篇一 :基础生物化学学习总结

基础生物化学学习总结

生物化学是研究生命有机体的化学组成、维持生命活动的各种化学变化及其相互联系的科学,即研究生命活动化学本质的学科。生物化学是运用化学的原理和方法,研究生物体的物质组成和遵循化学规律所发生的一系列化学变化,进而深入揭示生命现象本质的一门学科,有生命的化学之称。生物化学是现代生物学的基础,它与许多学科交叉渗透,是生命科学发展的支柱。因此,奠定坚实的生物化学基础已成为多种学科科技工作者的共同需要。我们身为林产化工专业的学生,自然要踏实掌握好并学会运用生物化学的知识。

通过这学期对生物化学的学习,我知道了核酸、蛋白质、酶、糖类、脂类是几大主要研究物质,不仅要熟知并理解它们的种类、概念、结构、性质以及化学合成反应,还要学习其分解代谢,氧化途径、酶促降解、生物合成等等,这些都是我们要熟练掌握的知识点。然而生物化学这门课,相对于我们理工科学生所学的其他课程来说,是需要比较多时间去背诵记忆的。我想这对于我们来说是很大一个难点。生化里面囊括的知识点很多,也许这就得靠我们自己去总结归纳,去理解背诵。但这些内容并非一朝一夕所能理解吸收的,无论哪门课程,都是需要时间去好好学习,都是厚积薄发、循序渐进的过程。而且就像老师所说,我们学习生物化学,不只是为了应付结课的这一次考试,更是要理解这些知识,掌握这些知识,并能将其很好地运用到以后的学习和实践当中。而且对于我们林产化工专业来说,我认为生物化学这门课的学习是不可或缺的。

说到这门课的学习,还记得刚开课时老师有让我们写下自己的安排计划,当时我是这样写的:课前仔细预习,课堂上认真听讲,课后好好复习。现在看来这样的计划是有点理想化,其他的课业作业活动一多起来,就根本没有时间完成计划。也许我是在为自己找借口,总之到了最后的学习状况与一开始的预想有很大的出入,这是很不该的。到了现在最后的复习阶段,之前的就不懊恼了,只想着好好复习,希望能在期末取得一个好成绩。

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篇二 :学习生物化学有感

学习生物化学有感

对于蛋白质、氨基酸、核酸等生物化学的知识其实在初中和高中的学习中已经简单的了解过了,但当拿到这本生物化学原理时我不禁感叹,这本书真的好大又好厚啊!可见生化的知识是非常博大精深的!

人体本身就是一个复杂的化工厂,它无时无刻地不再进行着各种化学反应,学习了生化以后,我们更加的了解了自己,一旦身体中的某一环节出现了问题,那么我们就可能得各种各样的疾病,这次我就生有体会。

杨老师的课堂十分有趣,在听课中我们可以获得很多有用的知识,也由于我自己的身体原因请假回家一个月没有上课,也深刻体会到了健康的重要性!期中考试之前就听了两节杨老师的课,虽然只是生化原理的开头部分,也就是蛋白质的最基本的组成单元氨基酸和蛋白质的结构,但已经了解到不同的氨基酸组成肽链,再由肽链组成蛋白质,还有组成的蛋白质的不同的结构和在机体内不同的作用和分布。

作为组成蛋白质的最基本的结构单元,在接下来的学习中都会涉及的到,就如酶的化学本质主要是蛋白质,而极少数是RNA,,机体在不同的酶的催化功能下可以更好的运转,不同的酶在机体中发挥着各自不同的效用。

在期中考试之后老师又讲到了核酸和糖与脂的结构功能,激素,生物氧化和代谢。其中讲述了很多关于我们所学知识的日常小故事,比如在提到SOD这种超氧化岐化酶其实是一种蛋白质,在日常生活中所用的大宝SOD蜜等提及含有SOD的日化用品中的SOD成分其实都是不能被人体吸收的,也就达不到SOD真正的效用消除生物体在新陈代谢中产生的有害物质;再如日常我们食用的黄鳝,因其在生长过程中会由雄性变为雌性,所以有很多不良的商贩就会给正在成长期的黄鳝喂食雌性激素而让它们更快的长大,然而雌性激素是类固醇激素,在黄鳝体内多余的雌性激素则会在人食用此类黄鳝后作用于人体内,若男性过多的食用则会导致某些麻烦喽。还有很多关于减肥的方法,都是由某种激素的作用讲起,但是最重要的一点就是要多运动!

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篇三 :生物化学重点总结

第一章蛋白质的结构与功能

1.20种基本氨基酸中,除甘氨酸外,其余都是L-α-氨基酸.

2.支链氨基酸(人体不能合成:从食物中摄取):缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸

3.两个特殊的氨基酸:脯氨酸:唯一一个亚氨基酸   甘氨酸:分子量最小,α-C原子不是手性C原子,无旋光性.

4.色氨酸:分子量最大

5.酸性氨基酸:天冬氨酸和谷氨酸  碱性氨基酸:赖氨酸、精氨酸和组氨酸

6.侧链基团含有苯环:苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸

7.含有OH的氨基酸:丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸

8.含有S的氨基酸:蛋氨酸和半胱氨酸

9.在近紫外区(220—300mm)有吸收光能力的氨基酸:酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸

10.肽键是由一个氨基酸的α—羧基与另一个氨基酸的α—氨基脱水缩合形成的酰胺键

11.肽键平面:肽键的特点是N原子上的孤对电子与碳基具有明显的共轭作用。使肽键中的C-N键具有部分双键性质,不能自由旋转,因此。将C、H、O、N原子与两个相邻的α-C原子固定在同一平面上,这一平面称为肽键平面

12.合成蛋白质的20种氨基酸的结构上的共同特点:氨基都接在与羧基相邻的α—原子上

13.是天然氨基酸组成的是:羟脯氨酸、羟赖氨酸,但两者都不是编码氨基酸

14.蛋白质二级结构的主要形式:①α—螺旋②β—折叠片层③β—转角④无规卷曲。α—螺旋特点:以肽键平面为单位,α—C为转轴,形成右手螺旋,每3.6氨基酸残基螺旋上升一圈,螺径为0.54nm,维持α-螺旋的主要作用力是氢键

15.举例说明蛋白质结构与功能的关系

蛋白质的一级结构决定它的高级结构

以血红蛋白为例说明蛋白质结构与功能的关系:镰状红细胞性贫血患者血红蛋白中有一个氨基酸残基发生了改变。可见一个氨基酸的变异(一级结构的改变),能引起空间结构改变,进而影响血红蛋白的正常功能。但一级结构的改变并不一定引起功能的改变。

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篇四 :生物化学重点总结

第一章 蛋白质的结构与功能

一、名词解释

肽键一个氨基酸的a--羧基与另一个氨基酸的a--氨基脱水缩合所形成的结合键,称为肽键。

等电点蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。

蛋白质的一级结构是指多肽链中氨基酸的排列顺序。

三、填空题

1,组成体内蛋白质的氨基酸有20种,根据氨基酸侧链(R)的结构理化性质可分为①非极性侧链氨基酸;②极性中性侧链氨基酸:;③碱性氨基酸:赖氨酸、精氨酸、组氨酸;④酸性氨基酸:天冬氨酸、谷氨酸。

3,紫外吸收法(280 nm)定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子含有 色氨酸苯丙氨酸,或 酪氨酸

5,蛋白质结构中主键称为 肽键,次级键有氢键离子键疏水作用键、 范德华力二硫键等,次级键中属于共价键的有 范德华力二硫键

第二章 核酸的结构与功能

一、名词解释

DNA的一级结构:核酸分子中核苷酸从5’-末端到3’-末端的排列顺序即碱基排列顺序称为核酸的一级结构。

DNA双螺旋结构两条反向平行DNA链通过碱基互补配对的原则所形成的右手双螺旋结构称为DNA的二级机构。

三、填空题

1核酸可分为 DNARNA 两大类,前者主要存在于真核细胞的 细胞核 和原核细胞 拟核 部位,后者主要存在于细胞的 细胞质 部位

2构成核酸的基本单位是 核苷酸 ,由 戊糖、含氮碱基 磷酸 3个部分组成

6,RNA中常见的碱基有腺嘌呤、鸟嘌呤,尿嘧啶和胞嘧啶

7,DNA常见的碱基有腺嘌呤、鸟嘌呤、胸腺嘧啶和胞嘧啶

四、简答题

1DNARNA 一级结构和二级结构有何异同?

4,叙述DNA双螺旋结构模式的要点。

DNA双螺旋结构模型的要点是:1,DNA是一平行反向的双链结构,脱氧核糖基和磷酸骨架位于双链的外侧,碱基位于内侧,两条链的碱基之间以氢键相交接触。腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对存在,形成两个氢键(A=T),鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对存在,形成三个氢键(G≡C),碱基平面与线性分子的长轴相垂直。一条链的走向是5’→3’,另一条链的走向就一定是3’→5’;2,DNA是一右手螺旋结构;3,DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链间互补碱基的氢键维系,纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持。

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篇五 :生物化学知识点总结(王镜岩版)

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生物化学讲义(2003)

孟祥红

绪论(preface)

一、生物化学(biochemistry)的含义:

生物化学可以认为是生命的化学(chemistryoflife)。

生物化学是用化学的理论和方法来研究生命现象。

1、生物体是有哪些物质组成的?它们的结构和性质如何?容易回答。

2、这些物质在生物体内发生什么变化?是怎样变化的?变化过程中能量是怎样转换的?(即这些物质在生物体

内怎样进行物质代谢和能量代谢?)大部分已解决。

3、这些物质结构、代谢和生物功能及复杂的生命现象(如生长、生殖、遗传、运动等)之间有什么关系?最复

杂。

二、生物化学的分类

根据不同的研究对象:植物生化;动物生化;人体生化;微生物生化

从不同的研究目的上分:临床生物化学;工业生物化学;病理生物化学;农业生物化学;生物物理化学等。

糖的生物化学、蛋白质化学、核酸化学、酶学、代谢调控等。

三、生物化学的发展史

1、历史背景:从十八世下半叶开始,物理学、化学、生物学取得了一系列的重要的成果

(1)化学方面

法国化学家拉瓦锡推翻?燃素说?并认为动物呼吸是像蜡烛一样的燃烧,只是动物体内燃烧是缓慢不发光的

燃烧??生物有氧化理论的雏形

瑞典化学家舍勒??发现了柠檬酸、苹果酸是生物氧化的中间代谢产物,为三羧酸循环的发现提供了线索。

(2)物理学方面:原子论、x-射线的发现。

(3)生物学方面:《物种起源??进化论》发现。

2、生物化学的诞生:在19世纪末20世纪初,生物化学才成为一门独立的科学。

德国化学家李比希:

1842年撰写的《有机化学在生理与病理学上的应用》一书中,首次提出了新陈代谢名词。

另一位是德国医生霍佩赛勒:

1877年他第一次提出Biochemie这个名词英文译名是Biochemistry(orBiologicalchemistry)汉语翻译成

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篇六 :生物化学考试重点总结

                          生化总结

1。蛋白质的pI:在某一pH溶液中,蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等,处于兼性离子状态,该溶液的pH值称蛋白质的pI。

2。模体:在蛋白质分子中,二个或二个以上具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间现象,具有特殊的生物学功能。

3。蛋白质的变性:在某些理化因素的作用下,蛋白质特定的空间构象被破坏,从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。

4。试述蛋白质的二级结构及其结构特点。

  (1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括,α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型,以氢键维持二级结构的稳定性。

  (2)α-螺旋结构特点:a、单链、右手螺旋;b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧;c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成,螺距0.54nm;d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键;e、氢键方向与螺距长轴平行,链内氢键是α-螺旋的主要因素。

  (3)β-折叠结构特点:a、肽键平面充分伸展,折叠成锯齿状;b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方;c、维系依靠肽键间的氢键,氢键方向与肽链长轴垂直;d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行,反之为反向平行。

  (4)β-转角结构特点:a、肽链出现180转回折的“U”结构;b、通常由四个氨基酸残基构成,第二个氨基酸残基常为脯氨酸,由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。

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篇七 :生物化学总结

第一章蛋白质

1310821207乔诗尧

第一节氨基酸的结构与分类

一、氨基酸的结构

组成蛋白质的基本单位是氨基酸

*在空间各原子有两种排列方式:L—构型与D—构型,它们的关系就像左右手的关系,互为镜像关系

二、氨基酸的分类:

1.按氨基酸分子中羧基与氨基的数目分:

酸性氨基酸:有天冬氨酸、谷氨酸;

碱性氨基酸:有赖氨酸、精氨酸、组氨酸;

中性氨基酸:有甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。

2.按侧基R基的结构特点分:脂肪族氨基酸

芳香族氨基酸:苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸杂环氨基酸:脯氨酸、组氨酸

3.按侧基R基与水的关系分:

非极性氨基酸:有甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸;

极性不带电氨基酸:天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸;极性带电氨基酸:天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸、组氨酸。

4.按氨基酸是否能在人体内合成分:必需氨基酸:指人体内不能合成的氨基酸,必须从食物中摄取,有八种:赖氨酸、色氨酸、甲硫氨酸、笨丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸。

非必需氨基酸:指人体内可以合成的氨基酸。有十种。

半必需氨基酸:指人体内可以合成但合成量不能满足人体需要(特别是婴幼儿时期)的氨基酸,有两种:组氨酸、精氨酸。

各种蛋白质都有特定的空间构象,而特定的空间构象又与它们特定的生物学功能相适应,蛋白质的结构与功能是高度统一的。

第三节蛋白质的理化性质及分离纯化一、蛋白质的理化性质

(一)蛋白质的两性解离与等电点:

具有两性解离的性质,因而也具有特定的等电点。

(二)蛋白质的胶体性质

?蛋白质分子的颗粒直径已达1~100nm,处于胶体颗粒的范围。因此,蛋白质具有亲水溶胶的性质。

布郎运动、丁道尔现象、电泳现象,不能透过半透膜,具有吸附能力。

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篇八 :生物化学总结

第一章 蛋白质化学

教学目标:

1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。

2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类;掌握氨基酸的重要性质;熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类

导入:100年前,恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”;今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性?

第一节 蛋白质的分子组成

一、蛋白质的元素组成

经元素分析,主要有 C(50%~55%)、H(6%~7%)、O(19%~24%)、N(13%~19%)、S(0%~4%)。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。

各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。因此,可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量(g%)

二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸

蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下,最终水解为游离氨基酸(amino acid),即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种,但合成蛋白质的氨基酸仅20种(称编码氨基酸),最先发现的是天门冬氨酸(1806年),最后鉴定的是苏氨酸(19xx年)。

(一)氨基酸的结构通式

组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点:

1.氨基连接在α- C上,属于α-氨基酸(脯氨酸为α-亚氨基酸)。

2.R是側链,除甘氨酸外都含手性C,有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。 注意:构型是指分子中各原子的特定空间排布,其变化要求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性,是使偏振光平面向左或向右旋转的性质,(-)表示左旋,(+)表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。

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