篇一 :实验四 酶的特性实验

说明:本实验由四个小实验组成,其中第一个实验(酶的专一性)必做,其他三个小实验选做(至少做一个)

写实验报告时,可以只写需要做的实验内容

实验四 酶的特性实验

一、实验目的

酶是生物催化剂,生物体内化学反应基本上都是在酶的催化下进行的。通过本实验了解酶催化的特异性、温度对酶活力的影响、PH对酶活力的影响、激活剂和抑制剂对酶活力的影响,对于进一步掌握代谢反应及其调控机理具有十分重要的意义。

二、实验内容

本实验由酶的专一性实验、温度对酶活力的影响、PH对酶活力的影响、激活剂和抑制剂对酶活力的影响4个小实验组成。

(一)酶的专一性

1、实验原理

本实验以唾液淀粉酶对淀粉和蔗糖的作用为例,来说明酶的专一性。淀粉和蔗糖无还原性,唾液淀粉酶水解淀粉生成有还原性二糖的麦芽糖,但不能催化蔗糖的水解。用班氏试剂检查糖的还原性。班氏试剂为碱性硫酸铜,能氧化具还原性的糖,生成砖红色沉淀氧化亚铜。

2、材料、仪器与试剂

(1)材料:新鲜配制的唾液及其稀释液

(2)仪器:恒温水浴;沸水浴;试管及试管架;

(3)试剂:2%蔗糖溶液;溶于0.3% NaCl的0.5%淀粉溶液;班氏试剂。

3、实验操作

(1)稀释唾液的制备

①唾液的获取

用一次性杯取一定量的饮用水,漱口以清洁口腔,然后在嘴中含10-20ml饮用水,轻漱2min左右时间,即可获得唾液的原液,内含唾液淀粉酶。

②不同稀释度唾液的制备(用大试管)

本实验需制备1:1、1:5、1:20、1:50、1:200等五个不同浓度的稀释唾液。

举例说明:1:5指的是稀释了5倍的唾液,制备方法为1份原液+4份蒸馏水。

      1:20指的是稀释了20倍的唾液,制备方法为1份1:5的稀释液+3分蒸馏水。

(2)唾液淀粉酶最佳稀释度的确定(严格按表1添加顺序做实验,用小试管做实验)

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篇二 :实验1 酶的特性

实验1 酶的特性

一、实验目的

  1、了解pH、温度对酶活力的影响。

2、加深对酶性质的认识

二、实验原理

酶的特点之一对环境酸碱度敏感,酶表现最大活力时的pH值称为酶的最适pH值,一般酶的最适pH值在4~8之间;酶的催化作用受温度的影响很大,反应速度达到最大值时的温度称为酶的最适温度。大多数动物酶的最适温度为37~40℃,大多数植物酶的最适温度为50~60℃,有些酶的干燥制剂,虽加热到100℃其活性无明显变化,但在100℃的溶液中却很快的完全失活;低温能降低或抑制酶的活性,但不能使酶失活。

淀粉与各级糊精遇碘呈现不同的颜色。在不同pH、温度以及激活剂、抑制剂存在下,唾液淀粉酶对淀粉水解活力的高低可通过水解混合物遇碘呈现颜色的不同来判断。

三、器材及试剂

1、器材: 恒温水浴锅 、pH试纸等

2、试剂:

新配制的溶于0.3%NaCl的0.5%淀粉溶液;

0.2mol/L Na2HPO4溶液、0.1mol/L柠檬酸溶液

KI-碘溶液:将碘化钾20克及碘10克溶于100ml蒸馏水中,使用前稀释10倍;

3、材料:唾液淀粉酶溶液:用矿泉水漱口清除食物残渣,再含一口矿泉水,半分钟后流入量筒并稀释200倍(稀释倍数可调节),混匀备用。

四、实验步骤

1. 温度对酶活力的影响——最适温度测定

温度对淀粉酶活力的影响:取试管5支,编号后按下表加入试剂: 

摇匀,将2号试管放入37℃恒温水浴中,1号试管放入冰水中,3号管放入沸水浴。用KI-碘溶液检验各管内淀粉被水解的程度。记录水解时间。

2.pH值对酶活力的影响

(1)反应时间的确定

    取一支试管加入2ml 0.5%淀粉液(0.3%氯化钠)和2滴KI-I溶液,加入1ml唾液淀粉酶,37℃保温,记录颜色褪去的时间。

(2)取试管3支,标号,按下表调pH

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篇三 :酶的性质实验报告

《酶的性质实验》实验报告

五、实验现象记录

1、pH对酶促反应速度的影响

2、温度对酶活力的影响

3、激活剂对酶促反应速度的影响

六、实验结果

1、pH、温度、激活剂和抑制剂对酶促反应速度有影响。

2、唾液淀粉酶的最适pH是6.8。pH4.9和pH8.6时,酶的催化功能降低。

3、高温破坏酶的分子结构,使淀粉酶失去催化功能,且温度降低后也不能恢复酶的活性;低温抑制酶的活性,没破坏其分子结构,但温度升高后可以恢复其酶的活性。

4、Cu2+是唾液淀粉酶的抑制剂;Cl-是唾液淀粉酶的激活剂;Na+和SO42-即不是唾液淀粉酶的抑制剂,也不是唾液淀粉酶的激活剂。

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篇四 :实验七、酶的特性(唾液淀粉酶性质的研究)

实验七、酶的特性(唾液淀粉酶性质的研究)

[目的要求]

1、进一步学习和了解酶的性质。

2、学会检查酶的性质的原理和方法。

[实验原理]

酶与一般催化剂最主要的区别之一是酶具有高度特异(专一)性,即一种酶只能对一种底物或一类底物(此类底物在结构上通常具有相同的化学键)起催化作用,对其他底物无催化反应。例如,淀粉酶和蔗糖酶虽然都是催化糖苷键的水解,但是淀粉酶只对淀粉起作用,蔗糖酶只水解蔗糖。还原糖产物可用本乃狄试剂鉴定。

    通过比较淀粉酶在不同pH、不同温度以及有无抑制剂或激活剂时水解淀粉的差异,说明这些环境因素与酶活性的关系。

温度、PH对淀粉活性影响酶的催化活性受到温度的影响,在一定温度范围内,酶才有活性,且在最适温度下,酶反应速度最大。大多数动物酶的最适温度为37℃-40℃,植物酶的最适温度为50℃-60℃。对温度的稳定性与其存在形式有关,有些的干燥制剂,虽加热到100℃,其活性并无明显变,但在100℃的溶液中很快地完成失去活性。低温能降低或抑制的活性,但不能使失活。

酶的激活和抑制作用酶是具有高效专一催化活性的蛋白质,其活性常受温度PH及些物质的影响。 某些物质可以增加其活性,称为激活剂;某些物质能降低其活性,称为抑制剂。很少量的激活剂或抑制剂就会影响酶的活性,而且这种作用常常具有特异性。但要注意的是激活剂和抑制不是绝对的,有些物质在低浓度时为某种酶的激活剂时却为另一种酶的抑制剂,而在高浓度时则为该酶的激活剂(如NaCl)。

[实验材料与设备]

器材:试管和试管架、试管夹、恒温水浴箱、烧杯、冰浴(冰箱)、沸水浴(电磁炉)、移液管。

试剂:0.2%淀粉-0.3% NaCl液、0.1%淀粉、1%淀粉-0.3% NaCl液、1%CuSO4、1%NaCl、1%Na2SO4、2%蔗糖溶液,碘化钾-碘溶液,斑氏试剂。

[实验步骤]

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篇五 :淀粉酶活性测定实验报告

班级:植物092               姓名:徐炜佳                学号:0901080223

淀粉酶活性的测定

一、研究背景及目的

酶是高效催化有机体新陈代谢各步反应的活性蛋白,几乎所有的生化反应都离不开酶的催化,所以酶在生物体内扮演着极其重要的角色,因此对酶的研究有着非常重要的意义。酶的活力是酶的重要参数,反映的是酶的催化能力,因此测定酶活力是研究酶的基础。酶活力由酶活力单位表征,通过计算适宜条件下一定时间内一定量的酶催化生成产物的量得到

淀粉酶是水解淀粉的糖苷键的一类酶的总称,按照其水解淀粉的作用方式,可分为α-淀粉酶和β-淀粉酶等。α-淀粉酶和β-淀粉酶是其中最主要的两种,存在于禾谷类的种子中。β-淀粉酶存在于休眠的种子中,而α-淀粉酶是在种子萌发过程中形成的。

α-淀粉酶活性是衡量小麦穗发芽的一个生理指标,α-淀粉酶活性低的品种抗穗发芽,反之则易穗发芽。目前,关于α-淀粉酶活性的测定方法很多种,活力单位的定义也各不相同,国内外测定α-淀粉酶活性的方法常用的有凝胶扩散法、3 ,5-二硝基水杨酸比色法和降落值法 。这3 种方法所用的材料分别是新鲜种子、萌动种子和面粉,获得的α-淀粉酶活性应该分别是延迟(内源)α-淀粉酶、萌动种子α-淀粉酶和后熟面粉的α-淀粉酶活性。

本实验的目的在于掌握α-淀粉酶和β-淀粉酶的提取和测定方法。

二、实验原理

萌发的种子中存在两种淀粉酶,分别是α-淀粉酶和β-淀粉酶,β-淀粉酶不耐热,在高温下易钝化,而α-淀粉酶不耐酸,在pH3.6下则发生钝化。本实验的设计利用β-淀粉酶不耐热的特性,在高温下(70℃)下处理使得β-淀粉酶钝化而测定α-淀粉酶的酶活性。

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篇六 :淀粉酶活性测定实验标准报告

淀粉酶活性测定实验标准报告

酶活力测定方法的研究 一研究背景及目的 酶是高效催化有机体新陈代谢各步反应的活性蛋白几乎所有的生化反应都离不开酶的催化所以酶在生物体内扮演着极其重要的角色因此对酶的研究有着非常重要的意义。酶的活力是酶的重要参数反映的是酶的催化能力因此测定酶活力是研究酶的基础。酶活力由酶活力单位表征通过计算适宜条件下一定时间内一定量的酶催化生成产物的量得到。本实验选取萌发的禾谷类种子为材料通过对其所含两种淀粉酶活力的测定来研究酶活力测定的方法。 二 实验原理 萌发的种子中存在两种淀粉酶分别是α淀粉酶和β淀粉酶β淀粉酶不耐热在高温下易钝化而α淀粉酶不耐酸在pH3.6下则发生钝化1。本实验的设计利用β淀粉酶不耐热的特性在高温下70℃下处理使得β淀粉酶钝化而测定α淀粉酶的酶活性1。酶活性的测定是通过测定一定量的酶在一定时间内催化得到的麦芽糖的量来实现的麦芽糖的浓度利用比色法可以很容易测得。然后利用同样的原理测得两种淀粉酶的总活性拟将总活性与α淀粉酶的活性的差值看作β淀粉酶的活性再做进一步分析。实验中为了消除非酶促反应引起的麦芽糖的生成带来的误差每组实验都做了相应的对照实验在最终计算酶的活性时以测量组的值减去对照组的值加以校正。 三 材料、试剂与仪器 材料 萌发的小麦种子 试剂 ① 1淀粉溶液称取1克可溶性淀粉加入80ml蒸馏水加热熔解冷却后定容至100ml ②

pH5.6的柠檬缓冲液A液称取柠檬酸20.01克溶解后定容至1L B液称取柠檬酸钠29.41克溶解后定容至1L取A液5.5ml、B液14.5ml混匀即可 ③ 35-二硝基水杨酸溶液称取35-二硝基水杨酸1.00克溶于20ml 1M氢氧化钠中加入50ml蒸馏水再加入30克酒石酸钠待溶解后用蒸馏水稀释至100ml盖紧瓶盖保存 ④ 麦芽糖标准液称取0.100克麦芽糖溶于少量蒸馏水中小心移入100ml容量瓶中定容 ⑤ 0.4M NaOH 仪器 722光栅分光光度计编号990695 DK-S24型电热恒温水浴锅编号L-304056 离心机TDL-40B 配平天平 药物天平 电热锅 100ml容量瓶 50ml容量瓶 移液管 试管 研钵 烧杯 洗瓶 四 实验方法 本实验按照下列表格的中的操作步骤进行

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篇七 :淀粉酶活性测定实验标准报告

酶活力测定方法的研究

一.研究背景及目的

           酶是高效催化有机体新陈代谢各步反应的活性蛋白,几乎所有的生化反应都离不开酶的催化,所以酶在生物体内扮演着极其重要的角色,因此对酶的研究有着非常重要的意义。酶的活力是酶的重要参数,反映的是酶的催化能力,因此测定酶活力是研究酶的基础。酶活力由酶活力单位表征,通过计算适宜条件下一定时间内一定量的酶催化生成产物的量得到。本实验选取萌发的禾谷类种子为材料,通过对其所含两种淀粉酶活力的测定来研究酶活力测定的方法。

二.           实验原理

    萌发的种子中存在两种淀粉酶,分别是α淀粉酶和β淀粉酶,β淀粉酶不耐热,在高温下易钝化,而α淀粉酶不耐酸,在pH3.6下则发生钝化[1]。本实验的设计利用β淀粉酶不耐热的特性,在高温下(70℃)下处理使得β淀粉酶钝化而测定α淀粉酶的酶活性[1]。酶活性的测定是通过测定一定量的酶在一定时间内催化得到的麦芽糖的量来实现的,麦芽糖的浓度利用比色法可以很容易测得。然后利用同样的原理测得两种淀粉酶的总活性,拟将总活性与α淀粉酶的活性的差值看作β淀粉酶的活性,再做进一步分析。实验中为了消除非酶促反应引起的麦芽糖的生成带来的误差,每组实验都做了相应的对照实验,在最终计算酶的活性时以测量组的值减去对照组的值加以校正。

三.           材料、试剂与仪器

材料:

萌发的小麦种子

试剂:

① 1%淀粉溶液(称取1克可溶性淀粉,加入80ml蒸馏水,加热熔解,冷却后定容至100ml);

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篇八 :溶菌酶的制备及其性质预实验报告131050121王宏

溶菌酶的制备及其性质预实验报告 131050121 王宏

一.溶菌酶

1922 年英国细菌学家 Fleming 发现人的唾液、眼泪等有强力的溶菌作用并分离得到一种酶,命名为溶菌酶。此后在人和动物的多种组织、分泌液及某些植物、微生物中也发现了溶菌酶的存在。溶菌酶又称胞壁质酶或 N-乙酰胞壁质聚糖水解酶是一种能水解致病菌中黏多糖的碱性酶。上个世纪六十年代,英国的菲利普等用X衍射法对溶菌酶进行研究分析,第一个完全弄清了溶菌酶的立体结构,该酶主要通过破坏细胞壁中的 N-乙酰胞壁酸和 N-乙酰氨基葡糖之间的 β-1,4 糖苷键,使细胞壁不溶性黏多糖分解成可溶性糖肽,导致细胞壁破裂内容物逸出而使细菌溶解。溶菌酶还可与带负电荷的病毒蛋白直接结合,与 RNA、DNA、脱辅基蛋白形成复盐,使病毒失活。由此,该酶具有抗菌、消炎、抗病毒等作用。随着研究的不断深入,发现不仅有溶解细菌细胞壁的溶菌酶,还有作用于真菌细胞壁的种类,同时对其作用机制也有了更进一步的了解。近几年,人们根据溶菌酶的溶菌特性,将其应用于医疗、食品防腐、畜牧及生物工程中,具有一定的应用价值。

溶菌酶作用底物的特异性很强,不同来源的溶菌酶作用的底物不同。按不同来源可分为蛋清溶菌酶、动物溶菌酶、植物溶菌酶、微生物产生的溶菌酶和细菌噬菌体产生的溶菌酶。 本实验中鸡蛋清溶菌酶占蛋清总量的 0.3%~0.4%,作为溶菌酶类的典型代表,是目前重点研究的对象,也是了解最清楚的溶菌酶之一。它由 18 种 129 个氨基酸残基组成,具有 4 个 S-S 键,其分子量为 14000 左右,最适 pH 为 6~7。在 pH 4~7、100℃处理 1min 不失活,是一种稳定的碱性蛋白质,白色、无臭结晶粉末,味甜。在 210℃条件下加热 1.5h 仍具有活性,在碱性环境条件下稳定性较差,可分解G+细菌。但对 G-细菌不起作用。

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