第一章 蛋白质的结构与功能

一、名词解释

肽键：一个氨基酸的a--羧基与另一个氨基酸的a--氨基脱水缩合所形成的结合键，称为肽键。

等电点：蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。

蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸的排列顺序。

三、填空题

1，组成体内蛋白质的氨基酸有20种，根据氨基酸侧链（R）的结构和理化性质可分为①非极性侧链氨基酸；②极性中性侧链氨基酸：；③碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸；④酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸。

3，紫外吸收法（280 nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子含有 色氨酸， 苯丙氨酸，或 酪氨酸。

5，蛋白质结构中主键称为 肽键，次级键有氢键、离子键、疏水作用键、 范德华力、二硫键等，次级键中属于共价键的有 范德华力、二硫键

第二章 核酸的结构与功能

一、名词解释

DNA的一级结构：核酸分子中核苷酸从5’-末端到3’-末端的排列顺序即碱基排列顺序称为核酸的一级结构。

DNA双螺旋结构：两条反向平行DNA链通过碱基互补配对的原则所形成的右手双螺旋结构称为DNA的二级机构。

三、填空题

1，核酸可分为 DNA 和 RNA 两大类，前者主要存在于真核细胞的 细胞核 和原核细胞 拟核 部位，后者主要存在于细胞的 细胞质 部位

2，构成核酸的基本单位是 核苷酸 ，由 戊糖、含氮碱基 和 磷酸 3个部分组成

6，RNA中常见的碱基有腺嘌呤、鸟嘌呤，尿嘧啶和胞嘧啶

7，DNA常见的碱基有腺嘌呤、鸟嘌呤、胸腺嘧啶和胞嘧啶

四、简答题

1，DNA与RNA 一级结构和二级结构有何异同？

4，叙述DNA双螺旋结构模式的要点。

DNA双螺旋结构模型的要点是：1，DNA是一平行反向的双链结构，脱氧核糖基和磷酸骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相交接触。腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对存在，形成两个氢键（A=T），鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对存在，形成三个氢键（G≡C）,碱基平面与线性分子的长轴相垂直。一条链的走向是5’→3’，另一条链的走向就一定是3’→5’；2，DNA是一右手螺旋结构；3，DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链间互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持。

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第一章蛋白质的结构与功能

1.20种基本氨基酸中,除甘氨酸外,其余都是L-α-氨基酸.

2.支链氨基酸(人体不能合成:从食物中摄取):缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸

3.两个特殊的氨基酸：脯氨酸：唯一一个亚氨基酸   甘氨酸：分子量最小，α-C原子不是手性C原子，无旋光性.

4.色氨酸：分子量最大

5.酸性氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸  碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸

6.侧链基团含有苯环：苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸

7.含有—OH的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸

8.含有—S的氨基酸：蛋氨酸和半胱氨酸

9.在近紫外区（220—300mm）有吸收光能力的氨基酸：酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸

10.肽键是由一个氨基酸的α—羧基与另一个氨基酸的α—氨基脱水缩合形成的酰胺键

11.肽键平面：肽键的特点是N原子上的孤对电子与碳基具有明显的共轭作用。使肽键中的C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转，因此。将C、H、O、N原子与两个相邻的α-C原子固定在同一平面上，这一平面称为肽键平面

12.合成蛋白质的20种氨基酸的结构上的共同特点：氨基都接在与羧基相邻的α—原子上

13.是天然氨基酸组成的是：羟脯氨酸、羟赖氨酸，但两者都不是编码氨基酸

14.蛋白质二级结构的主要形式：①α—螺旋②β—折叠片层③β—转角④无规卷曲。α—螺旋特点：以肽键平面为单位，α—C为转轴，形成右手螺旋，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺径为0.54nm，维持α-螺旋的主要作用力是氢键

15.举例说明蛋白质结构与功能的关系

①蛋白质的一级结构决定它的高级结构

②以血红蛋白为例说明蛋白质结构与功能的关系：镰状红细胞性贫血患者血红蛋白中有一个氨基酸残基发生了改变。可见一个氨基酸的变异（一级结构的改变），能引起空间结构改变，进而影响血红蛋白的正常功能。但一级结构的改变并不一定引起功能的改变。

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第三章，氨基酸 1氨基酸的分类：

丙氨酸 Ala A 中 6.02 非极性 精氨酸 Arg R 碱 10.76 正电荷 天冬酰胺Asn N 酸 5.41 无电荷 天冬氨酸Asp D 酸 2.97 负电荷 Asn或Asp Asx B

半膀氨酸Cys C 5.02 无电荷 谷氨酰胺Gln Q 酸 5.65 无电荷 谷氨酸 Glu E 酸 3.22 负电荷 甘氨酸 Gly G 中 5.97 无电荷 Gln或Glu Glx Z

组氨酸 His H 碱 7.95 正电荷 异亮氨酸Ile I 中 6.02 非极性 亮氨酸 Leu L 中 5.98 非极性 赖氨酸 Lys N 碱 9.74 正电荷 甲硫氨酸（蛋氨酸）Met M 5.75 非极性 苯丙氨酸Phe F 芳香 5.48 非极性 脯氨酸 Pro p 碱 6.30 非极性 丝氨酸 Ser S 5.46 无电荷 苏氨酸 Thr T 6.53 无电荷 色氨酸 Trp w 芳香 5.97 非极性 酪氨酸 Tyr Y 芳香 5.66 无电荷 颉氨酸 Val V 中 5.97 非极性

2氨基酸的分离提纯：纸层析法的原理:由于各种氨基酸再两个溶剂系统中具有不同的Rf值，因此就彼此分开，分布在滤纸的不同区域。当用茚三酮溶液显色时，得到一个双向纸层谱。 第四章 蛋白质的共价结构

1蛋白质的分类a单纯蛋白：仅有氨基酸组成，不含其它化学成分b缀合蛋白：含除氨基酸以外各种化学成分作为其结构一部分。辅基：非蛋白部分。 2蛋白质的功能：催化，调节，转运，储存，运动，结构成分，支架作用，防御和进攻，异常功能 3蛋白质的构象和结构：链主链上共价连接的氨基酸残疾决定的，二级结构和其他结构层次主要是由非共价力如氢键，离子键，范德华力和疏水作用决定的。 5多肽链的部分裂解 a酶裂解法:

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第一单元 蛋白质结构与功能 1.氨基酸与多肽：半胱（巯基）、 蛋（甲 硫）氨酸是所有必需氨基酸中唯一含 有硫元素的氨基酸。含有苯环的氨基 酸是苯丙氨酸和酪氨酸、色氨酸。酸 性氨基酸是谷氨酸和天冬氨酸。谷胱 甘肽（GSH）由谷氨酸、半胱氨酸和甘 氨酸组成的三肽（谷-胱-甘） ，半胱氨 酸巯基是其主要功能基团。2.蛋白质 的结构：蛋白质一级结构，氨基酸以 肽键连接，氨基酸的排列顺序。二级 结构：局部主链的空间构象。α 螺旋 结构特征：1.多肽链主链围绕中心轴 旋转； 2.氢键维持 α 螺旋结构的稳定； 3.右手螺旋。三级结构：亚基间相对 的空间位置。一条多肽链中所有原子 在三维空间的整体排布为三级结构。 四级结构：由二条肽链以上多肽主链 构成，每条肽链具有独立的三级结构， 每条肽链称为一个亚基，各亚基间以 非共价键维系，称四级结构。 蛋白质的变性： 蛋白质的空间结构 （但 不包括一级结构）遭到破坏。生物学 活性丧失。

第二单元 核酸的结构与功能 1.核酸：脱氧核糖核酸（DNA） ：遗传 信息的贮存和携带者；核糖核酸 （RNA） ：参与遗传信息的表达。2.DNA 的结构与功能：腺嘌呤（A） ，鸟嘌呤 （G） ，胞嘧啶（C） ，胸腺嘧啶（T） ， 尿嘧啶（U） 。[A]=[T]；[C]=[G]含量 相同。两碱基之间的氢键是维持双螺 旋横向稳定的主要化学键。纵向则以 碱基平面之间 的碱基 堆积力维持稳 定。 3.DNA 变性及其应用： ①DNA 变性： 氢键断裂。高色效应：紫外吸收 （260nm）增强。②解链温度\融解温 度（Tm） ：UV 吸收增值达到最大吸收增 值 50%时的温度， Tm。 含量愈大， 称 G+C Tm 愈高 3.DNA 变性的复性： DNA 发生热变性后，经缓慢降温，恢复完整的双螺旋结 构 。核酸探针杂交。同一个体的 DNA 响。DNA 碱基组成有种属特异性。P 磷 最 稳 定 。 4.RNA 的 结 构 与 功 能 ： 1.mRNA： 5′帽子（m7Gppp-） 3′尾巴， ， U 代 T。编码区是蛋白质合成的模板， 三个碱基为一组构成 1 个氨基酸的密 码。2.tRNA：稀有碱基，转运氨基酸， 最小。 反密码： 先配对后反转。 3.rRNA： 最多。

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生物化学习题：

P4简答题

1．什么是蛋白质的一级结构？为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？

答：蛋白质一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。因为蛋白质分子肽链的排列顺序包含了自动形成复杂的三维结构（即正确的空间构象）所需要的全部信息，所以一级结构决定其高级结构

2．什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？

答：蛋白质的空间结构是指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链走向。蛋白质的空间结构决定蛋白质的功能。空间结构与蛋白质各自的功能是相适应的

3．蛋白质的α?螺旋结构和β?折叠结构有何特点？

答 A（1）多肽链主链绕中心轴旋转，形成棒状螺旋结构，每个螺旋含有3.6 个氨基酸残基，螺距为0.54nm,氨基酸之间的轴心距为0.15nm.。

（2）α-螺旋结构的稳定主要靠链内氢键，每个氨基酸的N?H 与前面第四个氨基酸的C＝O 形成氢键。

（3）天然蛋白质的α-螺旋结构大都为右手螺旋。

B β-折叠结构又称为β-片层结构，它是肽链主链或某一肽段的一种相当伸展的结构，多肽链呈扇面状折叠。

（1）两条或多条几乎完全伸展的多肽链（或肽段）侧向聚集在一起，通过相邻肽链主链上的氨基和羰基之间形成的氢键连接成片层结构并维持结构的稳定。

（2）氨基酸之间的轴心距为0.35nm（反平行式）和0.325nm（平行式）。

（3）β-折叠结构有平行排列和反平行排列两种。

5．举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。

答：蛋白质的生物学功能从根本上来说取决于它的一级结构。蛋白质的生物学功能是蛋白质分子的天然构象所具有的属性或所表现的性质。一级结构相同的蛋白质，其功能也相同，二者之间有统一性和相适应性。

6．什么是蛋白质的变性作用和复性作用？蛋白质变性后哪些性质会发生改变？

答：蛋白质变性作用是指在某些因素的影响下，蛋白质分子的空间构象被破坏，并导致其性质和生物活性改变的现象。蛋白质变性后会发生以下几方面的变化：

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                          生化总结

1。蛋白质的pI：在某一pH溶液中，蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等，处于兼性离子状态，该溶液的pH值称蛋白质的pI。

2。模体：在蛋白质分子中，二个或二个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间现象，具有特殊的生物学功能。

3。蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。

4。试述蛋白质的二级结构及其结构特点。

  (1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括，α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型，以氢键维持二级结构的稳定性。

  (2)α-螺旋结构特点：a、单链、右手螺旋；b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧；c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成，螺距0.54nm；d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键；e、氢键方向与螺距长轴平行，链内氢键是α-螺旋的主要因素。

  (3)β-折叠结构特点：a、肽键平面充分伸展，折叠成锯齿状；b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方；c、维系依靠肽键间的氢键，氢键方向与肽链长轴垂直；d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。

  (4)β-转角结构特点：a、肽链出现180转回折的“U”结构；b、通常由四个氨基酸残基构成，第二个氨基酸残基常为脯氨酸，由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。

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第一章 蛋白质化学

教学目标：

1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。

2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类

导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？

第一节 蛋白质的分子组成

一、蛋白质的元素组成

经元素分析，主要有 C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。

各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%）

二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸

蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（19xx年）。

（一）氨基酸的结构通式

组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点：

1．氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸（脯氨酸为α-亚氨基酸）。

2．R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。 注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性，是使偏振光平面向左或向右旋转的性质，（-）表示左旋，（+）表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。

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