溶解度下降（高级紊乱、水膜破坏），颜色变（三级破环内外基团换位），变性后才可被酶水解（蛋白酶只破坏肽键）；黏度增大（面粉）

⒂复性：变性逆过程

⒃化学性质：双缩尿反应（与肽键反应，多肽、蛋白质反应，成蓝紫色）

茚三酮反应（与-NH2）

专一切断（CNBr：专一切Met羧基端肽键；胰蛋白酶：专一切赖精羧基形成的

肽键）

N端分析（Sanger）C端分析（羧肽酶解靠近羧基端氨基酸放出多）

++⒄调节：异构化（-S-S-与-SH还原性）,修饰,波尔效应(HbH+O2?HbO2+H,酸性不利于结合

O2)【一个血红蛋白与四个O结合】

五、酶

①本质：Pro.&RNA（P酶，R酶）

②P酶命名:传统(胃蛋白酶)；EC[(ECa·b·c·d),a(123456)六类：（氧转水裂异合）] R酶命名：EC[a:1-分子间催化，2-分子内催化]（加后缀-ase）

③全酶：酶蛋白+辅因子（酶蛋白—--底物专一性，辅因子---反应类型专一性；一个Pro. 对应一个辅因子，一个辅因子对应多个Pro.）【全酶才有活性】

④辅因子：辅基辅酶（共价键稳—辅基；疏水作用不稳—辅酶），化学本质（金属离子R+、有机小分子V），作用机制（R+升降价参与氧化还原反应；R+静电作用力参与定向效应） ⑤活化中心：必需基团；结合部位；催化部位；调控部位；酶元无活性原因（活化中心未形

成或暴露）

⑥专一性：绝对—锁钥学说；相对（键、族）--表面诱导契合学说；几何

⑦高效性（催化机理）：过渡态机制（核心）；邻近效应；定向效应；亲核共价；OH

⑧酶与底物主要作用力是静电作用力：（低介电常数介质中静电屏蔽少，酶活性强；静电作

用力>氢键>疏水作用力）

⑨多底物催化机理：依次反应（易反应的优先）；随机释放产物;乒乓反应（反应前部分产

物释放）

⑩调节性：T、PH、[S]、激活剂，抑制剂（定义）；别构（变构酶不合米氏方程），共价修饰，同工酶【功能同（催化同一反应），理化性质不同】 -

⑾动力学：米氏方程【V=Vmax[S]／(Km+[S])；应用（Km与[S]关系）】；Km=(k2+k3)/k1的意义【Km越小，酶与底物结合能力越强】、求法（双倒数法）；Km和Vmax是物理常量 ⑿抑制剂动力学：可逆不可逆——可除不可除，原因（是否共价键与活化中心结合） 三可逆抑制剂——Km、Vmax变化（竞争抑制剂-与活化中心结合； -

非竞争性抑制剂-与非活性中心结合）

⒀活力测定：单位（IU、Kat）,比活力(酶活力/Pro(RNA)mg数)，转换数(kp)，催化周期

(T=1/kp）;初速率V=反应5%内的速率

⒁RNA酶（核酶）：定义、分类【剪切-1（锤头/发夹/丁肝病毒核酶），剪接-2】 ⒂失活作用，抑制作用，去激活作用的区别

⒃几种抑制剂（）

⒄抑制度表示法：相对活力分数（未失活/总）；抑制分数（失活/总）

⒅竞争抑制：[S]↑→抑制↓

⒆非竞争抑制：[S]与抑制强弱无关

⒇竞争性抑制 非竞争性抑制

六、核酸

①含元素:CHONP,ω=ωP×10.5

②分布分类:DNA(核、线粒体、叶绿体)，RNA（质中）

③组成：核苷=戊糖+碱基；核苷酸=核苷+磷酸

④戊糖：β-D型（原因），（脱氧）核糖；

⑤碱基：共轭平面（260nm吸紫外线），嘌呤嘧啶

⑥核苷：N苷键（C—N：嘌呤——N9C1’；嘧啶——N1C1’，假尿嘧啶为C—C）；【脱氧：d，

环：c】；碱基与糖平面垂直

⑦核苷酸：3’5’（脱氧核糖）/2’3’5’（核糖）可被磷酸酯化，一般为5’酯化； 命名（dNMP、NDP、NTP）;核苷酸衍生物（αβγ磷酸）

2,222⑧稀有碱基：-CH3:m,-S:s,-OH:o/h;m2G:N,N-二甲基鸟苷

⑨各组分化学性质：核糖——苔黑酚【绿色】；磷酸——钼酸铵（定磷试剂）【蓝色】； 脱氧核糖——苯二胺【蓝色】；嘌呤——AgNO3+NH3·H2O【白色沉淀】 ⑩一级结构：3’，5’-磷酸二酯键；5’磷酸，3’—OH；5‘→3‘（两种表示法）

⑾二级结构：B-DNA（大小沟、直径、径高、反向双螺旋平行；碱基比率、配对规则、排列

n种数（4）、0.34nm的计算）

※三类DNA（A、B、Z）：结构、形成、特点及Z-DNA的作用

RNA（发夹，5-6对碱基对才稳）

⑿二级作用力：A=T、C三G氢键，碱基堆积力（疏水力，主要）

⒀RNA分类与特点：mRNA（寿命最短，有密码子环）；tRNA(稀有碱基最多)；rRNA(含量多)；干扰RNA(干扰基因复制转录);SnRNA(不均一RNA，mRNA的前体);hnRNA（核RNA）;ScRNA（运表达出的蛋白质）

⒁mRNA的结构：3’PolyA尾结构,5’甲基鸟苷帽结构；

tRNA的结构：二级三叶草形四环四臂五个区，3’-CCA,三级倒L形

⒂超二级结构（质粒超螺旋）：正负超螺旋定义、转化、意义、计算、主要以负超螺旋存在 ⒃理化性质：溶解性（不溶于水，钠盐1mol/L,0.14mol/L,DNA比RNA明显）；两性(P，碱

基，PI)；260nm吸紫外线；黏度大，酸性;高浓度缓冲液中保存(离子浓度大则

Tm高)；DNA比RNA明显

水解【酸（PH<1,=4,甲基化DNA酸水解用处）；碱（RNA PH:13,11,DNA去碱基易） 酶（内切、外切）】

⒄变性：原因（二级氢键断），因素（加热，震荡，有机溶剂）；结果（黏度下降 ，成单链）

O增色效应（吸光性：单链DNA>双链DNA）；全变性(DNA碱性全变性、90C以上全变

性增色37%)

⒅Tm：定义（增色18.5%）；与C三G、NaCl浓度关系

3-※ DNA稳定因素（PO4）与Tm、Z-DNA不稳

⒆复性：条件、机制（Cot曲线）、三个吸光度

⒇修饰：甲基化（ACG）

动态生物化学